Cesko.wiki Proteáza
Author
Albert FloresProteáza je enzymatická látka, která je schopna štěpit proteiny na menší peptidy nebo aminokyseliny. Tento enzym se vyskytuje v různých organizmech, včetně rostlin, živočichů a mikroorganismů. V rostlinách může proteáza hrát důležitou roli při řízení buněčného metabolismu, regulaci růstu a odpovědi na stresové podmínky. V živočišných organizmech se proteázy uplatňují při trávení potravy a v imunitním systému. Proteázy jsou také využívány v průmyslu, například při výrobě potravin, léčivech a čistících prostředků. Výzkum proteáz je stále velmi intenzivní a mnoho nových objevů je stále přinášeno.
Trypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku Proteáza (též proteináza či peptidáza) jsou enzymy, které patří do třídy hydroláz a štěpí bílkoviny (proteiny) na menší bílkoviny, peptidy nebo jednotlivé aminokyseliny. Hydrolyzují peptidické vazby aminokyselin, pomocí kterých aminokyseliny drží v peptidickém řetězci bílkovin. Je známo celkem 6 různých skupin proteáz. Proteázy lze nalézt ve všech formách života.
.png|náhled){kind=link}
Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Při této reakci se rozkládají proteiny na menší polypeptidy nebo jednotlivé aminokyseliny a zároveň dochází k tvorbě nových proteinových produktů. +more Proteázy se podílejí na mnoha biologických funkcích - trávení bílkovin z potravy, katabolismu bílkovin (rozpad nepotřebných nebo poškozených bílkovin) a na buněčné signalizaci. Chymotrypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku Proteázy patří z hlediska vývoje druhů organismů mezi velmi staré bílkoviny, které se vyvinuly už u primitivních organismů (archebakterií). Svědčí o tom fakt, že jejich proteolytický aparát je podobný proteazomům vyšších buněk. To, že proteázy vznikly v průběhu evoluce tak brzo a přetrvaly do naší doby, je rozhodně důkazem o jejich mimořádném fyziologickém významu.
.png)
Klasifikace proteáz
Skupiny podle místa štěpení bílkoviny
Podle místa štěpení bílkovin se dělí na endoproteázy, které hrají nejvýznamnější úlohu při ovlivňování chemických reakcí uvnitř organismu, a na méně četné exoproteázy: Pepsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu v žaludku
* Endoproteázy štěpí bílkoviny uvnitř peptidického řetězce a narušují jeho terciární strukturu (například trypsin, chymotrypsin, pepsin) * Exoproteázy odštěpují aminokyseliny od terminálních konců bílkovin (například karboxypeptidáza)
Skupiny podle katalytických skupin
Renin - proteáza podílející se na vylučování vody a iontů v ledvinách Endoproteázy se dělí podle katalytických skupin přítomných v místě působení proteázy na bílkovinu na šest skupin:
# Cysteinové proteázy: katepsiny, calpainy, papain, cathepsin-Z-like proteáza # Serinové proteázy: chymotrypsin, trypsin, elastáza, trombin # Treoninové proteázy # Metaloproteázy # Glutamátové proteázy # Aspartátové proteázy: pepsin, chymosin, renin, katepsin D
Skupiny podle optimálního pH
Alternativně mohou být proteázy klasifikovány podle optimálního pH, při kterém jsou aktivní:
* Alkalické proteázy (nebo bazické proteázy) - jsou aktivní při pH větším než 7 * Kyselé proteázy - jsou aktivní při pH menším než 7 * Neutrální proteázy - jsou aktivní při pH rovném 7
Katalýza proteáz
Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Katalýzy je dosaženo jedním ze dvou mechanismů:
* Proteázy aktivují molekulu vody, která provádí nukleofilní útok na peptidovou vazbu, aby ji hydrolyzovala (aspartátové, glutamové a metaloproteázy). * Proteázy používají nukleofilní zbytek, který provádí nukleofilní útok. +more Nukleofilní zbytek kovalentně spojuje proteázu s bílkovinou a uvolňuje první polovinu produktu. Tento kovalentní meziprodukt acyl-enzymu je pak hydrolyzován aktivovanou vodou, aby dokončil katalýzu uvolněním druhé poloviny produktu a regenerací volného enzymu (serinové, threoninové a cysteinové proteázy).
Funkce proteáz
Hlavní funkcí proteáz v organismu je štěpit bílkoviny. Při této reakci hydrolyzují peptidické vazby mezi aminokyselinami, které tvoří bílkovinu. +more Tato reakce má velký význam pro celou řadu relativně nesouvisejících procesů v organismech, které je schopna ovlivňovat.
K nejdůležitějším funkcím patří účast při zánětech, katabolismu (rozpad starých bílkovin) a apoptóze (programová buněčná smrt), tedy při mechanismech sloužících k eliminaci nepotřebných či poškozených buněk. Proteázy kontrolují koagulaci (srážlivost), některé neurofyziologické pochody, trávení bílkovinné potravy, ale i spojení spermie s vajíčkem.
Výskyt proteáz
Proteázy jsou všudypřítomné, neboť se nacházejí ve všech tkáních a buňkách všech organismů. Rozlišují se podle místa působení na intracelulární a extracelulární.
Intracelulární proteázy provádějí širokou škálu úkolů v buňkách a regulují tak obsah bílkovin v buňce. Pokud již bílkoviny nejsou potřebné nebo jsou poškozené, jsou rozkládány proteázami v lyzozomech.
Extracelulárně vylučované proteázy se nacházejí hlavně v zažívacím traktu, kde katalyzují hydrolytické štěpení potravy. Nacházejí se však také v jiných extracelulárních tekutinách, kde plní vysoce specifické úkoly, jako jsou proteázy systému koagulace krve, komplementového nebo fibrinolytického systému.
Proteázy jako lék
Proteázy se uplatňují při léčbě metabolického syndromu, který souvisí s koagulačním a zánětlivým stavem organismu. Pozitivní terapeutický vliv perorálně podávaných proteáz na zánět je znám již od poloviny 20. +more století a dále se zkoumá. Některé proteázy se tak používají při zánětlivých onemocněních nebo při hojení ran.
Proteázy a další enzymy mohou být také v detergentech, aby zvýšily jejich účinnost při rozkladu znečisťujících látek.