Array ( [0] => 15523410 [id] => 15523410 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Leucin [uri] => Leucin [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => {{Infobox - chemická sloučenina [1] => | název = Leucin [2] => | obrázek = L-leucine-skeletal.png [3] => | velikost obrázku = 105px [4] => | systematický název = (±)-2-Amino-4-methylpentanová kyselina [5] => | triviální název = Leucin [6] => | anglický název = Leucine [7] => | ostatní názvy = 2-amino-4-methylvalerová kyselina, α-aminoisokapronová kyselina [8] => | funkční vzorec = [9] => | sumární vzorec = C6H13NO2 [10] => | vzhled = bílé třpytivé hexagonální šupinky [11] => | číslo CAS = 61-90-5 [12] => | další čísla CAS = [13] => | číslo EINECS = [14] => | indexové číslo = [15] => | číslo EC = [16] => | PubChem = [17] => | ChEBI = [18] => | UN kód = [19] => | SMILES = CC(C)CC(C(=O)O)N [20] => | InChI = InChI=InChI=1S/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9) [21] => | číslo RTECS = [22] => | molární hmotnost = 131,18 g/mol [23] => | molární koncentrace = [24] => | molární objem = [25] => | teplota tání = 282–287 °C [26] => | teplota varu = [27] => | teplota sublimace = 145–148 °C [28] => | teplota rozkladu = 293–295 °C [29] => | teplota změny modifikace = [30] => | teplota skelného přechodu = [31] => | teplota dehydratace = [32] => | hustota = [33] => | viskozita = [34] => | dynamický viskozitní koeficient = [35] => | kinematický viskozitní koeficient = [36] => | index lomu = [37] => | tvrdost = [38] => | kritická teplota = [39] => | kritický tlak = [40] => | kritická hustota = [41] => | teplota trojného bodu = [42] => | tlak trojného bodu = [43] => | pKa = 2,33 [44] => | pKb = 9,74 [45] => | autoionizační konstanta = [46] => | rozpustnost = [47] => | rozpustnost polární = [48] => | rozpustnost nepolární = [49] => | součin rozpustnosti = [50] => | parametr rozpustnosti = [51] => | ebulioskopická konstanta = [52] => | kryoskopická konstanta = [53] => | relativní permitivita = [54] => | tlak páry = [55] => | Van der Waalsovy konstanty = [56] => | izoelektrický bod = 5,98 [57] => | součinitel elektrické vodivosti = [58] => | součinitel tepelné vodivosti = [59] => | součinitel elektrického odporu = [60] => | součinitel délkové roztažnosti = [61] => | součinitel objemové roztažnosti = [62] => | měrná magnetická susceptibilita = [63] => | měrná vodivost = [64] => | měrný elektrický odpor = [65] => | ionizační energie = [66] => | povrchové napětí = [67] => | průměrný výskyt = 8,5 % [68] => | rychlost zvuku = [69] => | krystalová struktura = [70] => | hrana mřížky = [71] => | koordinační geometrie = [72] => | tvar molekuly = [73] => | dipólový moment = [74] => | R-věty = [75] => | S-věty = [76] => | symboly nebezpečí GHS = [77] => | H-věty = [78] => | P-věty = [79] => | NFPA 704 = {{NFPA 704 [80] => | zdraví = [81] => | hořlavost = [82] => | reaktivita = [83] => | ostatní rizika = [84] => }} [85] => | meze výbušnosti = [86] => }} [87] => '''Leucin''' (Leu, L) je [[Aminokyselina#Proteinogenní aminokyseliny|proteinogenní aminokyselina]] patřící mezi [[esenciální aminokyselina|esenciální aminokyseliny]] a musí proto být lidmi přijímán v potravě. Spolu s [[valin]]em a [[isoleucin|izoleucinem]] tvoří skupinu [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem|aminokyselin s rozvětveným řetězcem]]. Díky svému [[alifatická sloučenina|alifatickému]] postrannímu řetězci se řadí mezi [[hydrofobní aminokyseliny]], a v proteinech je jeho hlavní rolí právě tvorba [[hydrofobie|hydrofobních]] interakcí, jako je tomu v případě [[leucinový zip|leucinového zipu]], kterými se propojují některé proteiny interagující s DNA. [88] => [89] => == Historie == [90] => Leucin poprvé izoloval [[Joseph Louis Proust]] roku 1819 při studiu, čemu vděčí různé druhy sýrů své chuti, jelikož zjistil, že fermentací mléčného [[kasein]]u a [[lepek|glutenu]] z [[pšenice|pšeničné]] mouky lze získat kromě [[oxid uhličitý|oxidu uhličitého]], [[amoniak]]u a [[kyselina octová|kyseliny octové]] i dvě další látky, které provizorně nazval jako ''kyselina'' (''acide caséique'', později určeno jako směs různých látek) a ''oxid'' (''oxide caséeux'', později určen jako leucin).{{Citace periodika | příjmení = Proust | jméno = Joseph L. | titul = Recherches sur le Principe qui Assaisonne les Fromages | periodikum = Ann Chim. | ročník = 10 | datum = 1819 | strany = 29–49 | jazyk = fr}}{{Citace elektronického periodika | příjmení = Wisniak | jméno = Jaime | titul = Joseph Louis Proust | periodikum = R evista CENIC Ciencias Químicas | datum_vydání = 2012 | datum_přístupu = 2014-12-30 | ročník = 43 | číslo = 1 | url = http://revista.cnic.edu.cu/revistaCQ/articulos/joseph-louis-proust | jazyk = en | url archivu = https://web.archive.org/web/20141231012720/http://revista.cnic.edu.cu/revistaCQ/articulos/joseph-louis-proust | datum archivace = 2014-12-31 | nedostupné = ano }} O rok později [[Henri Braconnot]] lépe přečistil nově získanou bílou krystalickou látku a zjistil, že se nejedná o oxid a že obsahuje dusík; pojmenoval ji ''leucin'' podle řeckého slova pro bílou (λευκό).{{Citace periodika | příjmení = Vickery | jméno = Hubert | titul = The History of the Discovery of the Amino Acids | periodikum = Chemical reviews | ročník = 9 | číslo = 2 | datum = 1931 | strany = 169–318}} [91] => [92] => == Funkce a vlastnosti == [93] => [[Soubor:Leucine zipper.png|náhled|vlevo|V proteinech leucin (červeně) vytváří [[hydrofobie|hydrofobní]] interakce, jako například zde v [[Bílkovina#Sekundární struktura|strukturním motivu]] zvaném [[leucinový zip]], které drží dvě molekuly pohromadě .]] [94] => [95] => === Chemické vlastnosti === [96] => Postranní řetězec leucinu je tvořen rozvětvenou [[alifatická sloučenina|alifatickou]] [[isobutyl]]ovou skupinou: (CH3)2CH–CH2–, což zajišťuje jeho [[hydrofobie|hydrofobní]] charakter. Protože [[isoleucin]] je [[izomerie|isomer]] leucinu, mají velmi podobné vlastnosti a stejnou [[molární hmotnost|molekulovou hmotnost]] – při analýze proteinů [[hmotnostní spektrometrie|hmotnostní spektrometrií]] je obtížné je navzájem odlišit, pokud se nezkoumá fragmentace jejich postranních řetězců, což pro náročnost provedení doposud není běžné.{{Citace periodika | příjmení = Hurtado | jméno = PP. | příjmení2 = O'Connor | jméno2 = PB. | titul = Differentiation of isomeric amino acid residues in proteins and peptides using mass spectrometry. | periodikum = Mass Spectrom Rev | ročník = 31 | číslo = 6 | strany = 609–25 | měsíc = | rok = 2012 | doi = 10.1002/mas.20357 | pmid = 22322410 }} [97] => [98] => === Funkce v proteinech === [99] => Leucin se pro svůj [[hydrofobie|hydrofobní]] charakter vyskytuje především zabořený uvnitř proteinů, kde zprostředkovává [[hydrofobní interakce]]. Je málo reaktivní a většinou se proto neúčastní [[enzym]]atických reakcí přímo, ale může zajišťovat specifickou vazbu hydrofóbních [[Ligand (biochemie)|ligandů]], jako jsou například [[lipidy]]. Ve většině hydrofóbních interakcí může být snadno nahrazen jinými hydrofóbními aminokyselinami. Protože se větví až na svém γ-uhlíku, tedy poměrně daleko od [[peptidová vazba|peptidové kostry]], má větší [[konformace|konformační]] volnost než jinak podobný [[isoleucin]] a [[valin]], díky čemuž preferuje konformaci [[alfa-helix]] oproti [[beta-skládaný list|beta-listu]].{{Citace monografie | příjmení = Barnes | jméno = Michael R. | titul = Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data | vydavatel = Wiley | rok = 2007 | počet_stran = 576 | kapitola = 14: Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions | strany = en | isbn = 978-0470026205 | jazyk = en}} Leucin má významnou roli v řadě proteinových [[Bílkovina#Sekundární struktura|strukturních motivů]]. [100] => [101] => === Strukturní motivy proteinů === [102] => [[Soubor:2bnh topview.png|náhled|vlevo|Krystalová struktura proteinu (inhibitor ribonukleáz) tvořeného „repeticí bohatou na leucin“, leucin v tomto proteinu tvoří asi pětinu aminokyselin.{{Citace periodika | příjmení = Kobe | jméno = B. | příjmení2 = Deisenhofer | jméno2 = J. | titul = Crystal structure of porcine ribonuclease inhibitor, a protein with leucine-rich repeats. | periodikum = Nature | ročník = 366 | číslo = 6457 | strany = 751–6 | měsíc = | rok = | doi = 10.1038/366751a0 | pmid = 8264799 }}]] [103] => Leucin je významný v některých strukturních motivech, jako je [[leucinový zip]] nebo „repetice bohatá na leucin“ ([[leucine-rich repeat]]), kde zajišťuje hydrofobní interakce. [104] => [105] => Leucinový zip se vyskytuje v řadě [[bílkovina|proteinů]], které interagují s [[DNA]] ([[transkripční faktor]]y), jedná se o [[dimer]]izační doménu, pomocí které spolu interagují dva proteiny: každý z nich nese [[alfa-helix]] bohatý na leucin (většinou každá sedmá aminokyselina{{Citace monografie| titul=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition|vydavatel=Oxford university press|isbn=0-19-852917-1|rok=2006| místo=New York| editoři= R. Cammack et al}}) Pravidelným opakováním leucinu vzniká na povrchu helixu hydrofobní pás, kterým se na sebe vážou. V dimerní formě jsou pak schopné interagovat se specifickými úseky DNA a např. tak ovlivňovat jejich [[transkripce (DNA)|transkripci]] ([[transkripční faktor]]y). [106] => [107] => „Repetice bohatá na leucin“ ([[leucine-rich repeat]]) je další strukturní motiv bohatě využívající leucin, je složen z podjednotek (jeden list [[beta-skládaný list|beta-listu]]–smyčka-alfa-helix), které se skládají do útvaru připomínajícího podkovu. Leucin je zde hluboce zabořen mezi beta-listy a alfa-helixy, které stabilizuje [[hydrofobie|hydrofobními]] inferakcemi. Vnější strana tohoto strukturního motivu slouží pro interakce mezi proteiny, případně pro vazbu dalších molekul, vyskytuje se například v [[Toll-like receptor]]ech.{{Citace periodika | příjmení = Bella | jméno = J. | příjmení2 = Hindle | jméno2 = KL. | příjmení3 = McEwan | jméno3 = PA. | spoluautoři = et al. | titul = The leucine-rich repeat structure. | url = https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2008-08_65_15/page/2307 | periodikum = Cell Mol Life Sci | ročník = 65 | číslo = 15 | strany = 2307–33 | měsíc = Aug | rok = 2008 | doi = 10.1007/s00018-008-8019-0 | pmid = 18408889 }} [108] => [109] => === Přídatná látka a doplněk stravy === [110] => Leucin je klasifikován jako [[přídatné látky|přídatná látka]] E641,{{Citace elektronické monografie | titul = E641 - Leucin | vydavatel = emulgatory.cz | datum_přístupu = 2015-01-01 | url = http://www.emulgatory.cz/seznam-ecek/E641 |jazyk = cs| url archivu = https://web.archive.org/web/20150101224454/http://www.emulgatory.cz/seznam-ecek/E641 | datum archivace = 2015-01-01 | nedostupné = ano }} patří mezi látky zvýrazňující chuť a vůni. Komerčně je získáván z [[lepek|glutenu]], [[kasein]]u nebo [[keratin]]u. Používá se také jako přídatná látka v umělém sladidle [[aspartam]]u.{{Citace monografie | příjmení = Winter | jméno = Ruth | titul = A Consumer's Dictionary of Food Additives | vydavatel = Three Rivers Press | počet_stran = 608 | isbn = 0307408922 | jazyk = en | vydání = 7. | url-access = registration | url = https://archive.org/details/isbn_9780307408921 }} [111] => [112] => Leucin je hojně využíván jako součást [[doplněk stravy|doplňků stravy]] v kulturistice, protože zvyšuje syntézu proteinů ve svalech a tím podporuje jejich růst. Svaly reagují na přísun energie a aminokyselin (stavebních bloků pro proteiny svalů), přičemž leucin má z aminokyselin největší efekt.{{Citace periodika | příjmení = Garlick | jméno = PJ. | příjmení2 = Grant | jméno2 = I. | titul = Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. | periodikum = Biochem J | ročník = 254 | číslo = 2 | strany = 579–84 | měsíc = Sep | rok = 1988 | doi = | pmid = 3052439 }} Leucin ovšem nemůže být používán samotný, protože jeho metabolismus je úzce propojen s [[valin]]em a [[isoleucin]]em (se kterými tvoří skupinu [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem|aminokyselin s rozvětveným řetězcem]] – BCAA) a dodání leucinu sníží množství těchto aminokyselin v [[krevní plazma|plazmě]], typicky se proto podává směs leucin:valin:isoleucin 2:1:1. I když dodávání BCAA (tedy leucinu) má v krátkodobém horizontu pozitivní účinky, doposud (k 2014) neexistují dlouhodobé studie určující bezpečné a efektivní dávky.{{Citace periodika | příjmení = Helms | jméno = ER. | příjmení2 = Aragon | jméno2 = AA. | příjmení3 = Fitschen | jméno3 = PJ. | titul = Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. | url = https://archive.org/details/pubmed-PMC4033492 | periodikum = J Int Soc Sports Nutr | ročník = 11 | číslo = | strany = [https://archive.org/details/pubmed-PMC4033492/page/n18 20] | měsíc = | rok = 2014 | doi = 10.1186/1550-2783-11-20 | pmid = 24864135 }} V kulturistice se jako [[doplněk stravy]] používá také [[beta-hydroxy-beta-methylbutyrát]] (HMB), což je produkt rozkladu leucinu a působí stejným mechanismem, jeho účinnost ale není dostatečně prostudovaná. [113] => [114] => === Regulace tělesného metabolismu === [115] => Protože se jedná o [[esenciální aminokyseliny|esenciální aminokyselinu]], hladina dostupného leucinu je pečlivě hlídána, a zároveň slouží jako známka dostupnosti ostatních aminokyselin. V trávicím systému přítomnost leucinu vyvolává v buňkách odpověď zahrnující změnu syntézy [[peptidický hormon|peptidických hormonů]]: snižuje produkci [[ghrelin]]u (signalizující hlad) a zvyšuje produkci [[Inkretin#GLP-1|inkretinu GLP-1]] (signalizující nasycení) aktivací [[kináza|kinázy]] [[mTOR]]. Leucin zároveň dokáže procházet [[hematoencefalická bariéra|hematoencefalickou bariérou]] a stimulovat tak centra přímo v mozku, především [[hypothalamus]] a tak regulovat příjem potravy.{{Citace periodika | příjmení = McAllan | jméno = L. | příjmení2 = Cotter | jméno2 = PD. | příjmení3 = Roche | jméno3 = HM. | spoluautoři = et al. | titul = Impact of leucine on energy balance. | periodikum = J Physiol Biochem | ročník = 69 | číslo = 1 | strany = 155–63 | měsíc = Mar | rok = 2013 | doi = 10.1007/s13105-012-0170-2 | pmid = 22535285 }} Leucin pomáhá při léčbě [[Diabetes mellitus 2. typu|cukrovky 2. typu]], protože jednak zvyšuje produkci [[inzulin]]u [[beta buňka]]mi{{Citace periodika | příjmení = Kalogeropoulou | jméno = D. | příjmení2 = Lafave | jméno2 = L. | příjmení3 = Schweim | jméno3 = K. | spoluautoři = et al. | titul = Leucine, when ingested with glucose, synergistically stimulates insulin secretion and lowers blood glucose. | periodikum = Metabolism | ročník = 57 | číslo = 12 | strany = 1747–52 | měsíc = Dec | rok = 2008 | doi = 10.1016/j.metabol.2008.09.001 | pmid = 19013300 }} a zároveň stimuluje přijímání glukózy svalovými buňkami, čímž tělu pomáhá zpracovávat krevní glukózu nezávisle na inzulínu a také zajišťuje ochranu před ztrátou svalové hmoty tím, že ve svalech aktivuje recyklaci glukózy stimulací [[alaninový cyklus|alaninového cyklu]].{{Citace periodika | příjmení = Layman | jméno = DK. | příjmení2 = Walker | jméno2 = DA. | titul = Potential importance of leucine in treatment of obesity and the metabolic syndrome. | periodikum = J Nutr | ročník = 136 | číslo = 1 Suppl | strany = 319S-23S | měsíc = Jan | rok = 2006 | doi = | pmid = 16365106 }} [116] => [117] => == Zdroje == [118] => {{Pahýl část}} [119] => Leucin je pro lidi [[esenciální aminokyseliny|esenciální aminokyselina]], proto musí být přijímán v potravě. Např. v sójových bobech, mase (hovězí, kuřecí prsa, losos), vejcích, arašídech, mandlích, čočce a cizrně. [120] => [121] => == Metabolismus == [122] => [125] => [126] => === Odbourávání === [127] => {{Viz též|Odbourávání aminokyselin}} [128] => Leucin je spolu s dalšími [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem|aminokyselinami s rozvětveným řetězcem]] odbouráván ve [[sval]]ech, [[Tuková tkáň|tukové tkáni]], [[ledvina|ledvinách]] a [[mozek|mozku]], kde slouží jako zdroj energie, a ne v [[játra|játrech]], jak je běžné pro ostatní aminokyseliny. Za degradaci je zodpovědný [[dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem]] (BCKDC), rozklad postranní skupiny probíhá podobným postupem jako [[beta-oxidace]] mastných kyselin a výsledným produktem je [[acetylkoenzym A]]. Leucin je jednou ze dvou proteinogenních aminokyselin, které jsou výhradně [[ketogenní aminokyseliny|ketogenní]] (druhá je [[lyzin]]), při odbourávání leucinu tedy nevzniká [[glukóza]], ale [[ketolátky|ketolátka]] [[kyselina acetyloctová]] a jeho využívání jako zdroj energie vede ke [[Ketóza|ketóze]].{{Citace monografie | příjmení = Nelson | jméno = David L. | titul = Lehninger Principles of Biochemistry | rok = 2013 | url = https://archive.org/details/lehningerprincip0000lehn | vydavatel = W.H. Freeman | kapitola = 18: Amino Acid Oxidation and the Production of Urea | isbn = 978-1429234146 | jazyk = en | příjmení2=Cox | jméno2=Michael M.}} [129] => [130] => Při [[genetická choroba|dědičné]] [[nemoc javorového sirupu|nemoci javorového sirupu]] (neboli ''leucinóze'') nemá tělo funkční komplex ([[dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem|BCKDC]]) rozkládající [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem]], tedy i leucin, takže při příjmu potravin bohatých na leucin a hladovění (kdy se odbourávají proteiny) se v těle hromadí toxické meziprodukty, jejichž projevem je zápach moči připomínající javorový sirup (případně karamel nebo sušené hrušky). Bez léčby je nemoc smrtelná, léčba spočívá v dietě limitující příjem leucinu.{{Citace elektronické monografie | titul = Leucinóza (MSUD) | vydavatel = novorozeneckyscreening.cz | datum_přístupu = 2014-12-31 | url = http://www.novorozeneckyscreening.cz/leucinoza-msud |jazyk = cs}} [131] => [132] => == Odkazy == [133] => [134] => === Reference === [135] => [136] => [137] => === Externí odkazy === [138] => * {{Commonscat}} [139] => [140] => {{Aminokyseliny}} [141] => {{Autoritní data}} [142] => [143] => {{Portály|Chemie|Biologie}} [144] => [145] => [[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]] [] => )
good wiki

Leucin

Leucin (Leu, L) je proteinogenní aminokyselina patřící mezi esenciální aminokyseliny a musí proto být lidmi přijímán v potravě. Spolu s valinem a izoleucinem tvoří skupinu aminokyselin s rozvětveným řetězcem.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'hydrofobie','isoleucin','aminokyseliny s rozvětveným řetězcem','valin','kasein','esenciální aminokyseliny','doplněk stravy','beta-skládaný list','dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem','lepek','leucine-rich repeat','alfa-helix'

Alfa-helix

Hydrofobie

Isoleucin

Kasein

Kasein je bílkovina, která se nachází v mléčném výměšku savců, včetně kravského mléka.

Lepek

Valin