Account App Integration - Responsive Website Template

Array ( [0] => 15482306 [id] => 15482306 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Aminokyselina [uri] => Aminokyselina [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [1] => Amminoacido glicina formula.svg|alt = Struktura glycinu|[[Glycin]] (Gly, G) [2] => Amminoacido alanina formula.svg|alt = Struktura alaninu|[[Alanin]] (Ala, A) [3] => Amminoacido valina formula.svg|alt = Struktura valinu|[[Valin]] (Val, V) [4] => Amminoacido leucina formula.svg|alt = Struktura leucinu|[[Leucin]] (Leu, L) [5] => Amminoacido isoleucina formula.svg|alt = Struktura isoleucinu|[[Isoleucin]] (Ile, I) [6] => Amminoacido serina formula.svg|alt = Struktura serinu|[[Serin]] (Ser, S) [7] => Amminoacido treonina formula.svg|alt = Struktura threoninu|[[Threonin]] (Thr, T) [8] => Amminoacido tirosina formula.svg|alt = Struktura tyrosinu|[[Tyrosin]] (Tyr, Y) [9] => Amminoacido metionina formula.svg|alt = Struktura methioninu|[[Methionin]] (Met, M) [10] => Amminoacido cisteina formula.svg|alt = Struktura cysteinu|[[Cystein]] (Cys, C) [11] => Amminoacido lisina formula.svg|alt = Struktura lysinu|[[Lysin]] (Lys, K) [12] => Amminoacido acido aspartico formula.svg|alt = Struktura asparagové kyseliny|[[Kyselina asparagová]] (Asp, D) [13] => Amminoacido asparagina formula.svg|alt = Struktura asparaginu|[[Asparagin]] (Asn, N) [14] => Amminoacido acido glutammico formula.svg|alt = Struktura glutamové kyseliny|[[Kyselina glutamová]] (Glu, E) [15] => Amminoacido glutammina formula.svg|alt = Struktura glutaminu|[[Glutamin]] (Gln, Q) [16] => Amminoacido arginina formula.svg|alt = Struktura argininu|[[Arginin]] (Arg, R) [17] => Amminoacido istidina formula.svg|alt = Struktura histidinu|[[Histidin]] (His, H) [18] => Amminoacido fenilalanina formula.svg|alt = Struktura fenylalaninu|[[Fenylalanin]] (Phe, F) [19] => Amminoacido triptofano formula.svg|alt = Struktura tryptofanu|[[Tryptofan]] (Trp, W) [20] => Amminoacido prolina formula.svg|alt = Struktura prolinu|[[Prolin]] (Pro, P) [21] => L-selenocysteine-2D-skeletal.png|Struktura tryptofanu|[[Selenocystein]] (SeCys,U) [22] => Pyrrolysine.svg|alt = Struktura tryptofanu|[[Pyrolysin]] (Pyl,O) [23] => (S)-N-Formylmethionine V.1.svg|alt = Struktura tryptofanu|[[N-formylmethionin]] (fMet) [24] => [25] => '''Aminokyselina''' (často zkráceně jako ''AK'' nebo ''AmK'') je v chemii obecně jakákoliv [[molekula]] obsahující [[karboxylové kyseliny|karboxylovou]] (-COOH) a [[Aminy#Aminová funkční skupina|aminovou]] (-NH₂) funkční skupinu. [26] => V [[biochemie|biochemii]] se většinou tímto termínem rozumějí pouze alfa-aminokyseliny, tj. takové, ve kterých jsou obě skupiny navázány na stejném [[uhlík]]ovém [[atom]]u. [27] => [28] => V ještě užším smyslu (například v [[molekulární biologie|molekulární biologii]]) se tímto pojmem většinou rozumí proteinogenní alfa-L-aminokyseliny – 20 (až 23) základních stavebních složek všech [[bílkovina|proteinů]] (bílkovin), které jsou připojovány při syntéze na [[ribozom]]u. [29] => [30] => == Struktura a důležité fyzikální vlastnosti == [31] => Aminokyseliny mají, jak již bylo zmíněno, dvě funkční skupiny – aminovou (-NH₂) a karboxylovou (-COOH), což jim dodává zajímavé vlastnosti (viz níže). [32] => [33] => === Struktura === [34] => [[Soubor:Aminoacid general structure.png|vlevo|náhled|Obecná struktura alfa-aminokyselin]]Ačkoliv existuje mnoho aminokyselin, v biochemii figurují pouze α-L-aminokyseliny (α-D-AMK se v přírodě prakticky nevyskytují s výjimkou [[buněčná stěna|buněčných stěn]] bakterií a některých [[antibiotikum|antibiotik]]). Písmeno α zde značí, že aminoskupina je vázaná na α-uhlík (2. atom uhlíku řetězce karboxylové kyseliny); na něm je dále navázán jeden atom vodíku a ''postranní řetězec'' (na obrázku označen písmenem R). α-Uhlík je tím pádem také [[chiralita|chirální uhlík]]. Neobvyklou strukturu má aminokyselina [[prolin]], jehož -NH₂ skupina je na α-uhlíku zacyklená s postranním řetězcem a obsahuje tedy [[sekundární amin]]. Glycin jako jediná biogenní aminokyselina není [[Optická otáčivost|opticky aktivní]], neboť kvůli přítomnosti dvou vodíků na α [[uhlík]]u má rovinu symetrie (nemůže se tedy rozlišit D- a L-glycin). [35] => [36] => Příslušnost AMK k L- (vlevo) a D- (pravo) řadě se určuje podle prostorové orientace substituentů na α-uhlíku. [37] => [38] => === Fyzikální vlastnosti === [39] => ==== Optická stáčivost ==== [40] => Díky přítomnosti [[chirální uhlík|chirálního uhlíku]] mají aminokyseliny schopnost stáčet rovinu polarizace u polarizovaného světla. Podle směru, kterým rovinu stáčí, se rozlišují optické izomery (+) a (−). Nezaměňovat s příslušností k L- a D- řadám! Některé látky mají izomery L(+) a D(-), jiné naopak. Který případ nastává u konkrétní látky, se zjišťuje měřením. [41] => [42] => ==== Náboj ==== [43] => [44] => Každá aminokyselina (kromě [[prolin]]u) obsahuje aspoň dvě skupiny schopné [[disociace]]: -COOH a -NH₂ a tvoří konjugovanou zásadu -COO⁻ a konjugovanou kyselinu -NH₃⁺. [45] => [46] => V roztoku jsou kyselina i její konjugovaná zásada v protonové rovnováze: [47] => [48] => :R-COOH ↔ R-COO⁻ + H⁺ [49] => :R-NH₂ + H⁺ ↔ R-NH₃⁺ [50] => [51] => Jak se ustaví rovnováha, záleží na [[pH]] prostředí, tedy na koncentraci protonů v okolí. Karboxylová skupina je silnější kyselina a proton snadněji odštěpuje než přijímá. [52] => [53] => Při nízkém pH, kdy je koncentrace vodíkových iontů v roztoku vysoká, skupina NH₂ váže proton. Při stoupajícím pH se nejprve uvolní proton vázaný v karboxylové skupině, protože ta má menší disociační konstantu: při pH [[krev|krve]] (7,4) nebo [[Cytoplazma|cytoplasmy]] (7,1) existuje karboxylová skupina pouze jako karboxylátový ion R-COO⁻, zatímco aminoskupina je protonovaná kyselina R-NH₃⁺. Vzniká tak [[amfion]], obojetný ion, který nese kladný i záporný náboj. [54] => [55] => Teprve je-li pH vysoké, uvolní se proton i z aminoskupiny a obě dvě funkční skupiny se nachází ve stavu konjugované zásady. [56] => [57] => ==== Izoelektrický bod ==== [58] => [59] => [[Izoelektrický bod]] je taková hodnota pH, při které má daná aminokyselina nulový volný [[elektrický náboj]] – nachází se ve formě amfiontu, který se nepohybuje v elektrickém poli. Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají dvě disociovatelné skupiny, leží uprostřed hodnot pK na obou stranách izoiontového uspořádání: [60] => [61] => :

\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2}

[62] => [63] => Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin. [64] => [65] => ==== Rozpustnost ==== [66] => [67] => Aminokyseliny se snadno rozpouštějí v [[polární rozpouštědlo|polárních rozpouštědlech]] ([[voda]], [[ethanol]]), v [[nepolární rozpouštědlo|nepolárních rozpouštědlech]] jsou nerozpustné. [68] => [69] => === Peptidová vazba a reakce aminokyselin === [70] => Vznik [[peptidová vazba|peptidové vazby]] je reakce, při které reagují alfa-karboxylová skupina jedné aminokyseliny s alfa-aminovou skupinou druhé za odštěpení molekuly [[voda|vody]]. Toto řetězení aminokyselin je principem spojování v [[peptid]]y a dále v [[Bílkovina|proteiny]] (bílkoviny). Je to nejdůležitější reakce aminokyselin. K jejímu uskutečnění je třeba dodat energii. [71] => [72] => Aminokyseliny mohou podstupovat stejné reakce jako kyseliny organické, ovšem v těle se nejčastěji účastní biosyntéz – ať už [[Bílkovina|proteinů]], [[glukóza|glukosy]] či [[dusíkatá báze|dusíkatých bází]]. Specifické reakce týkající se pouze aminokyselin jsou [[transaminace]] a [[deaminace]] (viz metabolismus). [73] => [74] => Aminokyseliny se prokazují reakcí s [[ninhydrin]]em nebo [[fluorescamin]]em. Ninhydrin dekarboxyluje aminokyseliny na [[oxid uhličitý]], [[amoniak]] a [[Aldehydy|aldehyd]], redukovaný ninhydrin pak reaguje se vzniklým amoniakem za vzniku modrého komplexu. Tato reakce je základem kvantitativního stanovení aminokyselin. Fluorescamin je citlivější činidlo, které umožňuje odhalit i nanogramová množství aminokyselin. [75] => [76] => == Proteinogenní aminokyseliny == [77] => Až na nepatrné výjimky jsou všechny proteiny ve všech živých organismech sestaveny z pouhých 19 druhů primárních aminokyselin (obsahujících primární aminové skupiny) a jedné sekundární aminokyseliny (obsahuje pouze sekundární aminovou skupinu), prolinu. Ty se obvykle označují jako biogenní nebo také proteinogenní aminokyseliny. Dále ještě existují 21. a 22. aminokyselina ([[selenocystein]] a [[pyrolysin]]), které se ovšem vyskytují vzácně a 23. aminokyselina [[N-formylmethionin]] využívaná bakteriemi místo [[methionin]]u pro iniciaci [[translace (biologie)|translace]]. [78] => [79] => Posloupnost (sekvence) těchto aminokyselin určuje primární strukturu proteinu. Sekundární struktura proteinu je také do velké míry závislá na přítomnosti jistých aminokyselin – cystein pro tvorbu [[disulfidický můstek|disulfidických můstků]], prolin pro větší rigiditu či nutnost zhruba 33% zastoupení glycinu v kolagenu pro správné svinutí kolagenní fibrily. [80] => [81] => Sekvence aminokyselin v proteinech je kódována v deoxyribonukleové kyselině – [[DNA]]. Každá aminokyselina je v [[genetický kód|genetickém kódu]] kódována jedním či více triplety bází a na pořadí těchto tripletů v DNA pak závisí pořadí aminokyselin v proteinu. Z cytoplazmy jsou dopravovány k [[ribozom]]u aminokyseliny navázané na transferovou RNA ([[tRNA]]), a to pomocí enzymů [[aminoacyl-tRNA syntetáza|aminoacyl-tRNA syntetáz]], přičemž každá z aminokyselin má vlastní specifickou tRNA a specifickou syntetasu. [82] => Kombinací těchto 20 (ve skutečnosti 23) proteinogenních aminokyselin jsou tvořeny všechny známé bílkoviny. [83] => [84] => Jiné typy aminokyselin mohou být do [[biopolymer]]ů připojeny jinými mechanismy, například při syntéze [[bakteriální buněčná stěna|bakteriální buněčné stěny]]{{Citace periodika | příjmení = Heijenoort | jméno = J. v. | titul = Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan | periodikum = Glycobiology | ročník = 11 | číslo = 3 | datum = 2001-03-01 | strany = 25R–36R | doi = 10.1093/glycob/11.3.25R}} nebo některých antibiotik (například [[gramicidin]]u). Proteinogenní aminokyseliny mohou být po připojení do proteinů [[posttranslační modifikace|posttranslačně modifikovány]], takže proteiny často obsahují aminokyseliny chemicky odlišné od základních, které jsou zapojeny během syntézy. [85] => [86] => === Seznam proteinogenních aminokyselin === [87] => [88] => * Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem [89] => ** [[Glycin]] '''Gly''' (G) [90] => ** [[Alanin]] '''Ala''' (A) [91] => ** [[Valin]] '''Val''' (V) [92] => ** [[Leucin]] '''Leu''' (L) [93] => ** [[Isoleucin]] '''Ile''' (I) [94] => * S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci (kyselé skupiny) [95] => ** [[Kyselina asparagová]] '''Asp''' (D) [96] => ** [[Asparagin]] '''Asn''' (N) [97] => ** [[Kyselina glutamová]] '''Glu''' (E) [98] => ** [[Glutamin]] '''Gln''' (Q) [99] => * S aminovou skupinou na postranním řetězci (basické skupiny) [100] => ** [[Arginin]] '''Arg''' (R) [101] => ** [[Lysin]] '''Lys''' (K) [102] => * S aromatickým jádrem nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci [103] => ** [[Histidin]] '''His''' (H) [104] => ** [[Fenylalanin]] '''Phe''' (F) [105] => ** [[Serin]] '''Ser''' (S) [106] => ** [[Threonin]] '''Thr''' (T) [107] => ** [[Tyrosin]] '''Tyr''' (Y) [108] => ** [[Tryptofan]] '''Trp''' (W) [109] => * Se sírou v postranním řetězci [110] => ** [[Methionin]] '''Met''' (M) [111] => ** [[Cystein]] '''Cys''' (C) [112] => * Aminokyseliny obsahující sekundární amin (někdy nepřesně iminokyseliny) [113] => ** [[Prolin]] '''Pro''' (P) [114] => *21. aminokyselina [115] => ** [[Selenocystein]] '''Sec''' (příp. SeCys) – nahrazuje [[cystein]] v lidském enzymu [[Glutathion peroxidáza|glutathionperoxidáze]] a v enzymech některých bakteriíKODÍČEK, M. ''selenocystein''. From Biochemické pojmy : výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-10-21]. Dostupné z http://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/ebook.html?p=selenocystein [116] => *22. aminokyselina [117] => ** [[Pyrolysin]] '''Pyl''' – vyskytuje se zejména u prokaryot. [118] => *23. aminokyselina [119] => ** [[N-formylmethionin]] (fMet, HCO-Met, For-Met) – hraje roli při iniciaci [[translace (biologie)|translace]] u bakterií a na [[plastid]]ových a [[mitochondrie|mitochondriálních]] [[ribozom]]ech, je tedy první aminokyselinou zařazenou při tvorbě proteinu. Často bývá [[posttranslační modifikace|posttranslačně]] odstraněna. [120] => [121] => == Neproteinogenní aminokyseliny == [122] => [123] => * [[Kyselina karbamová]] – nejjednodušší aminokyselina [124] => * [[Taurin]] [125] => * [[Thyroxin]] – hormon štítné žlázy [126] => * [[Sarkosin]] [127] => * [[Homoserin]] [128] => * [[Homocystein]] [129] => * [[Lanthionin]] [130] => * [[Ethionin]] [131] => * [[Kyselina 4-aminobenzoová]] [132] => * [[Dehydroalanin]] [133] => * [[Ornitin]] [134] => * [[Citrulin]] [135] => * [[Kyselina gama-aminomáselná]] [136] => * [[Kyselina argininojantarová]] [137] => * [[Hypoglycin]] [138] => * [[Kreatin]] [139] => [140] => == Aminokyseliny v živých organismech == [141] => [142] => Aminokyseliny jsou součástí proteinů a peptidů, tedy strukturních bílkovin, [[enzym]]ů i mnoha [[hormon]]ů. To ale není jejich jediná funkce, jsou potřeba jako dárci uhlíkových řetězců k syntéze [[porfyrin]]ů, [[purin]]ů nebo [[pyrimidin]]ů, přímo se účastní syntézy [[močovina|močoviny]]. Jejich deriváty, [[biogenní amin]]y, slouží kromě jiného jako [[neurotransmiter]]y při nervovém přenosu ([[dopamin]], [[noradrenalin]] aj.) nebo jako látky, které ovlivňují růst buněk ([[spermin]], [[spermidin]]). Rozkladem některých aminokyselin v odumřelých tělech organismů vznikají tzv. [[mrtvolný jed|mrtvolné jedy]] – páchnoucí látky [[putrescin]] a [[kadaverin]]. [143] => [144] => === Vstřebávání a metabolismus aminokyselin === [145] => [146] => Jedno z dělení aminokyselin je dělení na esenciální a nonesenciální (někdy neesenciální) v závislosti na schopnosti těla danou aminokyselinu syntetizovat. Existuje osm [[esenciální aminokyselina|esenciálních aminokyselin]], ovšem některé z nonesenciálních ([[arginin]] a [[histidin]]) jsou esenciálními pro rostoucí organismus, jiné (např. [[cystein]]) vznikají z aminokyselin esenciálních. Proto je nutné aminokyseliny (potažmo proteiny) přijímat potravou. Udává se, že denní bílkovinné minimum je okolo 80 gramů. [147] => [148] => Proteiny jsou v [[gastrointestinální trakt|GIT]] štěpeny jednak volnými enzymy ([[pepsin]], [[trypsin]] aj.), ale také enzymy vázanými přímo na membránu [[enterocyt]]ů. Jednotlivé aminokyseliny jsou potom resorbovány do krve a mohou být použity buď pro různé biosyntézy, nebo vstupují do [[katabolismus|katabolismu]]. [149] => [150] => Podle konečných [[metabolit]]ů můžeme aminokyseliny rozdělit na ''glukogenní'' (tedy takové, jejichž metabolity mohou být použity pro syntézu [[glukóza|glukózy]]) a ''ketogenní'' (tedy takové, z jejichž metabolitů vznikají [[ketolátky]]). Toto dělení je poněkud narušeno faktem, že [[isoleucin]], [[lysin]], [[fenylalanin]], [[tryptofan]] a [[tyrosin]] jsou jak glukogenní, tak ketogenní. [[Katabolismus]] uhlíkového řetězce aminokyseliny je komplexní proces, jehož úplný popis je nad rámec tohoto článku, takže zde bude pouze nárys: celý proces začíná odstraněním α-aminodusíku (obvykle [[transaminace|transaminací]]), načež je částečně oxidovaný řetězec degradován na amfibolické intermediáty (acetyl-CoA, citrát, α-ketoglutarát, sukcinyl-CoA, fumarát, oxalacetát, acetacetyl-CoA). Aminokyseliny je možné také dělit podle toho, na jaký intermediát je degradována (dělení je opět narušeno např. [[isoleucin]]em, který se může degradovat jak na Acetyl-CoA tak na sukcinyl-CoA). Tyto intermediáty mohou být buďto zpracovány [[citrátový cyklus|citrátovým cyklem]], nebo použity v [[anabolismus|anabolismu]]. [151] => [152] => Dusík, který byl z aminokyseliny odstraněn, musí být využit – nebo vyloučen, protože běžný dospělý organismus udržuje vyváženou dusíkovou bilanci (přijímá a vylučuje stejně dusíku – který je zejména v aminokyselinách). [153] => [154] => Prvním krokem je [[transaminace]]: α-aminoskupina se přenese pomocí specifické [[transamináza|transaminasy]] na [[ketokyseliny|α-ketokyselinu]] (obvykle α-ketoglutarát), čímž vznikne odpovídající [[ketokyseliny|α-ketokyselina]] a L-glutamát (kyselina glutamová, jedna z nonesenciálních aminokyselin). Je-li třeba zbavovat se dusíku, L-glutamát se cestou [[oxidativní deaminace]] mění zpět na α-ketoglutarát za vzniku [[amoniak]]u. Vzniklý amoniak je nutno vyloučit z těla, neboť se jedná o látku toxickou. Podle způsobu vylučování dusíku se organismy dělí na amonotelní (vylučují přímo [[amoniak]] – například [[ryby]]), urikotelní (vylučují [[kyselina močová|kyselinu močovou]] – například [[ptáci]]) a ureotelní (vylučují [[močovina|močovinu]] – většina suchozemských živočichů, včetně člověka). [[Močovina]] vzniká v [[Močovinový cyklus|ureosyntetickém cyklu]], kde mj. vzniká aminokyselina [[arginin]] a figurují zde dvě další aminokyseliny, které ovšem nejsou proteogenní – [[ornithin]] a [[citrulin]]. Ureosyntetický cyklus probíhá pouze v [[játra|játrech]], v jiných tkáních probíhají alternativní metody detoxikace amoniaku (syntéza glutaminu z glutamátu, glukosový-alaninový cyklus). [155] => [156] => Poruchy metabolismu aminokyselin jsou příčinou některých vrozených chorob, jako je [[fenylketonurie]], [[tyrosinóza]] nebo [[nemoc javorového sirupu]]. Defekt v ureosyntetickém cyklu může vést k smrtelným onemocněním jako [[hyperamonémie]] či [[argininsukcináturie]] nebo i jiným, méně závažným chorobám. [157] => [158] => == Odkazy == [159] => [160] => === Reference === [161] => [162] => [163] => === Literatura === [164] => * MURRAY, Robert K. a kolektiv – Harperova Biochemie, {{ISBN|80-7319-013-3}} [165] => * GANNONG, William F. – Přehled lékařské fyziologie, {{ISBN|80-7262-311-7}} [166] => [167] => === Související články === [168] => * [[Posttranslační modifikace]] [169] => [170] => === Externí odkazy === [171] => * {{commonscat}} [172] => * {{Commons}} [173] => * {{Wikislovník|heslo=aminokyselina}} [174] => [175] => {{Aminokyseliny}} [176] => {{Deriváty karboxylových kyselin}} [177] => {{Autoritní data}} [178] => [179] => [[Kategorie:Aminokyseliny| ]] [180] => [[Kategorie:Karboxylové kyseliny]] [181] => [[Kategorie:Biomolekuly]] [182] => [[Kategorie:Organodusíkaté sloučeniny]] [183] => [[Kategorie:Zwitterionty]] [184] => [[Kategorie:Koloběh dusíku]] [] => )

good wiki

Aminokyselina

Amminoacido glicina formula. svg|alt = Struktura glycinu|Glycin (Gly, G) Amminoacido alanina formula.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

Aminokyselina

About

Expert Team

Award winning agency

10 Year Exp.

You might be interested in

Amoniak

Glukóza

Glutamin

Lysin

N-formylmethionin

Prolin

Pyrolysin

Ribozom

Selenocystein

Threonin

Transaminace

Uhlík

Service

About us

Technology

Locations