Array ( [0] => 14911470 [id] => 14911470 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Glykogenfosforyláza [uri] => Glykogenfosforyláza [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:GlycogenPhosphorylaseDimer.png|náhled|Glykogenfosforyláza (zde v komplexu s [[alosterická regulace|alosterickým regulátorem]], [[adenosinmonofosfát|AMP]]); při podrobnějším zkoumání je patrné, že se jedná o [[dimer]]]] [1] => '''Glykogenfosforyláza''' (někdy prostě „'''[[fosforylázy|fosforyláza]]'''“{{Citace monografie| příjmení = Voet | jméno=Donald |příjmení2= Voet |jméno2=Judith | titul = Biochemie | vydání = 1. | vydavatel=Victoria Publishing| místo=Praha| rok= 1995| isbn= 80-85605-44-9}}) je [[enzym]] ze skupiny [[transferáza|transferáz]], který katalyzuje první krok [[Glykogenolýza|rozkladu glykogenu]]. Název je odvozen od skutečnosti, že přenáší anorganickou [[Fosforečnany|fosfátovou]] skupinu na [[glukóza|glukózové]] podjednotky [[glykogen]]u za vzniku [[glukóza-1-fosfát]]ů. Tento enzym vyžaduje celou řadu pomocných [[kofaktor (biochemie)|kofaktorů]] a je dále pečlivě regulován, čímž se stává ústředním bodem [[metabolismus|metabolismu]] glykogenu (a vůbec sacharidů) v živočišné buňce. [2] => [3] => == Struktura == [4] => [[Soubor:GlycogenPhosphorylaseTandRStates.png|náhled|Glykogenfosforylázové [[alfa helix|helixy]] v R-stavu a T-stavu: k přechodu mezi těmito stavy dochází mimo jiné v závislosti na přítomnosti různých alosterických regulátorů]] [5] => Glykogenfosforyláza je ve skutečnosti [[dimer]] dvou identických podjednotek (tedy [[homodimer]]), každá o velikosti 97 [[Dalton (jednotka)|kDa]] ([[molekulová relativní hmotnost|Mr]] 97 000), 842 [[aminokyselina|aminokyselin]]. Přesná struktura se liší v rámci jednotlivých tkání a u člověka jsou tedy známy tři [[izoenzym|izoformy]], v [[játra|játrech]], [[sval]]ech a [[mozek|mozku]]. Bez ohledu na izoformu však glykogenfosforyláza prochází zásadními strukturními změnami po fosforylaci svého [[serin]]u na pozici 14. Enzym s fosfátem na této pozici se označuje jako '''fosforyláza a''' a je to za normálních okolností plně aktivní enzym schopný rozkladu glykogenu. Enzym defosforylovaný se označuje jako '''fosforyláza b'''. [6] => [7] => Na molekulu glykogenfosforylázy se však váže celá řada dalších molekul: pro katalytickou aktivitu je zásadní hlavně [[pyridoxal-5-fosfát]] (vitamín B6), inhibují ji [[ATP]], [[glukóza-6-fosfát]] a [[glukóza]] a aktivuje ji [[AMP]]. [8] => [9] => == Mechanismus == [10] => Glykogenfosfororyláza štěpí glukózové podjednotky od neredukujících konců glykogenové molekuly. [11] => [12] => [[Soubor:Glycogen phosphorylase2.png|500px]] [13] => [14] => == Regulace == [15] => [[Soubor:Regulation of glycogen metabolism glucagon.svg|náhled|upright=1.5|Obšírné, ale základní schéma regulace glykogenfosforylázy: podnětem je vazba glukagonu na membránový [[receptor spřažený s G proteinem|GPCR receptor]], následuje vnitrobuněčná fosforylační kaskáda]] [16] => Glykogenfosforyláza je pod přísnou kontrolou celé řady mechanismů, které zpravidla ovlivňují přechod mezi fosforylázou b a fosforylázou a, případně přechod mezi R a T stavy enzymů. Přechod R/T způsobuje vazba různých alosterických regulátorů, uvedených výše - aktivátory navozují R stav, inhibitory T stav. [17] => [18] => Přechod mezi fosforylázami „b“ a „a“, který je zpravidla za normálního stavu v buňkách důležitější, způsobuje fosforylace enzymu na pozici Ser14. Fosforylaci katalyzuje [[fosforyláza-kináza]] ([[kináza]] fosforylázy), zpětnou reakci katalyzuje [[fosfoproteinfosfatáza I]]. Existují však i vyšší úrovně regulace glykogenfosforylázy. Např. fosforyláza-kináza je aktivní pouze tehdy, je-li sama fosforylována. Tuto fosforylaci způsobuje [[proteinkináza A|cAMP-dependentní proteinkináza]] (tzv. proteinkináza A). Naopak fosfoproteinfosfatázu I inhibuje tzv. [[inhibitor fosfoproteinfosfatázy]]. Tento inhibitor je dále sám pod kontrolou dalších enzymů - aktivuje ho cAMP-dependentní proteinkináza, inhibuje ho fosfoproteinfosfatáza I. Je tedy zřejmé, že regulace aktivity glykogenfosforylázy je velmi komplexní. Navíc je známo, že je úzce provázána s [[glykogensyntáza|glykogensyntázou]], tedy enzymem s opačnou rolí (vytvářet glykogen) – zhruba platí, že je-li glykogenfosforyláza aktivována, glykogensyntáza zůstává „vypnutá“. [19] => [20] => Na nejvyšší úrovni je glykogenfosforyláza regulována převážně hladinou [[cAMP]], která následně spouští nebo nespouští proteinkinázu A. cAMP se zvyšuje díky aktivaci [[adenylátcykláza|adenylátcyklázy]], a to například působením hormonů [[glukagon]]u či [[adrenalin]]u. Při nízkých hladinách glukózy v krvi je možné tímto způsobem rozkládat jaterní glykogen a vzniklý glukóza-6-fosfát přeměňovat pomocí [[glukóza-6-fosfatáza|glukóza-6-fosfatázy]] na glukózu, který odchází do krve. [21] => [22] => == Onemocnění == [23] => Nějakým způsobem nefunkční svalová glykogenfosforyláza může způsobovat [[McArdleova choroba|McArdleovu chorobu]], zatímco mutovaná jaterní fosforyláza má na svědomí [[Hersova choroba|Hersovu chorobu]].{{Citace monografie| titul=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition|vydavatel=Oxford university press|isbn=0-19-852917-1|rok=2006| místo=New York| editoři= R. Cammack et al}} [24] => [25] => == Reference == [26] => [27] => [28] => == Externí odkazy == [29] => * {{Commonscat}} [30] => {{Autoritní data}} [31] => [32] => [[Kategorie:Transferázy]] [] => )
good wiki

Glykogenfosforyláza

AMP); při podrobnějším zkoumání je patrné, že se jedná o dimer Glykogenfosforyláza (někdy prostě „fosforyláza“) je enzym ze skupiny transferáz, který katalyzuje první krok rozkladu glykogenu. Název je odvozen od skutečnosti, že přenáší anorganickou fosfátovou skupinu na glukózové podjednotky glykogenu za vzniku glukóza-1-fosfátů.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'glukóza','metabolismus','glukóza-6-fosfát','ATP','sval','serin','molekulová relativní hmotnost','Dalton (jednotka)','izoenzym','dimer','homodimer','Soubor:GlycogenPhosphorylaseTandRStates.png'

ATP

Dimer

Glukóza

Glukóza-6-fosfát

Homodimer

Izoenzym

Metabolismus

Metabolismus je soubor chemických reakcí, které se odehrávají v buňkách živých organismů.

Serin

Sval