Array ( [0] => 14903805 [id] => 14903805 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Inhibice [uri] => Inhibice [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:HIV protease with bound ritonavir.png|náhled|upright=1.5|[[HIV]] [[proteáza]] s navázaným inhibitorem, [[ritonavir]]em. Tato látka brání HIV proteáze v její funkci a proto se s úspěchem používá jako [[antivirotikum]]]] [1] => {{různé významy}} [2] => '''Inhibice''' je v [[biochemie|biochemii]] proces, kdy vazba určité látky způsobí snížení aktivity [[enzym]]u.{{citace monografie| příjmení = Voet | jméno=Donald |příjmení2= Voet |jméno2=Judith | titul = Biochemie | vydání = 1. | vydavatel=Victoria Publishing| místo=Praha| rok= 1995| isbn= 80-85605-44-9}} Tím dochází k zamezení či omezení správného průběhu enzymatické reakce.{{citace monografie| titul=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition|vydavatel=Oxford university press|isbn=0-19-852917-1|rok=2006| místo=New York| editoři= R. Cammack et al}} Látky, které takto účinkují, se označují jako enzymatické '''inhibitory''' či '''negativní efektory''' (opačně zase působí [[aktivátor]]y).{{citace monografie| titul = Enzymologie| vydavatel=VŠCHT v Praze| jméno=Zdeněk|příjmení=Vodrážka| jméno2= Pavel| příjmení2=Rausch| jméno3= Jan| příjmení3=Káš| rok=1998}} Inhibice může být přirozená, která umožňuje regulaci buněčných procesů, a nepřirozená, kdy se v roli inhibitorů ocitají například různé zplodiny metabolismu, ale i [[léčivo|léčiva]] a [[jed]]y. Existuje několik typů inhibice, obvykle se uvádí kompetitivní, nekompetitivní, akompetitivní a smíšená, někdy se zvlášť vyčleňuje i ireverzibilní (nevratná) inhibice. [3] => [4] => Mechanismus inhibice je velice rozmanitý. Někdy se inhibitor váže na enzym a zamezuje mu navázat substrát, jindy sice umožní navázání substrátu, ale nemůže dojít k enzymatické reakci. V dalších případech se váže inhibitor až na komplex enzym-substrát (ES) a zamezuje přeměně substrátu. [5] => [6] => == Povaha inhibitorů == [7] => Z chemického hlediska může být inhibitorem téměř cokoliv. Jsou známy [[ion]]ty [[Kovy|kovů]] schopné inhibice, stejně jako různé nízkomolekulární [[anorganická látka|anorganické látky]], ale jako inhibitory se mohou chovat i třeba poměrně vysokomolekulární [[organická látka|organické látky]]. Existuje skupina inhibitorů [[polypeptid]]ové (bílkovinné) povahy, jeden z nich například blokuje účinky enzymu [[trypsin]]u. [8] => [9] => == Reverzibilní inhibice == [10] => Třídění je různé, toto je jen jedno z možných. Někteří autoři dávají přednost řazení smíšené inhibice do skupiny nekompetitivních inhibicí (jako „smíšené nekompetitivní inhibice“). Speciálními případy je inhibice substrátem či produktem dané enzymatické reakce – i ty však zpravidla spadají do jednoho z níže uvedených typů inhibice. [11] => [12] => [[Soubor:Comp inhib.svg|náhled|Schéma zachycující jeden z možných druhů kompetitivní inhibice: substrát (zeleně) se může navázat jen tehdy, není-li navázán inhibitor]] [13] => [14] => === Kompetitivní inhibice === [15] => Kompetitivní (soutěživé) inhibitory jsou látky, které soutěží („kompetují“) s molekulami [[Substrát (chemie)|substrátu]] o [[vazebné místo]] na molekule enzymu. Typická je situace, kdy inhibitor tvarem či chemickou strukturou připomíná molekulu substrátu a enzym není schopen mezi nimi rozeznat rozdíl. Následkem toho dochází s určitou pravděpodobností k navázání inhibitoru enzymem, přičemž z tohoto komplexu enzym-substrát nemůže vzniknout produkt. Reakce E + I → EI je však reverzibilní (vratná), takže po určité době dojde k uvolnění inhibitoru a enzym se může znovu „pokusit“ navázat substrát. Znamená to, že se ale snižuje koncentrace volných a tedy dostupných molekul enzymu. Rozsah inhibice závisí zejména právě na poměru koncentrací molekul substrátu a inhibitoru. Tím se vlastně zvyšuje [[Michaelisova konstanta]] enzymové reakce (KM), což se ukáže při vynesení na [[Lineweaverův-Burkův graf]] (stejně jako skutečnost, že [[maximální rychlost]] vmax zůstává konstantní). [16] => [17] => [[Soubor:Uncompetitive inhibition.png|náhled|vlevo|[[Lineweaver-Burkův graf]] pro akompetitivní inhibici, znázorněny různé průběhy závislosti 1/S a 1/v při různých koncentracích inhibitoru]] [18] => [19] => === Akompetitivní inhibice === [20] => Akompetitivní inhibice je jev, kdy se inhibitor váže na komplex enzym-substrát a zamezuje přeměnění substrátu na produkt. V průběhu tohoto typu inhibice tedy vzniká [[ternární komplex]] ESI, enzym-substrát-inhibitor. Ve většině případů se tato inhibice uplatňuje u dvousubstrátových reakcí, kdy se inhibitor váže na komplex E-S1, a to do druhého vazebného místa, čímž zamezuje průběhu reakce. Akompetitivní inhibitory snižují mezní rychlost (vmax) i Michaelisovu konstantu (KM), ačkoliv jejich vzájemný poměr zůstává stejný. Účinky akompetitivní inhibice nelze odstranit prostým zvýšením substrátu (na rozdíl od kompetitivní inhibice), paradoxně je aktivita akompetitivního inhibitoru nejnižší při nízké koncentraci substrátu. [21] => [22] => === Nekompetitivní a smíšená inhibice === [23] => Nekompetitivní inhibitory se vážou na [[alosterické místo|alosterická místa]] enzymů a nebrání tedy substrátu, aby se navázal do vazebného místa enzymu. Nekompetitivní inhibitory způsobí jen to, že se snižuje rychlost přeměny substrátu na produkt. Inhibitor se přitom váže se stejnou [[disociační konstanta|disociační konstantou]] na volný enzym (E) i na komplex enzym-substrát (ES). Inhibitor za těchto okolností snižuje mezní rychlost (vmax), ačkoliv Michaelisova konstanta zůstává stejná. [24] => [25] => Smíšená inhibice je speciálním typem inhibice, kdy dochází k změně Michaelisovy konstanty i mezní rychlosti, ale mění se i jejich poměr. [26] => [27] => == Ireverzibilní inhibice == [28] => Ireverzibilní inhibitory se rovněž označují jako [[enzymový jed|enzymové jedy]], protože nevratně poškozují enzym tím, že ho chemicky modifikují či se na něj nevratně navážou. Ve většině případů dochází ke [[kovalentní vazba|kovalentní vazbě]] inhibitoru či jeho části na [[aminokyselina|aminokyselinové]] postranní skupiny enzymu. Tyto kovalentní změny je obtížné či téměř nemožné napravit a situace se nezlepší ani tehdy, je-li inhibitor odstraněn z okolního prostředí. Je třeba ještě vyrobit nové molekuly enzymů, což může trvat dlouho, a tak jsou ireverzibilní inhibitory mnohdy fatální.{{citace monografie| titul=Harper's Illustrated Biochemistry| příjmení=Murray| jméno=Robert K.| spoluautoři=Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell| vydavatel=Lange Medical Books/McGraw-Hill; Medical Publishing Division| rok=2003 | isbn=0-07-138901-6}} [29] => [30] => == Odkazy == [31] => [32] => === Reference === [33] => [34] => [35] => === Související články === [36] => * [[Enzym]] [37] => * [[Alosterická regulace]] [38] => * [[Enzymová kinetika]] [39] => [40] => === Externí odkazy === [41] => * {{Commonscat}} [42] => * {{Wikislovník|heslo=inhibice}} [43] => {{Autoritní data}} [44] => [45] => [[Kategorie:Enzymy]] [] => )
good wiki

Inhibice

HIV proteáza s navázaným inhibitorem, ritonavirem. Tato látka brání HIV proteáze v její funkci a proto se s úspěchem používá jako antivirotikum Inhibice je v biochemii proces, kdy vazba určité látky způsobí snížení aktivity enzymu.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'Soubor:HIV protease with bound ritonavir.png','organická látka','Enzymová kinetika','Enzym','kovalentní vazba','disociační konstanta','ternární komplex','maximální rychlost','Michaelisova konstanta','vazebné místo','Substrát (chemie)','Soubor:Comp inhib.svg'

Enzym