Array ( [0] => 15491326 [id] => 15491326 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Cystein [uri] => Cystein [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => {{Infobox - chemická sloučenina [1] => | název = Cystein [2] => | obrázek = L-cysteine-skeletal.png [3] => | velikost obrázku = 200 px [4] => | popisek = Strukturní vzorec [5] => | systematický název = (2R)-2-amino-3-sulfanylpropanová kyselina [6] => | triviální název = cystein [7] => | ostatní názvy = α-amino-β-merkaptopropanová kyselina, thioserin [8] => | sumární vzorec = [[Uhlík|C]]3[[Vodík|H]]7[[Dusík|N]][[Kyslík|O]]2S [9] => | číslo CAS = 52-90-4 [10] => | molární hmotnost = 121,16 g/mol [11] => | teplota tání = 240 °C [12] => | pKa = (I) 8,14 ;
(II) 10,34 [13] => | symboly nebezpečí GHS = {{GHS07}}{{Citace elektronického periodika | titul = L-Cysteine | periodikum = pubchem.ncbi.nlm.nih.gov | vydavatel = PubChem | url = https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/5862 | jazyk = en | datum přístupu = 2021-05-23 }}
{{Varování}} [14] => }} [15] => '''Cystein''' (značka '''Cys''' nebo '''C''') je v přírodě se vyskytující [[esenciální aminokyseliny|neesenciální]] [[aminokyselina]], která ve své molekule obsahuje [[thioly|thiolovou]] skupinu -SH. Podílí se významně na struktuře [[bílkovina|bílkovin]] (tvoří [[disulfidický můstek|disulfidové můstky]]), udržení přiměřeného [[redoxní reakce|oxidačně-redukčního]] prostředí v buňce a účastní se mnoha metabolických drah, a to především v syntéze [[glutathion]]u, [[taurin]]u a metabolismu methioninu. Látky odvozené od cysteinu jsou důležité pro svou [[antioxidant|antioxidativní]] povahu, čímž pomáhají bojovat proti chorobám vyvolaným [[oxidační stres|oxidačním stresem]], mimo jiné s chronickými záněty.{{Citace periodika | příjmení = McPherson | jméno = RA. | příjmení2 = Hardy | jméno2 = G. | titul = Clinical and nutritional benefits of cysteine-enriched protein supplements. | periodikum = Curr Opin Clin Nutr Metab Care | ročník = 14 | číslo = 6 | strany = 562–8 | měsíc = Nov | rok = 2011 | doi = 10.1097/MCO.0b013e32834c1780 | pmid = 21986479 }} Vyskytuje se ve většině bílkovin, jeho průměrné zastoupení je ale asi jen 2 %. Thiolová skupina má vysokou afinitu k [[těžké kovy|těžkým kovům]]. Toho se využívá v proteinech k vazbě kovových [[ligand (biochemie)|ligandů]], které slouží například v enzymech, ale i k odstranění těžkých kovů, jako je [[rtuť]], [[olovo]] nebo [[kadmium]] z těla, i když při akutních otravách se používá jeho derivát [[N-acetylcystein]].{{Citace periodika | příjmení = Flora | jméno = SJ. | příjmení2 = Pachauri | jméno2 = V. | titul = Chelation in metal intoxication. | periodikum = Int J Environ Res Public Health | ročník = 7 | číslo = 7 | strany = 2745–88 | měsíc = Jul | rok = 2010 | doi = 10.3390/ijerph7072745 | pmid = 20717537 }} [16] => [17] => == Historie == [18] => [[Soubor:Cystine-skeletal.png|200px|náhled|vlevo|[[Cystin]] byl původně považován za hlavní aminokyselinu přítomnou v proteinech. Vzniká ovšem až v průběhu zrání proteinu kovalentním propojení dvou cysteinů.{{Citace periodika | příjmení = Vickery | jméno = Hubert | titul = The History of the Discovery of the Amino Acids | periodikum = Chemical reviews | ročník = 9 | číslo = 2 | datum = 1931 | strany = 169–318}}]] [19] => Výzkum cysteinu úzce souvisí s [[cystin]]em, což jsou dvě kovalentně propojené molekuly cysteinu. Cystin byl nalezen [[William Hyde Wollaston|Wollastonem]] už roku 1810 v [[Ledvinové kameny#Jiné typy|močových kamenech]] (cystolitech, odtud název) ale v proteinech (v kravím [[Roh (biologie)|rohu]]) až [[Karl Mörner|Mörnerem]] roku 1899. Studium komplikoval fakt, že navzdory tomu, že se dlouho vědělo, že proteiny obsahují síru, používané chemické metody srážely sloučeniny síry, mezi nimi cystin a cystein. Relativně dlouho trvalo, než bylo prokázáno, že cystein z močových kamenů a proteinů jsou identické látky a výzkum z tehdejšího pohledu zpomalovalo, že se cystin při izolacích rozpadal na jinou látku – cystein. [20] => [21] => Později bylo zjištěno, že do proteinů se jako první vnáší cystein a cystin vzniká až následně z něj, jak zjistil [[Vincent du Vigneaud]] při studiu [[inzulin]]u, [[vazopresin]]u a [[oxytocin]]u, což jsou [[peptidický hormon|peptidické hormony]], které ve své struktuře obsahují kovalentně propojené molekuly cysteinu (tedy cystin), které vytváří tzv. [[disulfidický můstek]], za což dostal roku 1955 Nobelovu cenu.{{Citace elektronické monografie | titul = Award Ceremony Speech - du Vigneaud | vydavatel = nobelprize.org | datum_přístupu = 2015-04-03 | url = http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1955/press.html | jazyk = en}} Za studium toho, jak souvisí vznikání a zanikání disulfidických můstků se [[Skládání proteinů|skládáním proteinů]], byla udělena Nobelova cena (1972) také [[Christian B. Anfinsen|Christianu Anfinsenovi]].{{Citace elektronické monografie | titul = Award Ceremony Speech - Anfinsen | vydavatel = nobelprice.org | datum_přístupu = 2015-04-03 | url = http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1972/presentation-speech.html | jazyk = en}} [22] => [23] => == Funkce a vlastnosti == [24] => [25] => === Chemické vlastnosti === [26] => Cystein je spolu s [[methionin]]em zástupcem [[Aminokyselina#Proteinogenní aminokyseliny|proteinogenní aminokyseliny]] obsahující [[síra|síru]], ta se v cysteinu vyskytuje jako velmi reaktivní [[thioly|thiolová]] skupina. Postranní skupina volného cysteinu má pK kolem 8,5 – takže by měla být v neutrálním prostředí buňky protonovaná a nereaktivní; v proteinech se ale běžně pohybuje mezi 5—10 a může klesnout až k 3,5.{{Citace periodika | příjmení = Klomsiri | jméno = C. | příjmení2 = Karplus | jméno2 = PA. | příjmení3 = Poole | jméno3 = LB. | titul = Cysteine-based redox switches in enzymes. | periodikum = Antioxid Redox Signal | ročník = 14 | číslo = 6 | strany = 1065–77 | měsíc = Mar | rok = 2011 | doi = 10.1089/ars.2010.3376 | pmid = 20799881 }} V alkalickém prostředí je velmi reaktivní a funguje jako [[nukleofil]], je proto často využíván enzymy v [[aktivní místo|aktivních místech]], při oxidaci dvou cysteinových zbytků vzniká [[disulfidický můstek|disulfidická vazba]], čímž dochází k propojení mezi [[polypeptid]]y s takto propojenými cysteiny. Cystein je dobře rozpustný ve vodě a vytváří [[Vodíková vazba|vodíkové můstky]], je tedy tradičně uváděn jako nenabitá, polární aminokyselina,{{Citace monografie | příjmení = Whitford | jméno = David | titul = Proteins: Structure and Function | vydavatel = Wiley | rok = 2005 | počet_stran = 542 | kapitola = 2. Amino acids: the building blocks of proteins | strany = 44–45 | isbn = 978-0471498940 | jazyk = en | vydání = 1. | url-access = registration | url = https://archive.org/details/proteinsstructur0000whit }} ve skutečnosti má vlastnosti hydrofóbních aminokyselin, dokáže například stabilizovat tvorbu [[micely|micel]]{{Citace periodika | příjmení = Heitmann | jméno = P. | titul = A model for sulfhydryl groups in proteins. Hydrophobic interactions of the cystein side chain in micelles. | periodikum = Eur J Biochem | ročník = 3 | číslo = 3 | strany = 346–50 | měsíc = Jan | rok = 1968 | doi = | pmid = 5650851 }} a v proteinech se vyskytuje především ve shlucích hydrofobních aminokyselin.{{Citace periodika | příjmení = Nagano | jméno = N. | příjmení2 = Ota | jméno2 = M. | příjmení3 = Nishikawa | jméno3 = K. | titul = Strong hydrophobic nature of cysteine residues in proteins. | periodikum = FEBS Lett | ročník = 458 | číslo = 1 | strany = 69–71 | měsíc = Sep | rok = 1999 | doi = | pmid = 10518936 }} Vysvětlení tohoto neobvyklého chování je zřejmě to, že i když je cystein v mnoha ohledech podobný [[serin]]u, tak -SH skupina cysteinu nedokáže vytvářet vodíkové můstky s vodou, na rozdíl od -OH skupiny serinu. [27] => [28] => === Význam v proteinech === [29] => Role cysteinu v proteinech u [[eukaryota|eukaryot]] závisí na tom, kde se protein nachází. V neredukujícím prostředí, tedy mimo buňku a některých organelách, především [[drsné endoplasmatické retikulum|drsném endoplasmatickém retikulu]], vytváří páry cysteinů kovalentně propojené [[disulfidický můstek|disulfidické můstky]], které dramaticky určují prostorové uspořádání proteinů a velmi zvyšují jejich odolnost proti [[proteáza|proteázám]] a celkovou stabilitu proteinu, proto jsou ve velkém zastoupeny například v [[keratin]]u. V redukujícím prostředí [[cytosol]]u se [[disulfidický můstek|disulfidické můstky]] vytváří jen velmi vzácně a role cysteinu je hlavně v [[Koordinační vazba|koordinační vazbě]] kovových [[ligand (biochemie)|ligandů]], jako je zinek v případě [[alkoholdehydrogenáza]] a [[Bílkovina#Sekundární struktura|strukturního motivu]] nazývaného [[zinkový prst]], mědi v [[plastocyanin]]u , železa v [[Cytochrom P450|cytochromu P450]] a [[Nikl|Ni]][[železo|Fe]] [[Hydrogenáza|hydrogenázách]] mnohých dalších. [30] => [31] => Cystein využívají [[Proteáza#Skupiny endoproteáz|cysteinové proteázy]] ([[papain]], [[kaspáza|kaspázy]]) ve svých [[aktivní místo|aktivních místech]] a metalloproteázy jím do svého aktivního místa vážou kovy.{{Citace monografie | příjmení = Barnes | jméno = Michael R. | titul = Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data | vydavatel = Wiley | rok = 2007 | počet_stran = 576 | kapitola = 14: Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions | strany = en | isbn = 978-0470026205 | jazyk = en}} [32] => [33] => === Antioxidant === [34] => Protože je cystein [[antioxidant]], má spolu se svými sloučeninami významnou roli v udržování [[oxidačně-redukční systém|oxidačně-redukčního systému]]. V redukujícím prostředí buněčného [[cytosol]]u je cystein schopný navázat nebezpečné oxidující látky, jako jsou [[kyslíkový radikál|kyslíkové radikály]], [[peroxid vodíku]], [[Organický hydroperoxid|organické hydroperoxidy]], [[peroxynitrit]]y a mnohé další, čímž je redukuje a naopak se sám stává reaktivním. Přes nestabilní meziprodukt následně vzniká nereaktivní, oxidovaná forma cysteinu, nejčastěji [[disulfidový můstek]] vznikající s blízkým cysteinem. Pokud se v blízkosti oxidovaného cysteinu nenachází jiný cystein, bývá využíváno navázání jiného cysteinu, nejčastěji cysteinu v [[glutathion]]u. [35] => [36] => Významným [[antioxidant]]em založeným na cysteinu je [[glutathion]], což je neobvyklý [[tripeptid]] obsahující [[glutamin]], cystein a [[glycin]]. Díky svému cysteinu je schopen redukovat nebezpečné oxidanty, čímž se sám oxiduje a následně vzniká [[glutathion disulfid]], tedy dva glutathiony propojené disulfidickou vazbou. Jeho další funkce je redukovat disulfidické vazby ostatních molekul, mimo jiné disulfidických můstků mezi proteinem a jiným glutathionem, čímž opět vzniká glutathion disulfid. Glutathion disulfid je následně redukován na dvě molekuly glutathionu [[glutathion reduktáza|glutathion reduktázou]] a může znovu působit jako antioxidant. Antioxidační schopnost glutathionu je umožněná tím, že se glutathion vyskytuje v buňkách ve vysoké koncentraci. Protože glutathion není při trávení dobře vstřebáván, je nutné jej v buňce vytvářet z prekurzorů, a v tomto případě je limitujícím krokem dostupnost cysteinu, který je v proteinech relativně vzácný. [37] => [38] => == Posttranslační modifikace == [39] => [[Soubor:Proinsuline schematic topological diagram.svg|náhled|vpravo|[[Proinzulin]]: příklad krátké bílkoviny, která obsahuje disulfidické můstky. Nůžky naznačují oblast, která musí být pro vznik funkčního [[inzulin]]u odštěpena.]] [40] => {{Podrobně|Disulfidický můstek}} [41] => Cystein je cílem celé řady [[posttranslační modifikace|posttranslačních modifikací]], mezi nejdůležitější patří především kovalentní propojení dvou cysteinů vytvářející tzv. [[disulfidický můstek]], schematicky je možné disulfidický můstek znázornit jako '''R–S–S–R''', kde „R“ jsou bílkovinné zbytky. [42] => [43] => Velmi reaktivní [[thiol]]ová skupina umožňuje napojení celé řady ostatních skupin, například [[Palmitoylace|palmitoylaci]], tedy připojení zbytku [[palmitová kyselina|palmitové kyseliny]] nebo v případě [[C-terminus|C-terminálních]] cysteinů připojení [[farnesyl]]u nebo [[geranyl-geranyl]]u ([[isopenoidy]]). Cystein může být cílem připojení [[ubiquitin]]u, i když tato modifikace mnohem častěji probíhá na [[lyzin]]u. Při vzniku [[FeS cluster|železosirných center]] v [[FeS protein]]ech slouží cystein jako dárce síry: pomocí enzymu jménem [[cystein desulfuráza]] je z cysteinu odštěpena síra a přesunuta do vznikajícího železosirného centra, namísto cysteinu zůstane v proteinu [[alanin]].{{Citace periodika | příjmení = Lill | jméno = R. | příjmení2 = Mühlenhoff | jméno2 = U. | titul = Iron-sulfur protein biogenesis in eukaryotes: components and mechanisms. | periodikum = Annu Rev Cell Dev Biol | ročník = 22 | číslo = | strany = 457–86 | měsíc = | rok = 2006 | doi = 10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538 | pmid = 16824008 }} [44] => [45] => V některých proteinech se vyskytuje nestandardní aminokyselina [[selenocystein]], ta ale nevzniká modifikací cysteinu, ale je odvozena od [[serin]]u. [46] => [47] => == Metabolismus == [48] => [49] => === Zdroje v potravě === [50] => {{Pahýl část}} [51] => Cystein je pro člověka podmínečně esenciální aminokyselina. Jednak vyžaduje zdroj [[methionin]]u, který dodává atom síry, a bez něj nemůže být syntetizován. Dále syntéza cysteinu neprobíhá při některých jaderných poruchách a pravděpodobně u novorozenců. Nedostatek aminokyseliny cysteinu navíc vede ke zvýšené spotřebě esenciálního methioninu (který je v metabolismu mimo jiné nezbytný jako zdroj [[methyl]]ových [[funkční skupina|skupin]]), který následně může tělu chybět.{{Citace periodika | příjmení = Fukagawa | jméno = NK. | titul = Sparing of methionine requirements: evaluation of human data takes sulfur amino acids beyond protein. | periodikum = J Nutr | ročník = 136 | číslo = 6 Suppl | strany = 1676S-1681S | měsíc = Jun | rok = 2006 | doi = | pmid = 16702339 }} [52] => [53] => Nachází se ve všech potravinách bohatých na [[bílkovina|proteiny]], významně je zastoupen např. v [[syrovátka|syrovátce]], [[cibule|cibuli]], [[česnek]]u, [[brokolice|brokolici]] a [[oves|ovsu]].{{Doplňte zdroj}} [54] => [55] => === Biosyntéza === [56] => [[Soubor:Cysteine biosynthesis.svg|náhled|Syntéza cysteinu u lidí. Tato syntéza může probíhat pouze tehdy, pokud má tělo dostatečný přísun aminokyseliny [[methionin]]u, která po své přeměně na [[homocystein]] dodává atom síry.]] [57] => Pro lidi je cystein [[semiesenciální aminokyselina]]. Lidské tělo si jej dokáže vytvářet, ale pouze tehdy, pokud má dostatečný přísun aminokyseliny [[methionin]]u. Pro biosyntézu cysteinu jsou nezbytné dvě aminokyseliny: [[serin]] dodávající uhlíkovou kostru a [[methionin]], který je zdrojem síry. Při tomto procesu je methionin nejdříve zpracován na [[S-adenosylmethionin]] a následně přeměněn na homocystein. Enzym [[cystathionin beta-syntáza]] poté propojí homocystein a serin za vzniku [[cystathionin]]u, ze kterého enzym [[cystathionin gama-lyáza]] odštěpí [[amoniak]], [[2-oxoglutarát|alfa-ketoglutarát]] a cystein.{{Citace monografie | příjmení = Nelson | jméno = David L. | titul = Lehninger Principles of Biochemistry | rok = 2013 | url = https://archive.org/details/lehningerprincip0000lehn | vydavatel = W.H. Freeman | kapitola = 22: Biosynthesis of amino acids, nucleotides, and related molecules | isbn = 978-1429234146 | jazyk = en | příjmení2=Cox | jméno2=Michael M.}} [58] => [59] => Bakterie a rostliny jsou schopny pro syntézu cysteinu využívat anorganickou síru v podobě [[sírany|sulfátu]] (SO42−). Ten je nejdříve ve dvou krocích "aktivován" za vzniku [[3'-fosfoadenosin 5'-fosfosulfát]]u a následně redukován do podoby [[siřičitany|sulfitu]] (SO32−). Sulfit je pak ve dvou krocích připojen na [[serin]] za vzniku cysteinu. [60] => [61] => === Odbourávání === [62] => Zpracování cysteinu je klíčový krok pro celkový metabolismus dalších pro organismus významných sloučenin síry: [[methionin]]u a [[homocystein]]u. Prakticky všechny molekuly síry z těchto proteinů určené pro vyloučení jsou přeneseny na [[serin]] procesem [[transsulfurace]], což vytváří cystein. [63] => [64] => Samotná degradace cysteinu může probíhat několika cestami s použitím různých enzymů v závislosti na buněčném typu, ve kterém degradace probíhá, a některým podmínkách, především dostupnosti aminokyselin a některých sloučenin obsahujících síru (např. [[S-adenosylmethionin]]). Tyto degradační cesty je možné rozdělit na dva hlavní způsoby degradace – oxidační nebo neoxidační cestu. Cystein může být oxidován a následně přeměněn buď na [[taurin]], nebo na [[Sírany|síranový anion]], které mohou být vyloučeny močí. Případně se z něj může v několika krocích nezahrnujících oxidaci oddělit toxický [[sulfan]] nebo [[sulfidy|sulfid]], které musí být detoxifikovány oxidací v mitochondriích. Při nedostatku cysteinu a dalších sloučenin síry jsou preferovány neoxidační cesty, při nadbytku cesty oxidační.{{Citace periodika | příjmení = Stipanuk | jméno = MH. | příjmení2 = Ueki | jméno2 = I. | titul = Dealing with methionine/homocysteine sulfur: cysteine metabolism to taurine and inorganic sulfur. | periodikum = J Inherit Metab Dis | ročník = 34 | číslo = 1 | strany = 17–32 | měsíc = Feb | rok = 2011 | doi = 10.1007/s10545-009-9006-9 | pmid = 20162368 }} [65] => [66] => == Reference == [67] => [68] => [69] => == Související články == [70] => * [[Aminokyselina|aminokyseliny]] [71] => * [[Bílkovina|proteiny]] [72] => * [[methionin]] [73] => * [[selenocystein]] [74] => * [[taurin]] [75] => * [[cysteinové proteázy]] [76] => * [[N-acetylcystein]] [77] => [78] => == Externí odkazy == [79] => * {{Commonscat}} [80] => [81] => {{Aminokyseliny}} [82] => {{Autoritní data}} [83] => {{Portály|Chemie}} [84] => [85] => [[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]] [86] => [[Kategorie:Thioly]] [] => )
good wiki

Cystein

Cystein (značka Cys nebo C) je v přírodě se vyskytující neesenciální aminokyselina, která ve své molekule obsahuje thiolovou skupinu -SH. Podílí se významně na struktuře bílkovin (tvoří disulfidové můstky), udržení přiměřeného oxidačně-redukčního prostředí v buňce a účastní se mnoha metabolických drah, a to především v syntéze glutathionu, taurinu a metabolismu methioninu.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'disulfidický můstek','methionin','serin','taurin','antioxidant','glutathion','cytosol','N-acetylcystein','bílkovina','thioly','selenocystein','S-adenosylmethionin'

Antioxidant

Bílkovina

Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě.

Cytosol

Glutathion

Glutathion je jedna z nejdůležitějších endogenních antioxidantů v lidském těle.

Methionin

Methionin je jednou z neesenciálních aminokyselin.

Selenocystein

Serin

Taurin

Thioly