Array ( [0] => 15501444 [id] => 15501444 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Aktin [uri] => Aktin [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:Actin with ADP highlighted.png|náhled|250px|G-aktin s navázanou molekulou [[Adenosindifosfát|ADP]]]] [1] => [2] => '''Aktin''' je globulární strukturní [[bílkovina|protein]], který [[polymerizace|polymeruje]] v dlouhá vlákna zvaná [[mikrofilamentum|mikrofilamenta]] (F-aktin). Mikrofilamenta tvoří součást [[cytoskelet]]u buňky, determinují její tvar, poskytují jí oporu, jsou strukturní podpěrou [[mikroklk]]ů nebo [[stereocilie|stereocilií]] a umožňují pohyby uvnitř buňky i pohyb buňky samotné tvorbou [[panožka (améba)|panožek]]; také zpevňují některé [[mezibuněčné spoje]] a při [[buněčné dělení|dělení]] umožňují zaškrcení a oddělení dceřiných buněk. Ve [[svalová tkáň|svalových buňkách]] hrají esenciální úlohu jako součást tenkých filament [[myofibrila|myofibril]]. [3] => [4] => [[Soubor:Actin filament atomic model.png|vpravo|náhled|250px|Model F-aktinu – aktinové mikrofilamentum]] [5] => Aktin je jedna z nejhojnějších intracelulárních bílkovin [[Eukaryota|eukaryotických]] buněk (aktin tvoří kolem 5 % celkových buněčných proteinů) a její struktura je vysoce konzervativní, aktin izolovaný z [[kvasinky]] a γ-aktin člověka se shodují ve více než 90 % aminokyselin. [6] => [7] => == G- a F-aktin == [8] => {{Viz též|mikrofilamentum}} [9] => Aktin je [[polypeptid]] tvořený 375 [[aminokyselina]]mi, o celkové molekulové hmotnosti asi 43 kDa. '''G-aktin''', nepolymerizovaná molekula, je globulární, obsahuje N-methylhistidinové zbytky a uprostřed molekuly má jedno vazebné místo pro [[Adenosintrifosfát|ATP]] či [[Adenosindifosfát|ADP]]. V přítomnosti [[hořčík]]u a [[chlorid draselný|chloridu draselného]] spontánně polymerizuje a vytváří dvoušroubovici '''F-aktinu''', aktinové [[mikrofilamentum]]. Tloušťka jednoho vlákna je asi 7 nm, jsou tedy nejtenčí ze tří hlavních složek cytoskeletu, vlákna ale mohou být dlouhá až několik μm. [10] => [11] => Stejně jako mikrotubuly jsou i mikrofilamenta polarizována, mají svůj +konec, kde polymerace probíhá rychleji, a -konec, kde vlákno roste pomaleji. Filamenta na svém +konci přirůstají asi 10x rychleji, než na -konci. Tvorba a rozklad mikrofilament je dynamický proces, který je řízen [[Proteiny asociované s aktinem|asociovanými proteiny]]. [12] => [13] => == Isoformy == [14] => {| class="wikitable" align="right" [15] => !align=center|izoforma aktinu [16] => !struktury, ve kterých se nachází [17] => |- [18] => | align = center|α-aktin 1 [19] => |myofibrily svalových buněk [20] => |- [21] => | align = center|α-aktin 2 [22] => |myofibrily svalových buněk [23] => |- [24] => | align = center|α-aktin 3 [25] => |myofibrily svalových buněk [26] => |- [27] => | align = center|β-aktin [28] => |cytoskelet, buněčné jádro [29] => |- [30] => | align = center|γ-aktin 1 [31] => |stereocilie sluchových buněk, zonulae adherentes aj. [32] => |- [33] => | align = center|γ-aktin 2 [34] => |myofibrily svalových buněk [35] => |- [36] => |} [37] => U jednoduchých eukaryot je tvorba aktinu kódována jediným [[gen]]em, u vyšších se pak tvoří geny pro jednotlivé izoformy. Konzervativní struktura aktinu se projevuje i na genetickém kódu, gen kvasinky [[Saccharomyces cerevisiae]] má 80,2% párů bází společných s genem člověka. [38] => [39] => V buňkách obratlovců bylo nalezeno šest isoforem aktinu, které jsou rozdělené do tří skupin (alfa, beta a gama) podle jejich [[izoelektrický bod|izoelektrického bodu]]. Jednotlivé typy aktinu se liší v několika [[aminokyselina|aminokyselinách]], ale mohou existovat v jediné buňce a pravděpodobně i polymerují v jednou mikrofilamentu. β-aktin je nejvíce rozšířeným aktinem ve většině buněk. [40] => [41] => U [[prokaryota|prokaryotních]] organismů byl objeven analog aktinu, který podobně jako eukaryotní aktin tvoří vlákna cytoskeletu. [42] => [43] => == Proteiny asociované s aktinem == [44] => Byla popsána celá řada proteinů asociovaných s aktinem. Patří mezi ně:{{Citace monografie [45] => | titul = Molecular cell biology [46] => | rok = 2000 [47] => | url = https://archive.org/details/molecularcellbio00lodi [48] => | oclc = 83758878 [49] => | vydání = 6 [50] => | vydavatel = W.H. Freeman [51] => | místo = New York [52] => | počet stran = 1 volume (various pagings) [53] => | isbn = 0716776014 [54] => }} [55] => * [[Profilin]] – váže se na G-aktin a stimuluje výměnu ADP za ATP, načež se komplex s vysokou afinitou váže na +konec aktinových mikrofilament [56] => * [[Kofilin]] – váže se na F-aktin na podjednotky obsahující GDP a destabilizuje jej [57] => * [[Thymosin-β4]] – váže se na G-aktin s navázaným ATP a brání jeho polymeraci do aktinových mikrofilament [58] => * [[CapZ]] – váže se na +konce mikrofilament a brání dalšímu prodlužování [59] => * [[Tropomodulin]] – váže se na -konce mikrofilament a snižuje dynamiku (brání zkracování i prodlužování) [60] => * [[Forminy|Formin]] – vytváří nová nukleační jádra pro nevětvený F-aktin [61] => * [[Arp2/3|Arp2/3 komplex]] ([[Arp (protein)|Arp]] proteiny) – vytváří nukleační jádra podél vláken F-aktinu a indukují větvení F-aktinu [62] => * Cross-linkovací vazebné proteiny ([[fimbrin]], [[α-aktinin]], [[spektrin]], [[filamin]], [[dystrofin]]) – spojují F-aktinová vlákna do složitějších trojrozměrných struktur [63] => * [[Myosin]] – motorové proteiny, které se vážou na F-aktin a za spotřeby ATP se po něm pohybují jako po kolejnicích [64] => Kromě toho vzniklo velké množství specializovaných aktin-vazebných proteinů, které se podílí na organizaci [[Svalové vlákno|svalového vlákna]] živočichů ([[titin]], [[nebulin]], [[tropomyosin]], atd). [65] => * [66] => * [67] => * [68] => [69] => == Odkazy == [70] => [71] => === Reference === [72] => [73] => [74] => === Literatura === [75] => * NEČAS O. a kol. ''Obecná biologie''. 3. vyd. Praha: H & H, 2003, 555 s. {{ISBN|80-86022-46-3}}. [76] => * MURRAY, Robert K., et al. ''Harperova biochemie''. Z angl. 23. vyd. přel. Lenka Fialová et. al. 4. vyd. v ČR. Praha: H & H, 2002. ix, 872 s. {{ISBN|80-7319-013-3}}. [77] => [78] => === Související články === [79] => * [[Mikrofilamentum]] [80] => * [[Myosin]] [81] => * [[Cytoskelet]] [82] => [83] => === Externí odkazy === [84] => * {{Commonscat}} [85] => * [https://web.archive.org/web/20060818191857/http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb2/part1/actin.htm Actin filaments (anglicky)] [86] => * [https://web.archive.org/web/20061023125510/http://jncicancerspectrum.oxfordjournals.org/cgi/content/full/jnci%3B98/19/1345 Cancer Spectrum: Fojo, pp. 1345–1347. Can Mutations in γ-Actin Modulate the Toxicity of Microtubule Targeting Agents? (anglicky)] [87] => {{Autoritní data}} [88] => [89] => {{Portály|Biologie|Chemie}} [90] => [91] => [[Kategorie:Sferoproteiny]] [92] => [[Kategorie:Aktinový cytoskelet]] [93] => [[Kategorie:ATPázy]] [] => )
good wiki

Aktin

ADP Aktin je globulární strukturní protein, který polymeruje v dlouhá vlákna zvaná mikrofilamenta (F-aktin). Mikrofilamenta tvoří součást cytoskeletu buňky, determinují její tvar, poskytují jí oporu, jsou strukturní podpěrou mikroklků nebo stereocilií a umožňují pohyby uvnitř buňky i pohyb buňky samotné tvorbou panožek; také zpevňují některé mezibuněčné spoje a při dělení umožňují zaškrcení a oddělení dceřiných buněk.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'aminokyselina','mikrofilamentum','Myosin','Cytoskelet','bílkovina','Svalové vlákno','Soubor:Actin with ADP highlighted.png','panožka (améba)','stereocilie','mikroklk','nebulin','cytoskelet'

Aminokyselina

Bílkovina

Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě.

Cytoskelet

Cytoskelet je komplexní sítě proteinových vláken a struktur v buňce.

Mikrofilamentum

Mikroklk

Myosin

Nebulin