Proteáza

Technology
12 hours ago
8
4
2
Avatar
Author
Albert Flores

Proteáza je enzymatická látka, která je schopna štěpit proteiny na menší peptidy nebo aminokyseliny. Tento enzym se vyskytuje v různých organizmech, včetně rostlin, živočichů a mikroorganismů. V rostlinách může proteáza hrát důležitou roli při řízení buněčného metabolismu, regulaci růstu a odpovědi na stresové podmínky. V živočišných organizmech se proteázy uplatňují při trávení potravy a v imunitním systému. Proteázy jsou také využívány v průmyslu, například při výrobě potravin, léčivech a čistících prostředků. Výzkum proteáz je stále velmi intenzivní a mnoho nových objevů je stále přinášeno.

Trypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku Proteáza (též proteináza či peptidáza) jsou enzymy, které patří do třídy hydroláz a štěpí bílkoviny (proteiny) na menší bílkoviny, peptidy nebo jednotlivé aminokyseliny. Hydrolyzují peptidické vazby aminokyselin, pomocí kterých aminokyseliny drží v peptidickém řetězci bílkovin. Je známo celkem 6 různých skupin proteáz. Proteázy lze nalézt ve všech formách života.

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Při této reakci se rozkládají proteiny na menší polypeptidy nebo jednotlivé aminokyseliny a zároveň dochází k tvorbě nových proteinových produktů. +more Proteázy se podílejí na mnoha biologických funkcích - trávení bílkovin z potravy, katabolismu bílkovin (rozpad nepotřebných nebo poškozených bílkovin) a na buněčné signalizaci. Chymotrypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku Proteázy patří z hlediska vývoje druhů organismů mezi velmi staré bílkoviny, které se vyvinuly už u primitivních organismů (archebakterií). Svědčí o tom fakt, že jejich proteolytický aparát je podobný proteazomům vyšších buněk. To, že proteázy vznikly v průběhu evoluce tak brzo a přetrvaly do naší doby, je rozhodně důkazem o jejich mimořádném fyziologickém významu.

...
...
...
...
+more images (1)

Klasifikace proteáz

Skupiny podle místa štěpení bílkoviny

Podle místa štěpení bílkovin se dělí na endoproteázy, které hrají nejvýznamnější úlohu při ovlivňování chemických reakcí uvnitř organismu, a na méně četné exoproteázy: Pepsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu v žaludku

* Endoproteázy štěpí bílkoviny uvnitř peptidického řetězce a narušují jeho terciární strukturu (například trypsin, chymotrypsin, pepsin) * Exoproteázy odštěpují aminokyseliny od terminálních konců bílkovin (například karboxypeptidáza)

Skupiny podle katalytických skupin

Renin - proteáza podílející se na vylučování vody a iontů v ledvinách Endoproteázy se dělí podle katalytických skupin přítomných v místě působení proteázy na bílkovinu na šest skupin:

# Cysteinové proteázy: katepsiny, calpainy, papain, cathepsin-Z-like proteáza # Serinové proteázy: chymotrypsin, trypsin, elastáza, trombin # Treoninové proteázy # Metaloproteázy # Glutamátové proteázy # Aspartátové proteázy: pepsin, chymosin, renin, katepsin D

Skupiny podle optimálního pH

Alternativně mohou být proteázy klasifikovány podle optimálního pH, při kterém jsou aktivní:

* Alkalické proteázy (nebo bazické proteázy) - jsou aktivní při pH větším než 7 * Kyselé proteázy - jsou aktivní při pH menším než 7 * Neutrální proteázy - jsou aktivní při pH rovném 7

Katalýza proteáz

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Katalýzy je dosaženo jedním ze dvou mechanismů:

* Proteázy aktivují molekulu vody, která provádí nukleofilní útok na peptidovou vazbu, aby ji hydrolyzovala (aspartátové, glutamové a metaloproteázy). * Proteázy používají nukleofilní zbytek, který provádí nukleofilní útok. +more Nukleofilní zbytek kovalentně spojuje proteázu s bílkovinou a uvolňuje první polovinu produktu. Tento kovalentní meziprodukt acyl-enzymu je pak hydrolyzován aktivovanou vodou, aby dokončil katalýzu uvolněním druhé poloviny produktu a regenerací volného enzymu (serinové, threoninové a cysteinové proteázy).

Funkce proteáz

Hlavní funkcí proteáz v organismu je štěpit bílkoviny. Při této reakci hydrolyzují peptidické vazby mezi aminokyselinami, které tvoří bílkovinu. +more Tato reakce má velký význam pro celou řadu relativně nesouvisejících procesů v organismech, které je schopna ovlivňovat.

K nejdůležitějším funkcím patří účast při zánětech, katabolismu (rozpad starých bílkovin) a apoptóze (programová buněčná smrt), tedy při mechanismech sloužících k eliminaci nepotřebných či poškozených buněk. Proteázy kontrolují koagulaci (srážlivost), některé neurofyziologické pochody, trávení bílkovinné potravy, ale i spojení spermie s vajíčkem.

Výskyt proteáz

Proteázy jsou všudypřítomné, neboť se nacházejí ve všech tkáních a buňkách všech organismů. Rozlišují se podle místa působení na intracelulární a extracelulární.

Intracelulární proteázy provádějí širokou škálu úkolů v buňkách a regulují tak obsah bílkovin v buňce. Pokud již bílkoviny nejsou potřebné nebo jsou poškozené, jsou rozkládány proteázami v lyzozomech.

Extracelulárně vylučované proteázy se nacházejí hlavně v zažívacím traktu, kde katalyzují hydrolytické štěpení potravy. Nacházejí se však také v jiných extracelulárních tekutinách, kde plní vysoce specifické úkoly, jako jsou proteázy systému koagulace krve, komplementového nebo fibrinolytického systému.

Proteázy jako lék

Proteázy se uplatňují při léčbě metabolického syndromu, který souvisí s koagulačním a zánětlivým stavem organismu. Pozitivní terapeutický vliv perorálně podávaných proteáz na zánět je znám již od poloviny 20. +more století a dále se zkoumá. Některé proteázy se tak používají při zánětlivých onemocněních nebo při hojení ran.

Proteázy a další enzymy mohou být také v detergentech, aby zvýšily jejich účinnost při rozkladu znečisťujících látek.

Literatura

Reference

Externí odkazy

5 min read
Share this post:
Like it 8

Leave a Comment

Please, enter your name.
Please, provide a valid email address.
Please, enter your comment.
Enjoy this post? Join Cesko.wiki
Don’t forget to share it
Top