Array ( [0] => 14895273 [id] => 14895273 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Proteinkináza [uri] => Proteinkináza [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:Ch4 kinases.jpg|náhled|Schéma funkce proteinkináz]] [1] => [[Soubor:CaMKII.png|náhled|[[Ca2+/kalmodulin-dependentní kináza II]] (CaMKII) je esteticky krásným příkladem proteinkinázy]] [2] => [[Soubor:PDB 1kfi EBI.jpg|náhled|Toto už není proteinkináza, ale výsledek práce jisté proteinkinázy. V 3D struktuře parafusinu (pp63) jsou patrné navázané čtyři fosfátové skupiny, vyznačené jako malé tetraedrické struktury asi ve třetinách délky proteinu]] [3] => '''Proteinkinázy''' jsou [[enzym]]y ze skupiny [[kináza|kináz]], které [[katalyzátor|katalyzují]] vazbu [[Fosforečnany|fosfátové]] skupiny ([[fosforylace|fosforylaci]]) na [[aminokyselina|aminokyselinové]] zbytky v [[Bílkovina|proteinech]]. Dělají to tak, že z [[adenosintrifosfát|ATP]] použijí koncový [[Fosforečnany|fosfát]] za vzniku [[adenosindifosfát|ADP]]. Je to zdaleka nejčastější kovalentní [[posttranslační modifikace]] proteinů vůbec a má velice důležitou roli v regulaci funkce bílkovin.{{Citace monografie| titul=Harper's Illustrated Biochemistry| příjmení=Murray| jméno=Robert K.| spoluautoři=Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell| vydavatel=Lange Medical Books/McGraw-Hill; Medical Publishing Division| rok=2003 | isbn=0-07-138901-6}} Odhaduje se, že v [[lidský genom|lidském genomu]] je více než 500 [[gen]]ů kódujících proteinkinázy, tedy asi 2,5 % z celkového počtu lidských genů (souboru proteinkinázových genů se někdy říká '''kinom''').{{Citace periodika [4] => | příjmení = Manning [5] => | jméno = G. [6] => | příjmení2 = Whyte [7] => | jméno2 = D. B. [8] => | příjmení3 = Martinez [9] => | jméno3 = R. [10] => | spoluautoři = et al. [11] => | titul = The protein kinase complement of the human genome [12] => | periodikum = Science. [13] => | rok = 2002 [14] => | číslo = 5600 [15] => | ročník = 298 [16] => | strany = 1912–34 [17] => | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12471243 [18] => | issn = 1095-9203 [19] => }} V běžné savčí buňce je i tisíc fosforylovaných proteinů, výsledků činnosti proteinkináz. [20] => [21] => Fosforylace může způsobit jak aktivaci, tak deaktivaci proteinu (enzymu). [[Glykogenfosforyláza]] či [[kináza fosforyláza|kináza fosforylázy]] jsou díky proteinkinázám aktivovány, naopak [[glykogensyntetáza]], [[pyruvátdekarboxyláza]] či třeba [[syntetáza mastných kyselin]] jsou fosforylací utlumovány (deaktivovány). V některých případech vznikají celé buněčné kaskády fosforylací, kdy jeden enzym fosforyluje druhý a druhý fosforyluje třetí. Tím je možné zesílit [[buněčná signalizace|signál]].{{Citace monografie| titul = Biochemie| příjmení=Vodrážka| jméno=Zdeněk| vydavatel=Academia| místo = Praha| rok=2007| isbn = 978-80-200-0600-4}} [22] => [23] => == Druhy proteinkináz == [24] => Proteinkinázy se běžně dělí podle toho, jaký substrát fosforylují, tzn. na jaký aminokyselinový zbytek přidávají fosfátovou skupinu. Nejběžnější jsou tři skupiny: [25] => * [[tyrosinkináza|tyrosinkinázy]] – fosforylují [[tyrosin|tyrosyl]] na O-fosfotyrosyl [26] => * [[serinkináza|serinkinázy]] – fosforylují [[serin|seryl]] na O-fosfoseryl [27] => * [[threoninkináza|threoninkinázy]] – fosforylují [[threonin|threonyl]] na O-fosfothreonyl [28] => Poslední dvě se obvykle dohromady označují běžně jako [[serin/threonin kináza|serin/threonin kinázy]], protože aminokyselinové zbytky serinu a threoninu jsou velice podobné. K dalším, méně obvyklým proteinkinázám patří: [29] => * [[histidinkináza|histidinkinázy]] – fosforylují aminokyselinový zbytek [[histidin]]u [30] => * [[lysinkináza|lysinkinázy]] – fosforylují aminokyselinový zbytek [[lysin]]u [31] => * [[argininkináza|argininkinázy]] – fosforylují aminokyselinový zbytek [[arginin]]u [32] => * [[aspartátkináza|aspartátkinázy]] – fosforylují aminokyselinový zbytek [[Kyselina asparagová|kyseliny asparagové]] (aspartátu) [33] => [34] => == Odkazy == [35] => [36] => === Související články === [37] => * [[Fosfatáza]] [38] => * [[Fosfoproteinfosfatáza]] [39] => [40] => === Externí odkazy === [41] => * {{Commonscat}} [42] => [43] => === Reference === [44] => [45] => {{Autoritní data}} [46] => [47] => {{Portály|Biologie|Chemie}} [48] => [49] => [[Kategorie:Kinázy]] [50] => [[Kategorie:Enzymy katalyzujicí posttranslační modifikace]] [51] => [52] => [[he:קינאז#פרוטאין קינאז]] [] => )
good wiki

Proteinkináza

Schéma funkce proteinkináz Ca2+/kalmodulin-dependentní kináza II (CaMKII) je esteticky krásným příkladem proteinkinázy Toto už není proteinkináza, ale výsledek práce jisté proteinkinázy. V 3D struktuře parafusinu (pp63) jsou patrné navázané čtyři fosfátové skupiny, vyznačené jako malé tetraedrické struktury asi ve třetinách délky proteinu Proteinkinázy jsou enzymy ze skupiny kináz, které katalyzují vazbu fosfátové skupiny (fosforylaci) na aminokyselinové zbytky v proteinech.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'Fosforečnany','Bílkovina','serinkináza','tyrosinkináza','glykogensyntetáza','syntetáza mastných kyselin','gen','lidský genom','Glykogenfosforyláza','adenosindifosfát','posttranslační modifikace','adenosintrifosfát'

Adenosindifosfát

Adenosintrifosfát

Adenosintrifosfát (ATP) je v buňkách organismů zodpovědných za energetický transport a přeměnu energie.

Bílkovina

Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě.

Fosforečnany

Gen

Glykogenfosforyláza

Tyrosinkináza