Array ( [0] => 14663904 [id] => 14663904 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Bílkovina [uri] => Bílkovina [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě. Jedná se o makromolekulu složenou z aminokyselin, které jsou základními stavebními kameny těla. Bílkoviny plní v organismu mnoho různých funkcí a jsou nezbytné pro správné fungování tělesných buněk, svalů, kostí, kůže a dalších tkání. V článku se popisuje chemická struktura bílkovin, způsob jejich syntézy v těle a procesy, které se účastní na rozkladu bílkovin. Dále se zmiňuje příjem bílkovin stravou a jejich význam pro lidské zdraví. Tématem článku jsou také různé typy bílkovin, jako jsou například globuliny, albuminy nebo enzymy. V další části se článek zaměřuje na zdroje bílkovin v potravě, především rostlinné (např. sója, luštěniny, ořechy) a živočišné (např. maso, vejce, mléčné výrobky). Jsou zde také zmíněny doporučené denní příjmy bílkovin pro různé věkové skupiny a specifické potřeby (např. pro sportovce). Závěrem článek zdůrazňuje důležitost vyvážené stravy obsahující dostatečné množství bílkovin pro optimální fungování organismu. [oai] => Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě. Jedná se o makromolekulu složenou z aminokyselin, které jsou základními stavebními kameny těla. Bílkoviny plní v organismu mnoho různých funkcí a jsou nezbytné pro správné fungování tělesných buněk, svalů, kostí, kůže a dalších tkání. V článku se popisuje chemická struktura bílkovin, způsob jejich syntézy v těle a procesy, které se účastní na rozkladu bílkovin. Dále se zmiňuje příjem bílkovin stravou a jejich význam pro lidské zdraví. Tématem článku jsou také různé typy bílkovin, jako jsou například globuliny, albuminy nebo enzymy. V další části se článek zaměřuje na zdroje bílkovin v potravě, především rostlinné (např. sója, luštěniny, ořechy) a živočišné (např. maso, vejce, mléčné výrobky). Jsou zde také zmíněny doporučené denní příjmy bílkovin pro různé věkové skupiny a specifické potřeby (např. pro sportovce). Závěrem článek zdůrazňuje důležitost vyvážené stravy obsahující dostatečné množství bílkovin pro optimální fungování organismu. [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:3D protein.jpg|náhled|upright=1.4|[[3D|Trojrozměrná]] struktura proteinu ]] [1] => '''Bílkoviny''', odborně '''proteiny''' (z [[řečtina|řeckého]] {{cj|el|πρώτειος}} ''próteios'' „prvotní, primární, hlavní“), patří mezi [[Biologická makromolekula|biopolymery]]. Proteiny se řadí mezi makromolekuly, které obsahují jeden nebo více dlouhých řetězců [[Aminokyselina|aminokyselinových]] zbytků. Plní v organismech širokou škálu funkcí, včetně [[Katalyzátor|katalýzy]] metabolických reakcí, replikace [[DNA]], reakce na podněty, poskytování struktury buňkám a organismům a také transport molekul z jedné polohy do polohy druhé. [2] => [3] => Proteiny se od sebe navzájem liší především svou sekvencí aminokyselin, která je dána [[nukleotid]]ovou sekvencí jejich [[gen]]ů, a které obvykle vede ke [[Skládání proteinů|sbalení proteinu]] do specifických 3D struktur, které určují jeho aktivitu. Lineární řetězec aminokyselinových zbytků se nazývá [[polypeptid]]. Proteiny obsahují alespoň jeden dlouhý polypeptid. Krátké polypeptidy, obsahující méně než 20–30 zbytků, jsou zřídka považovány za proteiny a často se nazývají [[peptid]]y nebo někdy oligopeptidy. Jednotlivé aminokyselinové zbytky jsou spolu vázány [[Peptidová vazba|peptidovými vazbami]] a sousedními aminokyselinovými zbytky. Sekvence aminokyselinových zbytků v proteinu je definována sekvencí genu, který je zakódován v [[Genetický kód|genetickém kódu]]. Obecně genetický kód specifikuje 20 standardních aminokyselin, ale u určitých organismů může genetický kód zahrnovat selenocystein a pyrrolysin. Krátce po syntéze nebo dokonce během syntézy jsou zbytky v proteinu často chemicky modifikovány posttranslační modifikací, která mění fyzikální a chemické vlastnosti, skládání, stabilitu, aktivitu a nakonec i funkci proteinů. Některé proteiny mají připojené nepeptidové skupiny, které lze nazvat prostetické skupiny nebo kofaktory. Proteiny mohou také spolupracovat na dosažení konkrétní funkce a často se spojují a vytvářejí stabilní proteinové komplexy. [4] => [5] => Jakmile se proteiny vytvoří, existují pouze po určitou dobu a pak jsou degradovány a recyklovány buněčným aparátem prostřednictvím procesu přeměny proteinů. Životnost proteinu se měří podle jeho poločasu rozpadu a pokrývá široký rozsah. Mohou existovat minuty nebo roky s průměrnou délkou života 1–2 dny v savčích buňkách. Abnormální nebo špatně poskládané proteiny jsou degradovány rychleji buď kvůli tomu, že jsou cíleny pro destrukci, nebo kvůli tomu, že jsou nestabilní. [6] => [7] => Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s [[relativní molekulová hmotnost|relativní molekulovou hmotností]] 103 až 106 složené z [[Aminokyselina|aminokyselin]] spojených [[Peptidová vazba|peptidovou vazbou]] mezi karboxylem jedné aminokyseliny a aminoskupinou následující aminokyseliny. [8] => [9] => Proteiny jsou podstatou všech živých [[organismus|organismů]]. Jejich základní povahu rozpoznal [[Henri Braconnot]] již v roce [[1820]] při zahřívání [[klih]]u s [[kyselina sírová|kyselinou sírovou]]. Podrobněji strukturu bílkovin popsali [[Hermann Emil Fischer]] a [[Linus Pauling]]. [10] => [11] => Stejně jako jiné biologické [[Makromolekula|makromolekuly]], jako jsou [[polysacharidy]] a [[Nukleová kyselina|nukleové kyseliny]], jsou proteiny nezbytnou součástí organismů a účastní se prakticky všech procesů v buňkách. Mnoho proteinů jsou [[enzym]]y, které katalyzují biochemické reakce a jsou životně důležité pro [[metabolismus]]. Proteiny mají také strukturální nebo mechanické funkce, jako je [[aktin]] a [[myosin]] ve [[sval]]u a proteiny v [[cytoskelet]]u, které tvoří systém lešení, který udržuje tvar buňky. Jiné proteiny jsou důležité v buněčné signalizaci, imunitních reakcích, buněčné adhezi a buněčném cyklu. U zvířat jsou bílkoviny potřebné ve stravě, aby poskytly esenciální aminokyseliny, které nemohou být syntetizovány. Trávení rozkládá proteiny pro metabolické využití. [12] => [13] => Proteiny mohou být purifikovány z jiných buněčných složek použitím různých technik, jako je [[ultracentrifugace]], [[Srážení (chemie)|precipitace]], [[elektroforéza]] a [[chromatografie]]; příchod [[Genetické inženýrství|genetického inženýrství]] umožnil řadu metod pro usnadnění čištění. Metody běžně používané ke studiu struktury a funkce proteinu zahrnují [[Imunohistochemie|imunohistochemii]], místně řízenou mutagenezi, rentgenovou [[Krystalografie|krystalografii]], [[Spektroskopie nukleární magnetické rezonance|nukleární magnetickou rezonanci]] a hmotnostní [[Spektroskopie|spektrometrii]]. [14] => [15] => == Historie == [16] => Proteiny byly uznány jako odlišná třída biologických molekul v 18. století Antoinem Fourcroyem. [17] => [18] => Poprvé byly bílkoviny popsány holandským chemikem Gerardusem Johannesem Mulderem a pojmenovány švédským chemikem [[Jöns Jacob Berzelius|Jönsem Jacobem Berzeluisem]] v roce 1838.Mulder GJ (1838). "Sur la composition de quelques substances animales". ''Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande'': 104.Harold H (1951). "Origin of the Word 'Protein.'". ''Nature''. '''168''' (4267): 244. [[Bibcode]]:1951Natur.168..244H. [[Digital object identifier|DOI]]:10.1038/168244a0. PMID 14875059. [[S2CID]] 4271525. Mulder provedl elementární analýzu běžných proteinů a zjistil, že téměř všechny proteiny mají stejný empirický vzorec, C400H620N100O120P1S1.Perrett D (August 2007). "From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics". ''Proteomics: Clinical Applications''. '''1''' (8): 720–38. DOI:10.1002/prca.200700525. PMID 21136729. [[S2CID]] 32843102. Došel k mylnému názoru, že mohou být složeny z jediného typu (velmi velké) molekuly. Termín „protein“ pro popis těchto molekul navrhl Mulderův spolupracovník Berzelius; protein je odvozen z řeckého slova πρώτειος (proteios), což znamená „primární''New Oxford Dictionary of English'' v čele“ nebo „stát vpředu“.Reynolds JA, Tanford C (2003). ''Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks)''. New York, New York: Oxford University Press. p. 15. {{ISBN|978-0-19-860694-9}}. Mulder pokračoval v identifikaci produktů degradace proteinů, jako je aminokyselina leucin, pro kterou našel (téměř správnou) molekulovou hmotnost 131 Da. Před „proteinem“ se používaly jiné názvy, jako „albuminy“ nebo „albuminové materiály“ (Eiweisskörper, v němčině).Reynolds and Tanford (2003). [19] => [20] => Raní vědci jako německý vědec Carl von Voit zabývající se výživou věřili, že bílkoviny jsou nejdůležitější živinou pro udržení struktury těla, jelikož se obecně věřilo, že „maso dělá maso“.Bischoff TL, Voit C (1860). ''Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt'' (in German). Leipzig, Heidelberg. Karl Heinrich Ritthausen rozšířil známe proteinové formy s identifikací tzv. [[Kyselina glutamová|kyseliny glutamové]]. Na zemědělské experimentální stanici Connecticut sestavil Thomas Burr Osborne detailní přehled rostlinných proteinů. Ve spolupráci s Lafayttem Mendelem a aplikací Leibigova zákona minima při krmení laboratorních potkanů byly stanoveny nutriční esenciální aminokyseliny. V práci pokračoval a komunikoval s Williamem Cummingem Rosem. K pochopení proteinů jako polypeptid došlo díky práci Franze Hofmeistra a [[Hermann Emil Fischer|Hermanna Emila Fishera]] v roce 1902. Hlavní role proteinů jako enzymů v živých organismech byla plně doceněna až v roce 1926, kdy [[James Batcheller Sumner|James B. Sumner]] ukázal, že enzym ureáza je ve skutečnosti protein.Sumner JB (1926). "The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper" (PDF). ''Journal of Biological Chemistry''. '''69''' (2): 435–41. DOI:10.1016/S0021-9258(18)84560-4. Archived from the original on 2011-03-25. Retrieved 2011-01-16. [21] => [22] => První studie se zaměřily na proteiny, které by mohly být purifikovány ve velkém množství, např. ty z [[Krev|krve]], [[Bílek|vaječného bílku]], různých [[toxin]]ů a trávicích/metabolických enzymů získaných z [[Jatka|jatek]]. V 50. letech 20. století společnost Armor Hot Dog Co. vyčistila 1 kg čisté hovězí pankreatické [[RNáza|ribonukleázy]] A a dala ji volně k dispozici vědcům; toto gesto pomohlo ribonukleáze A stát se hlavním cílem biochemického studia v následujících desetiletích. [23] => [24] => [[Linus Pauling]] je připočítán s úspěšnou predikcí pravidelných proteinových sekundárních struktur založených na [[Vodíková vazba|vodíkových vazbách]], což byla myšlenka, kterou poprvé předložil William Astbury v roce 1933. Pozdější práce Waltera Kauzmanna o denaturaciKauzmann W (May 1956). "Structural factors in protein denaturation". ''Journal of Cellular Physiology''. '''47''' (Suppl 1): 113–31. DOI:10.1002/jcp.1030470410. PMID 13332017.Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". ''Advances in Protein Chemistry Volume 14''. Advances in Protein Chemistry. Vol. 14. pp. 1–63. DOI:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. {{ISBN|978-0-12-034214-3}}. PMID 14404936. částečně založené na předchozích studiích Kaj Linderstrøm-LangaKalman SM, Linderstrøm-Lang K, Ottesen M, Richards FM (February 1955). "Degradation of ribonuclease by subtilisin". ''Biochimica et Biophysica Acta''. '''16''' (2): 297–99. DOI:10.1016/0006-3002(55)90224-9. PMID 14363272. přispěly k pochopení skládání proteinů a struktury zprostředkované [[Hydrofobie|hydrofobními]] interakcemi. [25] => [26] => Prvním proteinem, který byl sekvenován, byl [[inzulin]], který sekvenoval [[Frederick Sanger]] v roce 1949. Sanger správně určil aminokyselinovou sekvenci inzulinu, čímž přesvědčivě prokázal, že proteiny se skládaly spíše z lineárních [[polymer]]ů aminokyselin než z rozvětvených řetězců, [[koloid]]ů nebo cyklů.Sanger F (1949). "The terminal peptides of insulin". ''The Biochemical Journal''. '''45''' (5): 563–74. [[Digital object identifier|DOI]]:10.1042/bj0450563. [[PMC]] 1275055. PMID 15396627. [27] => Za tento úspěch získal v roce 1958 Nobelovu cenu.Sanger F. (1958), ''Nobel lecture: The chemistry of insulin''(PDF), Nobelprize.org, archived (PDF) from the original on 2013-01-05, retrieved 2016-02-09 [28] => [29] => S rozvojem rentgenové krystalografie bylo možné sekvenovat proteinové struktury.Stoddart, Charlotte (1 March 2022). "Structural biology: How proteins got their close-up". ''Knowable Magazine''. DOI:10.1146/knowable-022822-1. Retrieved 25 March 2022. První proteinové struktury, které byly vyřešeny, byly hemoglobin od [[Max Perutz|Maxe Perutze]] a myoglobin od sira [[John Kendrew|Johna Cowderyho Kendrewa]] v roce 1958.Muirhead H, Perutz MF (August 1963). "Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution". ''Nature''. '''199''' (4894): 633–38. [[Bibcode]]:1963Natur.199..633M. [[Digital object identifier|DOI]]:10.1038/199633a0. PMID 14074546. [[S2CID]] 4257461.Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (March 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". ''Nature''. '''181'''(4610): 662–66. Bibcode:1958Natur.181..662K. DOI:10.1038/181662a0. PMID 13517261. [[S2CID]] 4162786. [30] => [31] => Roku 1982 byla zformulována teorie, kdy za jistá onemocnění mohou proteiny zvané [[priony]]. [32] => [33] => Využití počítačů a zvyšující se výpočetní výkon podpořily i sekvenování komplexních proteinů. V roce 1999 [[Roger D. Kornberg|Roger Kornberg]] uspěl v sekvenování vysoce komplexní struktury [[RNA]] polymerázy pomocí vysoce intenzivního [[Rentgenové záření|rentgenového záření]] ze [[synchrotron]]ů. Od té doby byla vyvinuta kryo-elektronová mikroskopie velkých makromolekulárních celků.Zhou ZH (April 2008). "Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy". ''Current Opinion in Structural Biology''. '''18''' (2): 218–28. DOI:10.1016/j.sbi.2008.03.004. PubMed Central, 2714865. PMID 18403197. Cryo-EM používá vzorky proteinů, které jsou zmrazené spíše než krystaly, a paprsky [[elektron]]ů spíše než rentgenové záření. Způsobuje menší poškození vzorku, což umožňuje vědcům získat více informací a analyzovat větší struktury. Výpočetní predikce proteinové struktury malých proteinových doménKeskin O, Tuncbag N, Gursoy A (April 2008). "Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks". ''Current Pharmaceutical Biotechnology''. '''9''' (2): 67–76. DOI:10.2174/138920108783955191. [[Hdl (identifier)|hdl]]:11511/32640. PMID 18393863. také pomohla výzkumníkům přiblížit se k rozlišení proteinových struktur na atomární úrovni. Od roku 2017 má Protein Data Bank více než 126 060 struktur proteinů s atomárním rozlišením."RCSB Protein Data Bank". Archived from the originalon 2015-04-18. Retrieved 2017-01-19. [34] => [35] => == Základní vlastnosti bílkovin == [36] => V proteinech jsou [[Aminokyselina|aminokyseliny]] vzájemně vázány aminoskupinami –NH2 a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá [[peptidová vazba]]. [37] => [38] => Podle počtu aminokyselin, které jsou v molekule takto navázány rozlišujeme [39] => * [[oligopeptidy]] (obsahují 2–10 aminokyselin) [40] => * [[polypeptid]]y (obsahují 11–100 aminokyselin, podle některých zdrojů 11–50 aminokyselin) [41] => * vlastní bílkoviny – proteiny (více než 100 aminokyselin, podle některých více než 50 aminokyselin). [42] => Nejednotnost hranice mezi peptidy a bílkovinami je dána tím, že dříve platilo: do počtu 50 aminokyselin se jedná o peptid, při vyšším počtu pak o bílkovinu. V současnosti je posuzována [[relativní molekulová hmotnost|poměrná molekulová hmotnost]] (Mr), kdy do hodnoty Mr=10 000 jde o peptid, nad tuto hodnotu o bílkovinu. To odpovídá zhruba 100 aminokyselinám. [43] => [44] => Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu se označuje jako primární struktura nebo také sekvence. Z 20 obvyklých [[Proteinogenní aminokyseliny|proteinogenních aminokyselin]], které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20100 (tedy zhruba 10130) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že může existovat nesrovnatelně větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů, například [[myoglobin]]u a [[hemoglobin]]u, je již známá; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné. [45] => [46] => Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny (též nazývané fibrilární), a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny (též nazývané globulární). V protikladu ke skleroproteinům ([[kolagen]], [[keratin]], [[fibroin]], tvořící [[vlas]]y, rohovinu, chrupavky…) lze téměř u všech sferoproteinů (například [[enzym]]y, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty [[pH]]) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu ([[Srážení (chemie)|srážení]], [[denaturace]]). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, jako schopnost enzymů štěpit potravu nebo vyvolávat svalovou kontraktivitu. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen–protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu. [47] => [48] => == Struktura bílkovin == [49] => [[Soubor:ProteinStructures.png|náhled|vpravo|Čtyři konformační úrovně struktury bílkovinné molekuly. Od nejjednodušší k nejvyšší]] [50] => Rozlišujeme primární, sekundární, terciární a u některých složitějších proteinů ještě kvartérní strukturu bílkovinových řetězců. [51] => [52] => === Primární struktura === [53] => Primární struktura je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Standardně se zapisuje od N-konce k C-konci proteinu. První určení primární struktury provedl v roce 1953 [[Frederick Sanger]]. Primární struktura udává chemické vlastnosti bílkoviny a také determinuje vyšší struktury, viz článek [[Skládání proteinů|skládání bílkovin]]. [54] => [55] => === Sekundární struktura === [56] => Sekundární struktura je geometrické uspořádání polypeptidového řetězce „na krátké vzdálenosti“, tzn. mezi několika po sobě jdoucími aminokyselinami. První studie sekundárních struktur proběhly v 30. a 40. letech 20. století. Jsou rozpoznávány různé druhy těchto stavebních motivů: [[alfa-helix|alfa šroubovice]] (alfa-helix), struktura [[skládaný list|skládaného listu]] (beta-sheet), [[random coil|neuspořádaná struktura]] (random coil) a další. [57] => [58] => Někdy se definuje i „strukturní motiv“ nebo supersekundární struktura jako přechod mezi sekundární a terciární strukturou, což je jednoduché uspořádání několika sekundárních struktur, jako je řecký klíč složený z několika beta listů, [[beta-hairpin|beta-vlásenka]] (beta-hairpin) ze dvou beta listů a otočky nebo helix-smyčka-helix tvořící základ jedné z významných rodin [[transkripční faktor|transkripčních faktorů]] (nazývaných v angličtině ''basic helix-loop-helix''). [59] => [60] => === Terciární struktura === [61] => Tímto pojmem se označuje trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce. Je tvořena střídáním sekundárních struktur. Podle tvaru a vlastností rozlišujeme strukturu globulární (albumin), která má tvar klubka a je rozpustná ve vodě, a fibrilární (myosin) vláknitou strukturu ve vodě nerozpustnou. Celá struktura je stabilizována kovalentními vazbami (např.: vazba S-S tzv. [[Disulfidický můstek|disulfidový můstek]]) v postranních řetězcích aminokyselin. [62] => [63] => === Kvartérní struktura === [64] => Řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech, tvořících jednu funkční bílkovinu. Podjednotky jsou samostatné polypeptidické struktury, které jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi. Kvartérní struktura též řeší prostorové uspořádání těchto podjednotek. Takovéto uspořádání vykazují jen složitější komplexy bílkovin, např. fibrily kolagenu, nebo lidské DNA polymerázy. [65] => [66] => Rozdělení na podjednotky přináší mnohé evoluční výhody oproti existenci jednoho ohromného řetězce. Při výskytu poruchy ve stavbě stačí nahradit poškozenou podjednotku, což je podobné stavbě budov za použití prefabrikátů. Místo výstavby podjednotky může být navíc odlišné od místa jejího výskytu. Bílkoviny se skládají z podjednotek buď odlišných (heteromultimery) nebo shodných (homomultimery). Oblasti styku jednotlivých podjednotek jsou tvořeny slabými vazbami ([[supramolekulární chemie|nekovalentními interakcemi]]), především [[Vodíková vazba|vodíkovými můstky]] nebo [[hydrofóbní efekt|hydrofóbním efektem]]. [67] => [68] => === Symetrie === [69] => Bílkoviny většinou vykazují v oblasti spoje prvky [[symetrie]]. Nejjednodušší symetrií je cyklická symetrie. Označuje se Cn, kde n je počet [[protomer]]ů uspořádaných v kruhu, který je středem symetrie. Jednotlivé protomery spolu svírají úhel 360°/n. Nejobvyklejší je C2 symetrie, kde jsou dvě podjednotky přímo proti sobě. Vyšší cyklické symetrie jsou poměrně vzácné. [70] => [[Soubor:PDB 1pzn EBI.jpg|náhled|vpravo|Komplex bílkovin 1pzn EB I z databáze [https://www.rcsb.org/#Category-visualize PDB] s výraznou cyklickou opakující se strukturou]] [71] => Složitější symetrie se nazývá diedrální a značí se Dn. Takové dimery jsou v podstatě tvořeny dvěma cyklicky symetrickými polovinami, jedna z nich leží pod a druhá nad rovinou symetrie. Střed symetrie se pak nachází v polovině spojnice středů symetrie obou cyklicky symetrických polovin. Polypeptidy s takovýmto uspořádáním jsou poměrně snadno [[disociace|disociovatelné]] na dva cyklicky symetrické [[oligomer]]y. K další disociaci na [[protomer]]y v přírodních podmínkách obvykle nedochází, protože k jejímu dosažení by už bylo zapotřebí značně drastických podmínek. [72] => [73] => == Funkce bílkovin == [74] => Bílkoviny jsou základem všech známých [[organismus|organismů]], a proto v něm plní různé funkce: [75] => * Stavební ([[kolagen]], [[elastin]], [[keratin]]) [76] => * Transportní a skladovací ([[hemoglobin]], [[transferin]]) [77] => * Zajišťující pohyb ([[aktin]], [[myosin]]) [78] => * Katalytické, řídící a regulační ([[enzym]]y, [[hormon]]y, [[receptor]]y, …) [79] => * Ochranné a obranné ([[Protilátka|imunoglobulin]], [[fibrin]], [[fibrinogen]]) [80] => [81] => == Proteinogenní aminokyseliny == [82] => [[Soubor:L-Alanin_-_L-Alanine.svg|náhled|Strukturní vzorec [[alanin]]u, jedné z aminokyselin]] [83] => {{podrobně|Aminokyselina#Aminokyseliny, které se vyskytují v proteinech}} [84] => V proteinech se vyskytuje 20 kódovaných proteinogenních [[aminokyselina|aminokyselin]]. K tomu jsou organismy schopné zainkorporovat do proteinů speciálními mechanismy další tři aminokyseliny. Jako tzv. 21. proteinogenní aminokyselina se označuje [[selenocystein]] (Sec). Tato aminokyselina nahrazuje [[cystein]] v lidském enzymu [[Glutathion peroxidáza|glutathionperoxidáze]] a v enzymech některých [[bakterie|bakterií]].KODÍČEK, M. ''selenocystein''. From Biochemické pojmy : výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-10-21]. [http://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/ebook.html?p=selenocystein Dostupné online] Jako 22. proteinogenní aminokyselina se označuje [[pyrolysin]]. U bakteriích, ale i [[plastid]]ů a [[mitochondrie|mitochondrií]] se vyskytuje [[N-formylmethionin]], který je důležitý pro [[iniciace translace|iniciaci translace]] a je první aminokyselinou zařazenou při tvorbě proteinu. U člověka se vyskytuje 21 proteinogenních aminokyselin (standardních 20 + selenocystein). [85] => [86] => Aminokyseliny, které si organismus neumí sám syntetizovat a musí je přijímat, se označují jako [[esenciální aminokyseliny]]. [87] => [88] => [[Soubor:Glas melk.jpg|náhled|[[Kasein]] je hlavní bílkovina obsažená v mléku]] [89] => [90] => == Důkaz bílkovin == [91] => Pro důkaz bílkovin se používají následující reakce: [92] => * [[xantoproteinová reakce]] [93] => * [[biuretová reakce]] [94] => [95] => == Metabolismus bílkovin == [96] => [[Metabolismus]] bílkovin je souhrn různých biochemických procesů, při nichž jsou [[biosyntéza|syntetizovány]] a rozkládány bílkoviny. [97] => [98] => {{podrobně|Bílkoviny ve výživě člověka}} [99] => [100] => === Syntéza bílkovin === [101] => {{viz též|translace (biologie)}} [102] => Základní stavební částicí bílkovin jsou [[Aminokyselina|aminokyseliny]], a tak je zřejmé, že se bez nich tzv. proteosyntéza neobejde. Některé aminokyseliny je schopné tělo vyrábět samo, jiné musí přijímat v potravě (k těmto tzv. esenciálním aminokyselinám patří u člověka v dospělosti 12 aminokyselin, v dětství 14{{citace monografie| titul = Biochemie| příjmení=Vodrážka| jméno=Zdeněk| vydavatel=Academia| místo = Praha| rok=2007| isbn = 978-80-200-0600-4}}). Bílkoviny jsou ve většině případů kódovány v specifických úsecích v [[DNA]] organismů. Tyto úseky (tzv. [[gen]]y) jsou přepisovány v procesu [[transkripce (DNA)|transkripce]] do [[mRNA]] a na [[ribozom]]u následně dochází k výrobě proteinů ([[translace (biologie)|translaci]]) za účasti této mRNA a jednotlivých aminokyselin napojených na specifické [[tRNA]]. [103] => [104] => Vzácně některé relativně krátké polypeptidy nevznikají podle mRNA na ribozomu, ale v cytoplazmě syntézou pomocí složitých komplexů enzymů (''NonRibosomal Peptide Synthetase''), proto se nazývají [[neribozomální peptid]]y. Patří k nim některá polypeptidová [[antibiotikum|antibiotika]]. Jejich produkce zůstane zachována i tehdy, zablokujeme-li ribozomální mašinérii. K těmto polypeptidům patří [[chloramfenikol]] a [[graminicin S]]. Mechanismus syntézy těchto antibiotik je trochu podobný [[syntéza mastných kyselin|syntéze mastných kyselin]].{{citace monografie| příjmení = Voet | jméno=Donald |příjmení2= Voet |jméno2=Judith | titul = Biochemie | vydání = 1. | vydavatel=Victoria Publishing| místo=Praha| rok= 1995| isbn= 80-85605-44-9}} [105] => [106] => === Rozklad proteinů === [107] => Rozklad proteinů se také nazývá [[proteolýza]]. Bílkoviny se [[trávení|tráví]] na [[Aminokyselina|aminokyseliny]], v krvi je určitá stálá hladina aminokyselin. Zdrojem aminokyselin jsou jednak bílkoviny z potravy, jednak opotřebované bílkoviny z tkání; malé množství aminokyselin vzniká při přeměně sacharidů. Aminokyseliny jsou potřebné: k syntéze stavebních bílkovin těla, k syntéze [[enzym]]ů a [[hormon]]ů, k syntéze [[plazmatický protein|plazmatických bílkovin]], k přeměně na [[sacharidy]]. Část aminokyselin se odbourává na jednodušší látky a při tom se získává [[energie]]. Bílkoviny se neukládají do zásob.{{Doplňte zdroj}} Při katabolickém odbourání aminokyselin dochází nejdříve k jejich [[deaminace|deaminaci]]. Aminové skupiny se odštěpují ve formě toxického [[amoniak]]u, který je v [[Hepatocyt|jaterních buňkách]] v tzv. [[Močovinový cyklus|ornitinovém cyklu]] přeměněn na [[močovina|močovinu]], jež je krví zanesena do [[Ledvina|ledvin]] a vyloučena [[moč]]í z těla. Uhlíkaté zbytky aminokyselin se začleňují do Krebsova cyklu, kde jsou [[dekarboxylace|dekarboxylovány]] a [[dehydrogenace|dehydrogenovány]]. [108] => [109] => Pozn.: 1 molekula močoviny = 3 ATP = [[Močovinový cyklus|ornitinový cyklus]]. [110] => [111] => Mezi [[Proteáza|enzymy štěpící bílkoviny]] patří např. [[pepsin]] (v [[žaludek|žaludku]]), směs enzymů zvaná [[erepsin]] (v [[tenké střevo|tenkém střevě]]) nebo také [[trypsin]] a [[chymotrypsin]] (produkované [[slinivka břišní|slinivkou břišní]]).{{Doplňte zdroj}} Mezi hormony řídící štěpení bílkovin patří [[glukokortikoidy]], [[somatotropin]], [[testosteron]] a [[Inzulin|insulin]].{{Doplňte zdroj}} [112] => [113] => == Odkazy == [114] => === Reference === [115] => {{upravit reference|citace}} [116] => [117] => [118] => === Literatura === [119] => * Reisenauer R. et al.: CO JE CO? (1) Příručka pro každý den. Pressfoto – vydavatelství ČTK, Praha, 1982 [120] => [121] => === Související články === [122] => * [[Aminokyselinové skóre]] [123] => * [[Bílkoviny ve výživě člověka]] [124] => * [[Bílkoviny ve sportovní výživě]] [125] => * [[Metody výzkumu protein-proteinových interakcí]] [126] => [127] => === Externí odkazy === [128] => * {{commonscat}} [129] => * {{Wikislovník|heslo=bílkovina}} [130] => * http://e-chembook.eu/bilkoviny [131] => [132] => {{Biogenní látky}} [133] => {{Primární struktura proteinů}} [134] => {{Autoritní data}} [135] => {{Portály|Biologie}} [136] => [137] => [[Kategorie:Bílkoviny| ]] [138] => [[Kategorie:Organické látky]] [139] => [[Kategorie:Živiny]] [140] => [[Kategorie:Biomolekuly]] [141] => [[Kategorie:Makromolekulární chemie]] [142] => [[Kategorie:Molekulární biologie]] [] => )
good wiki

Bílkovina

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'Aminokyselina','enzym','Skládání proteinů','protomer','relativní molekulová hmotnost','polypeptid','organismus','Močovinový cyklus','gen','Hermann Emil Fischer','myosin','keratin'

Aminokyselina

Enzym

Gen

Keratin

Myosin

Organismus

Polypeptid