Array ( [0] => 15515585 [id] => 15515585 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Valin [uri] => Valin [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 1 [has_content] => 1 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => {{Infobox - chemická sloučenina [1] => | název = Valin [2] => | obrázek = L-valine-skeletal.svg [3] => | velikost obrázku = 150px [4] => | popisek = strukturní vzorec [5] => | systematický název = (2''S'')-2-amino-3-[[methyl]][[kyselina máselná|butanová kyselina]] [6] => | triviální název = Valin [7] => | ostatní názvy = 2-aminoisovalerová kyselina [8] => | číslo CAS = 72-18-4 [9] => | funkční vzorec = HO2CCH(NH2)CH(CH3)2 [10] => | sumární vzorec = C5H11NO2 [11] => | vzhled = Bílá pevná látka [12] => | molární hmotnost = 117,15 g/mol [13] => | teplota tání = 315 °C [14] => | teplota varu = ? °C [15] => | hustota = 1,23 g/cm3 [16] => | pKa = 2,32 [17] => | pKb = 9,62 [18] => | rozpustnost = 8,8 g/100 ml (''při 20 °C'') [19] => | rozpustnost polární = nerozpustný v [[aceton]]u a [[ethanol]]u [20] => | izoelektrický bod = 5,97 [21] => | průměrný výskyt = 6,0 % [22] => | Kodóny = GUU, GUC, GUA, a GUG [23] => }} [24] => '''Valin (Val, V)''' je [[esenciální aminokyseliny|esenciální]] α-[[aminokyselina]] s [[nepolární aminokyseliny|nepolárním]] [[postranní řetězec|postranním řetězcem]]. Díky svému [[alifatická sloučenina|alifatickému]] postrannímu řetězci se řadí mezi [[hydrofobní aminokyseliny]], a v proteinech je jeho hlavní rolí právě tvorba hydrofobních interakcí. Jeho [[genetický kód|kodóny]] jsou GUU, GUC, GUA, a GUG. Má stejný [[Chemický vzorec#Sumární vzorec|sumární vzorec]] jako [[dusitan amylnatý]] nebo [[nitropentan]]. [25] => [26] => == Historie == [27] => Valin poprvé popsal [[Eugen Freiherr von Gorup-Besanez|von Gorup-Besanez]] roku 1856 při zkoumání [[soustava žláz s vnitřní sekrecí|žláz s vnitřní sekrecí]], v proteinech byl identifikován [[Paul Schützenberger|Schützenbergerem]], který zkoumal složení [[albumin]]u.{{Citace periodika | příjmení = Vickery | jméno = Hubert | titul = The History of the Discovery of the Amino Acids | periodikum = Chemical reviews | ročník = 9 | číslo = 2 | datum = 1931 | strany = 169–318}} Své jméno získal podle [[isovalerová kyseliny|isovalerové kyseliny]], jíž je derivátem, která se hojně vyskytuje v [[kozlík lékařský|kozlíku lékařském]] (''Valeriana officinalis''). [28] => [29] => == Funkce a vlastnosti == [30] => [31] => === Chemické vlastnosti === [32] => Valin patří mezi [[hydrofobie|hydrofobní]] aminokyseliny díky přítomnosti nereaktivní [[alifatická sloučenina|alifatické]] postranní skupiny. Má velmi podobné chemické vlastnosti jako [[leucin]], oproti kterému je kratší o jednu methylovou skupinu, a spolu s [[isoleucin]]em tvoří skupinu [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem|aminokyselin s rozvětveným řetězcem]]. [33] => [34] => === Funkce v proteinech === [35] => Valin se pro svůj hydrofobní charakter vyskytuje především zabořený uvnitř proteinů, kde zprostředkovává [[hydrofobní interakce]]. Je málo reaktivní a většinou se proto neúčastní [[enzym]]atických reakcí. Ve většině hydrofobních interakcí může být snadno nahrazen jinými hydrofobními aminokyselinami ([[leucin]]em nebo [[isoleucin]]em), ale vzhledem k tomu, že je větvený na svém β-uhlíku (podobně jako isoleucin a [[threonin]]), tedy blízko peptidické kostry, ovšem omezuje [[konformace|konformační]] volnost, nepodporuje například konformaci [[alfa-helix]].{{Citace monografie | příjmení = Barnes | jméno = Michael R. | titul = Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data | vydavatel = Wiley | rok = 2007 | počet_stran = 576 | kapitola = 14: Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions | strany = en | isbn = 978-0470026205 | jazyk = en}} [36] => [37] => Význam preference valinu pro výskyt uvnitř proteinů a ne na jejich povrchu ilustruje příklad [[srpkovitá anémie|srpkovité anémie]], při které je mutován gen pro beta-[[hemoglobin]]. Dochází k ní při záměně hydrofilní [[kyselina glutamová|kyseliny glutamové]] na pozici 6., která leží na povrchu proteinu, za hydrofobní valin. Mutovaná forma hemoglobinu má v odkysličeném prostředí tendenci shlukovat se díky hydrofóbním interakcím mezi jednotlivými molekulami hemoglobinu, protože tím se valin na pozici 6 "schová" mezi interagující proteiny, tedy mimo přítomnost vodného prostředí, takové shlukování hemoglobinu ovšem vede k poškození červené krvinky. [38] => [39] => === Jako doplněk stravy === [40] => Jedním z oblíbených [[doplněk stravy|doplňků stravy]] v kulturistice je směs [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem|aminokyselin s rozvětveným řetězcem]] (BCAA) tedy leucin:isoleucin:valin nejčastěji v poměru 2:1:1. I když hlavní efekt pro růst svalové hmoty má leucin, přidání leucinu samotného snižuje koncentraci ostatních aminokyselin s rozvětveným řetězcem v krevní plasmě, proto musí být dodávány spolu s ním. I když dodávání BCAA má v krátkodobém horizontu pozitivní účinky, doposud (k 2014) neexistují dlouhodobé studie určující dlouhodobé bezpečné a efektivní dávky.{{Citace periodika | příjmení = Helms | jméno = ER. | příjmení2 = Aragon | jméno2 = AA. | příjmení3 = Fitschen | jméno3 = PJ. | titul = Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. | url = https://archive.org/details/pubmed-PMC4033492 | periodikum = J Int Soc Sports Nutr | ročník = 11 | číslo = | strany = [https://archive.org/details/pubmed-PMC4033492/page/n18 20] | měsíc = | rok = 2014 | doi = 10.1186/1550-2783-11-20 | pmid = 24864135 }} [41] => [42] => == Chemická syntéza == [43] => [[racemická směs|Racemický]] valin lze syntetizovat [[halogenace|bromací]]< kyseliny isovalerové, následovanou [[aminace|aminací]]Marvel, C. S. “d,l-Valine” Organic Syntheses, Collected Volume 3, p.848 (1955). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV3P0848.pdf {{Wayback|url=http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV3P0848.pdf |date=20070930224458 }} [44] => [45] => :HO2CCH2CH(CH3)2 + Br2 → HO2CCHBrCH(CH3)2 + HBr [46] => [47] => :HO2CCHBrCH(CH3)2 + 2 NH3 → HO2CCH(NH2)CH(CH3)2 + [[bromid amonný|NH4Br]] [48] => [49] => == Zdroje == [50] => Zdrojem valinu jsou kozí sýry, rybí maso, [[čočka jedlá|čočka]], drůbež aj. [51] => [52] => == Metabolismus == [53] => {{Viz též|Odbourávání aminokyselin}} [54] => Valin je spolu s dalšími [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem|aminokyselinami s rozvětveným řetězcem]] odbouráván ve [[sval]]ech, [[Tuková tkáň|tukové tkáni]], [[Ledvina|ledvinách]] a [[mozek|mozku]], kde slouží jako zdroj energie, a ne v [[játra|játrech]], jak je běžné pro ostatní aminokyseliny. Za degradaci je zodpovědný [[dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem]] (BCKDC), pomocí sedmi metabolických reakcí je valin přeměněn na [[sukcinylkoenzym A]], který vstupuje do [[citrátový cyklus|citrátového cyklu]], mechanismus degradace je podobný [[beta-oxidace|beta-oxidaci]] mastných kyselin.{{Citace monografie | příjmení = Nelson | jméno = David L. | titul = Lehninger Principles of Biochemistry | rok = 2013 | url = https://archive.org/details/lehningerprincip0000lehn | vydavatel = W.H. Freeman | kapitola = 18: Amino Acid Oxidation and the Production of Urea | isbn = 978-1429234146 | jazyk = en | příjmení2=Cox | jméno2=Michael M.}} [55] => [56] => Při [[genetická choroba|dědičné]] [[nemoc javorového sirupu|nemoci javorového sirupu]] (neboli ''leucinóze'') nemá tělo funkční komplex rozkládající [[aminokyseliny s rozvětveným řetězcem]] ([[dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem|BCKDC]]), tedy i valin, takže při příjmu potravin bohatých na proteiny a při hladovění (kdy se odbourávají proteiny) se v těle hromadí toxické meziprodukty, jejichž projevem je zápach moči připomínající javorový sirup (případně karamel nebo sušené hrušky). Bez léčby je nemoc smrtelná, léčba spočívá v dietě limitující příjem proteinů, hlavně [[leucin]]u, [[isoleucin]]u a valinu.{{Citace elektronické monografie | titul = Leucinóza (MSUD) | vydavatel = novorozeneckyscreening.cz | datum_přístupu = 2014-12-31 | url = http://www.novorozeneckyscreening.cz/leucinoza-msud |jazyk = cs}} [57] => [58] => Mezi další metabolická onemocnění s poruchou odbourávání valinu patří [[methylmalonová acidémie]], [[kombinovaná malonová a methylmalonová acidurie]] a [[propionová acidémie]]. [59] => [60] => == Reference == [61] => [62] => [63] => == Literatura == [64] => * {{Citace monografie | příjmení = Whitford | jméno = David | titul = Proteins: Structure and Function | vydavatel = Wiley | rok = 2005 | počet_stran = 542 | kapitola = 2. Amino acids: the building blocks of proteins | strany = 44–45 | isbn = 978-0471498940 | jazyk = en | vydání = 1. | url-access = registration | url = https://archive.org/details/proteinsstructur0000whit }} [65] => [66] => == Externí odkazy == [67] => * {{Commonscat|Valine}} [68] => * [https://web.archive.org/web/20070702124945/http://www.mzcr.cz/data/c764/lib/kpaac.htm www.mzcr.cz] [69] => * [https://web.archive.org/web/20070630144247/http://www.mzcr.cz/data/c764/lib/_komp_val.htm www.mzcr.cz] [70] => * [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/IleVal.html Isoleucine and valine biosynthesis] [71] => [72] => {{Aminokyseliny}} [73] => {{Autoritní data}} [74] => [75] => {{Portály|Chemie}} [76] => [77] => [[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]] [] => )
good wiki

Valin

Valin (Val, V) je esenciální α-aminokyselina s nepolárním postranním řetězcem. Díky svému alifatickému postrannímu řetězci se řadí mezi hydrofobní aminokyseliny, a v proteinech je jeho hlavní rolí právě tvorba hydrofobních interakcí.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'aminokyseliny s rozvětveným řetězcem','leucin','isoleucin','alifatická sloučenina','dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem','genetická choroba','játra','isovalerová kyseliny','bromid amonný','soustava žláz s vnitřní sekrecí','threonin','Paul Schützenberger'

Isoleucin

Játra

Játra jsou životně důležitým orgánem lidského těla, který plní mnoho důležitých funkcí.

Leucin

Threonin