Array ( [0] => 15482921 [id] => 15482921 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Enzym [uri] => Enzym [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:GLO1 Homo sapiens.gif|náhled|upright=1.5|Lidská [[glyoxyláza I]] je enzym ze skupiny [[lyáza|lyáz]]. V molekule enzymu převládají [[bílkovina|bílkovinné]] řetězce, ale navíc jsou jeho součástí dva ionty [[zinek|zinku]] (fialově) a [[Inhibice|inhibičně]] působící regulátor [[hexylglutathion|''S''-hexylglutathion]]]] [1] => '''Enzym''' je jednoduchá či složená [[bílkovina]]{{Poznámka pod čarou|Vzácněji mohou být enzymy nebílkovinné povahy, konkrétně tzv. [[ribozym]]y, jež jsou složené z [[RNA]]}} s [[katalyzátor|katalytickou]] aktivitou. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle všech živých organismů včetně člověka. [[Věda]] o enzymech se jmenuje [[enzymologie]] a rozvíjí se zejména od [[19. století]], kdy si lidé začali všímat procesů, k nimž dochází např. při [[trávení]] potravy. [2] => Základní složkou enzymů jsou [[Bílkovina|proteiny]], na něž se velmi často vážou další přídatné molekuly známé jako [[Kofaktor (biochemie)|kofaktory]] nebo [[prostetická skupina|prostetické skupiny]], které se podílí na katalýze. Samotná enzymatická reakce probíhá obvykle v tzv. [[aktivní místo|aktivním místě]] enzymu. Enzymů je obrovské množství a je možné je klasifikovat do sedmi skupin: [[Oxidoreduktáza|oxidoreduktázy]], [[Transferáza|transferázy]], [[Hydroláza|hydrolázy]], [[Lyáza|lyázy]], [[Izomeráza|izomerázy]], [[Ligáza|ligázy]] a od roku 2018 i [[Translokáza|translokázy]]. Všechny mají společnou katalytickou funkci; vedou reakci jinou reakční cestou, čímž umožňují energeticky méně náročný průběh reakce. Enzymy obecně jsou výrazně specifické a obvykle přeměňují jeden nebo několik málo [[substrát (chemie)|substrátů]], a to jedním definovaným způsobem. Aktivita enzymů, spočívající v ovlivnění rychlosti chemických reakcí snižováním jejich aktivační energie, je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě, [[pH]] a přítomnosti [[aktivátor]]ů a [[Inhibice|inhibitorů]]. Celá řada enzymů již našla praktické využití i v průmyslu a ve výzkumu. [3] => [4] => == Historie výzkumu == [5] => [[Soubor:Eduardbuchner.jpg|náhled|[[Eduard Buchner]] si povšiml, že enzymatickou aktivitu má i pouhý výtažek z kvasinek]] [[Věda|Vědu]] o enzymech nazýváme [[enzymologie]]. Na přelomu [[18. století|18.]] a [[19. století]] již existovalo povědomí o procesech, jako je [[trávení]] masa [[žaludeční šťáva|žaludeční šťávou]]{{Citace periodika| příjmení = de Réaumur| jméno = RAF| odkaz na autora = René-Antoine Ferchault de Réaumur| rok = 1752| titul = Observations sur la digestion des oiseaux| periodikum = Histoire de l'academie royale des sciences| ročník = 1752| strany = 266, 461}} nebo rozklad [[škrob]]u na [[monosacharidy|jednoduché cukry]] účinkem [[slina|slin]]. Skutečný průběh těchto jevů však byl zahalen tajemstvím a např. [[pepsin]] byl objeven až ve století devatenáctém.{{citace monografie| příjmení = Williams| jméno= H. S. |rok= 1904| url= http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html | titul = A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences|vydavatel= Harper and Brothers (New York) | datum přístupu = 4. dubna 2007}} Velký pokrok v tomto směru představují výzkumy slavného mikrobiologa [[Louis Pasteur|L. Pasteura]], který si povšiml, že pouze živé čerstvé [[kvasinky|kvasinkové]] buňky jsou schopné kvasit cukry na [[ethanol|alkohol]] a že tedy tato schopnost je zřejmě nějakým výlučným rysem živých organismů.{{Citace periodika | příjmení=Dubos | jméno=J.| rok=1951| titul=Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895) — chance and the prepared mind| url=https://archive.org/details/louispasteurfree0000dubo_r3s5 | periodikum=Trends Biotechnol| ročník=13| číslo=12| strany=511–5| pmid=8595136 | doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9}} V té době se však biokatalyzátorům neříkalo enzymy, nýbrž '''fermenty''', protože byly činěny zodpovědnými za rozkladné [[Kvašení|fermentační]] procesy v přírodě. V roce [[1877]] německý fyziolog [[Wilhelm Kühne]] poprvé použil slovo „enzym“, které pochází z řeckého ''ενζυμον'', tedy „v [[kvasinky|kvasinkách]] (v kvásku, v droždí)“.{{Poznámka pod čarou|Poprvé zřejmě bylo slovo enzym použito na straně 190 v díle{{citace periodika| jméno=Wilhelm| příjmení = Kühne | rok= 1877| url = http://books.google.com/books?id=jzdMAAAAYAAJ&pg=PA190&ie=ISO-8859-1&output=html | titul = Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente |periodikum= Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg | ročník = 1 | číslo = 3| strany= 190–193}} — citováno: „Abych předešel nedorozumění a složitým větným konstrukcím, navrhuji termín enzym…“}} Slovo však bylo v dnešním moderním smyslu používáno až později. O dvacet let později si [[Eduard Buchner]] povšiml, že pro kvašení cukru stačí jen kvasinkový extrakt, který zřejmě obsahuje enzym, jenž toto kvašení umožňuje (on tuto látku označoval jako „zymáza“). Za tyto výzkumy mu také bylo udělena [[Nobelova cena za chemii]].{{citace elektronické monografie| url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html | titul = Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner | vydavatel = http://nobelprize.org}}{{citace elektronické monografie| url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.pdf| jméno = Eduard| příjmení = Buchner| titul = Cell-free fermentation - Nobel Lecture| měsíc = prosinec| den=11 | rok=1907}} Stalo se zvykem, že jsou enzymy pojmenovávány podle toho, jakou reakci katalyzují, přidáním koncovky –áza (dříve –asa). Tento úzus zřejmě zavedl francouzský vědec [[Émile Duclaux]], který tak chtěl oslavit objevitele [[Amyláza|diastázy]] – prvního izolovaného enzymu vůbec.{{citace monografie| jméno=Emile | příjmení = Duclaux| url = http://books.google.com/books?id=Kp9EAAAAQAAJ&printsec=frontcover&ie=ISO-8859-1&output=html | titul = Traité de Microbiologie |svazek=2| místo=Paris, Francie| vydavatel=Masson and Co.|rok= 1899| kapitola = 1| strany=9}} [6] => [7] => Dalším cílem výzkumníků bylo určit [[biochemie|biochemickou]] povahu enzymů. Několik vědců sice poukazovalo na to, že enzymatická aktivita má něco společného s proteiny, ale například vlivný chemik [[Richard Martin Willstätter|Richard Willstätter]] tvrdil, že bílkoviny jsou pouhé přenašeče skutečných enzymů a nejsou samy o sobě schopné katalyzovat chemické reakce. [[James Batcheller Sumner]] v roce [[1924]] izoloval a [[krystalizace|krystalizoval]] enzym [[ureáza|ureázu]] a prokázal, že se jedná o čistý protein. Důkaz, že proteiny mohou samy o sobě plnit funkci enzymů, podali [[John Howard Northrop|Northrop]] a [[Wendell Meredith Stanley|Stanley]], kteří zkoumali [[trávicí enzym]]y [[pepsin]], [[trypsin]] a [[chymotrypsin]]. Spolu se Sumnerem jim byla v roce [[1946]] udělena Nobelova cena za chemii.{{citace elektronické monografie| url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ | titul = 1946 Nobel prize for Chemistry laureates | vydavatel = http://nobelprize.org| datum přístupu = 12-12-2010}} Díky Sumnerovu objevu krystalizace proteinů se otevřel prostor pro důležitou metodu tzv. [[rentgenová krystalografie|rentgenové krystalografie]], jenž umožňuje určit prostorovou strukturu bílkovin. Poprvé s touto metodou uspěla skupina vedená [[David Chilton Phillips|D. C. Phillipsem]], která v roce 1965 zveřejnila prostorovou strukturu enzymu [[lysozym]]u.{{Citace periodika | autor=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.| rok=1965| titul=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution | periodikum=Nature | ročník=22| číslo=206| strany=757–61| pmid=5891407| doi=10.1038/206757a0}} [8] => [9] => == Stavba == [10] => [[Soubor:Carbonic anhydrase.png|náhled|upright=1.5|[[Karbonanhydráza]] včetně kofaktoru [[zinek|zinku]] (šedý atom uprostřed)]] [11] => Základem většiny enzymů je proteinová složka, tzn. dlouhé sekvence aminokyselin vytvářející prostorový útvar. Existuje nicméně i malý počet enzymů, které jsou místo bílkovin složené z [[RNA]] – těmto RNA enzymům se říká také [[ribozym]]y a patří k nim například [[rRNA]] v [[ribozom]]u. Menšinovou, ale o to významnější složkou enzymů jsou tzv. [[prostetická skupina|prostetické skupiny]], které se pevně vážou na enzym a umožňují zpravidla jeho katalytickou funkci. Pouze bílkovinná složka enzymu se označuje '''[[apoenzym]]''', který spolu s prostetickou skupinou tvoří výsledný a aktivní '''holoenzym'''.{{citace monografie| příjmení = Voet | jméno=Donald |příjmení2= Voet |jméno2=Judith | titul = Biochemie | vydání = 1. | vydavatel=Victoria Publishing| místo=Praha| rok= 1995| isbn= 80-85605-44-9}} Mimo prostetické skupiny se enzymové katalýzy účastní i další, volněji navázané látky, označované obvykle jako [[koenzym]]y. [12] => [13] => Co se týče terminologie okolo kofaktorů, prostetických skupin a koenzymů, panuje značná nejednotnost. Voet & Voet rozlišují dva druhy kofaktorů, koenzymy a prostetické skupiny, z nichž první se vážou slabě a druhé kovalentně. Stejné pojetí zastává například Vodrážkova Enzymologie{{citace monografie| titul = Enzymologie| vydavatel=VŠCHT v Praze| jméno=Zdeněk|příjmení=Vodrážka| jméno2= Pavel| příjmení2=Rausch| jméno3= Jan| příjmení3=Káš| rok=1998}} nebo Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology.{{citace monografie| titul=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition|vydavatel=Oxford university press| isbn=0-19-852917-1|rok=2006| místo=New York| editoři= R. Cammack et al}} Poněkud jiné definice používá např. Alberts{{citace monografie | příjmení = Alberts| jméno = Bruce , et al.| rok=2002|titul= The Molecular Biology of the Cell | edice=4th. ed|vydavatel = Garland Science | isbn=0-8153-3218-1 | url =https://archive.org/details/molecularbiology0004albe| = registration}} nebo Harper.{{citace monografie| titul=Harper's Illustrated Biochemistry| příjmení=Murray| jméno=Robert K.| spoluautoři=Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell| vydavatel=Lange Medical Books/McGraw-Hill; Medical Publishing Division| rok=2003 | isbn=0-07-138901-6}} [14] => [15] => Mezi kofaktory se obvykle neřadí další nebílkovinné součási enzymů, jako například různé [[sacharidy|cukerné]] složky nebo [[ion]]ty [[Kovy|kovů]] (protože mnohé enzymy jsou [[glykoproteiny]] nebo [[metaloprotein]]y). Ke známým metaloenzymům patří [[metaloproteáza|metaloproteázy]], [[alkoholdehydrogenáza]] či [[karbonáthydrolyáza]]. [16] => [17] => === Bílkovinná složka === [18] => Hlavní složkou molekul holoenzymů jsou [[Bílkovina|bílkoviny]] (lineární [[polypeptid]]y) složené z 20{{Poznámka pod čarou|Počet proteinogenních aminokyselin není vůbec ustálen, ačkoliv obvykle se uvádí 20 základních. Nicméně v určitých případech může být za proteinogenní považován i 21. [[selenocystein]], příp. 22. [[pyrolysin]]. Naopak [[prolin]] je spíše [[iminokyselina]], a tak by správně mezi aminokyseliny vůbec neměl být počítán.}} základních [[proteinogenní aminokyselina|proteinogenních]] α-[[Chiralita|L]]-[[aminokyselina|aminokyselin]], z nichž každá je svými vlastnostmi odlišná od těch ostatních (ty však platí i pro ostatní proteiny, nejen pro enzymy). [[Fenylalanin]], [[tryptofan]] a nepolární alifatické aminokyseliny se například obvykle nachází uvnitř enzymů. [[Tyrosin]] nebo [[histidin]] bývají poměrně často přítomny v tzv. aktivním centru enzymů, první jmenovaný díky své schopnosti tvořit [[vodíková vazba|vodíkové můstky]], druhý kvůli schopnosti přijímat [[proton]]y a svým [[nukleofilie|nukleofilním]] vlastnostem. [19] => [20] => Délkou sahají od pouhých 62 aminokyselin v případě [[4-oxalokrotonáttautomeráza|4-oxalokrotonáttautomerázy]]{{Citace periodika | autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP | titul=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer | periodikum=J. Biol. Chem. | ročník=267 | číslo=25 | strany=17716–21 | rok=1992 | pmid=1339435}} po 2500 aminokyselin dlouhý komplex [[syntáza mastných kyselin|syntázy mastných kyselin]].{{Citace periodika | autor=Smith S | titul=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes | url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 | periodikum=FASEB J. | ročník=8 | číslo=15 | strany=1248–59 | datum=1 December 1994 | pmid=8001737}} Mnohdy se na stavbě enzymu podílí několik samostatných bílkovin, které dohromady tvoří tzv. [[proteinový komplex]]. Pokud se vlivem určitých chemických látek rozruší prostorová struktura enzymů, dojde k tzv. [[denaturace|denaturaci]], kdy enzym vratně nebo nevratně přestane být funkční. Je tedy zřejmé, že prostorový tvar enzymů je zcela zásadní pro jejich funkčnost – bohužel však stále neumíme podle tvaru molekuly spolehlivě předpovědět druh enzymatické aktivity.{{Citace periodika | autor=Dunaway-Mariano D | titul=Enzyme function discovery | periodikum=Structure | ročník=16 | číslo=11 | strany=1599–600 | rok=2008| pmid=19000810 | doi=10.1016/j.str.2008.10.001}} Většina enzymů je mnohem větší než látky, jejichž přeměnu katalyzují a na vlastní enzymatické aktivitě se podílí jen např. 3–4 aminokyseliny.{{citace elektronické monografie | url = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | titul = The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute | datum přístupu = 2012-06-07 | url archivu = https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | datum archivace = 2013-08-03 | nedostupné = ano }} Tyto aminokyseliny společně vytváří tzv. [[aktivní místo]]. Dalšími důležitými oblastmi v enzymu jsou části, kde se vážou [[Kofaktor (biochemie)|kofaktory]] nebo jiné malé molekuly potřebné pro katalýzu. [21] => [22] => === Kofaktory === [23] => {{podrobně|Kofaktor (biochemie)}} [24] => Některé enzymy ke své funkci potřebují další, nebílkovinné molekuly, jimž se obvykle říká [[Kofaktor (biochemie)|kofaktory]]. Takových enzymů je dokonce většina, odhaduje se asi 60 %. Kofaktory obecně umožňují přenos jednotlivých atomů nebo elektronů v průběhu enzymatické činnosti. Vymezení a definice jednotlivých druhů kofaktorů se liší autor od autora, nicméně [[prostetická skupina]] je obvykle chápána jako pevně vázaná a stabilní součást molekul enzymů, zatímco [[koenzym]] se váže pouze slabě a snadno [[disociace|disociuje]]. Navíc obvykle platí, že koenzymy se obvykle po proběhnutí reakce „spotřebovávají“ a jsou v mnoha případech jiným enzymem opět regenerovány, aby mohly opět plnit svou funkci. V reálné biochemii však existuje plynulý přechod mezi koenzymy a prostetickými skupinami. Podle chemické struktury a funkce je možné všechny kofaktory praktičtěji rozdělit do několika skupin: [25] => * Kofaktory účastnící se oxidačních a redukčních pochodů (kofaktory [[oxidoreduktáza|oxidoreduktáz]]): patří k nim různé [[pyridin]]ové ([[nikotinamid]]ové) (di)[[nukleotid]]y ([[Nikotinamid adenin dinukleotid|NAD+]] a [[Nikotinamid adenin dinukleotid fosfát|NADP+]]), [[flavin]]ové „nukleotidy“ ([[flavinmononukleotid|FMN]] a [[flavinadenindinukleotid|FAD]]), [[biopterin]], [[Kyselina lipoová|lipoová kyselina]], [[benzochinon]]y ([[Koenzym Q10|CoQ]] a [[plastochinon]]), [[hem]], [[FeS klastr|FeS centra]] či [[glutathion]]. [26] => * Kofaktory umožňující přenos skupin (kofaktory [[transferáza|transferáz]]): patří k nim známý [[adenosintrifosfát|ATP]], [[aktivní sulfát]] (PAPS), [[adenosylmethionin]] a [[methylkobalamin]], [[Kyselina tetrahydrofolová|tetrahydrofolát]], [[vitamín H|biotin]], [[thiamindifosfát]], [[koenzym A]], [[pyridoxalfosfát]], [[uridindifosfát|UDP]] a [[cytidindifosfát|CDP]] [27] => * Kofaktory [[lyáza|lyáz]]: patří mezi ně již zmíněné kofaktory, jako acetylkoenzym A, biotin, thiamindifosfát či pyridoxalfosfát [28] => * Kofaktory [[izomeráza|izomeráz]]: jsou spíše vzácné, protože izomerázy se bez nich obvykle obejdou; nicméně někdy se používá glutathion nebo různé deriváty kobalaminu [29] => [30] => === Důležité oblasti === [31] => Tvar enzymu může být různý, ale v každém případě by měl zahrnovat tzv. [[aktivní místo]], což je obvykle štěrbina nebo prohlubeň, kde je [[Substrát (chemie)|substrát]] dostatečně uchráněn před okolním vodným prostředím a může zde dojít ke katalýze. U [[multimer]]ických enzymů (tedy s více [[podjednotka]]mi) je aktivní místo mnohdy vytvořeno na pomezí mezi dvěma podjednotkami a na jeho vzniku se tedy podílí aminokyselinové zbytky z dvou či více různých proteinů. V aktivním místě se často nachází různé kofaktory a prostetické skupiny. Jiným důležitým místem je u mnohých (ale zdaleka ne u všech) enzymů tzv. [[Alosterická regulace|alosterické místo]], které se uplatňuje zejména u kaskád několika enzymatických reakcí a je prostředkem tzv. alosterické regulace. Vážou se sem jisté molekuly, přičemž ale nedochází k enzymatické přeměně. [32] => [33] => == Klasifikace == [34] => [[International Union of Biochemistry and Molecular Biology|Mezinárodní biochemická a molekulárně biologická unie]] (IUBMB) zavedla [[Terminologie|nomenklaturické]] rozdělení enzymů pomocí tzv. [[Číslo EC|EC čísel]] do 7 hlavních kategorií, které se dále dělí na podkategorie. Často se tak můžeme vedle jména enzymu setkat ještě s jeho číselným označením ve stylu např. [[tripeptidaminopeptidáza|EC 3.4.11.4]]. Mezi sedm hlavních kategorií enzymů patří:http://enzyme-database.org/downloads/ec7.pdf [35] => [36] => * EC 1 – [[Oxidoreduktáza|oxidoreduktázy]]: katalyzují oxidačně/redukční reakce [37] => * EC 2 – [[Transferáza|transferázy]]: přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skupinu) mezi substráty [38] => * EC 3 – [[Hydroláza|hydrolázy]]: katalyzují hydrolýzu chemických vazeb [39] => * EC 4 – [[Lyáza|lyázy]]: štěpí chemické vazby jiným způsobem než hydrolýzou či redoxní reakcí [40] => * EC 5 – [[Izomeráza|izomerázy]]: katalyzují [[Izomerie|isomerizační]] reakce [41] => * EC 6 – [[Ligáza|ligázy]]: spojují dvě molekuly kovalentní vazbou [42] => * EC 7 – [[Translokáza|translokázy]]: zavedena nově v roce 2018 reakce spojená s transportem částic přes membránu (z jedné části buňky do jiné či mezi buňkou a vnějším prostředím) [43] => [44] => Tzv. systémové názvy enzymů jsou pokusem o systematické pojmenování enzymů skutečným popisem reakcí, jež katalyzují. Příkladem je třeba [[laktátdehydrogenáza|(S)-laktát:NAD+-oxidoreduktáza]], která katalyzuje oxidoredukční reakci substrátu (S)-laktát se substrátem (resp. kofaktorem) NAD+. V EC systému by její číselný kód zněl EC 1.1.1.27, protože patří do skupiny oxidoreduktáz (1), účinkuje na CH-OH skupinu (1.1), jako akceptor vodíku protonů využívá NAD+ nebo NADP+ (1.1.1) a jedná se o laktátdehydrogenázu (1.1.1.27). [45] => [46] => == Vlastnosti == [47] => Téměř všechny biochemické reakce jsou řízené enzymaticky. Enzymy jsou speciální skupina [[katalyzátor]]ů, které stojí na pomezí heterogenní a homogenní katalýzy, ale v mnohém připomínají spíše tu heterogenní, ač jsou obvykle rozpuštěné ve vodě. Jsou tak výkonné, že enzymaticky katalyzované reakce dosahují 108–1014× vyšších rychlostí než reakce nekatalyzované. Extrémním příkladem je [[orotidin-5'-fosfátdekarboxyláza]] – díky ní reakce, která by trvala 78 milionů let, proběhne s poločasem 18 milisekund.{{Citace periodika [48] => | příjmení = Radzicka [49] => | jméno = A. [50] => | příjmení2 = Wolfenden [51] => | jméno2 = R. [52] => | titul = A proficient enzyme [53] => | periodikum = Science. [54] => | rok = 1995 [55] => | číslo = 5194 [56] => | ročník = 267 [57] => | strany = 90–3 [58] => | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7809611 [59] => | issn = 0036-8075 [60] => }} Enzymy předčí svou rychlostí o několik řádů i běžné chemické katalyzátory. Enzymatická reakce má však i celou řadu dalších výhod. Takové reakce se dají obvykle uskutečnit za mnohem nižších teplot, při atmosférickém tlaku a při fyziologickém pH. Dále jsou enzymy velice specifické, mnohem více, než jakýkoliv chemický katalyzátor. Konečně je možné enzym snadno regulovat, například [[alosterická regulace|alostericky]] nebo třeba útlumem syntézy daného proteinu. [61] => [62] => === Katalýza === [63] => Enzymy mění (snižují) [[Aktivační energie|aktivační energii]]. '''Pozor, enzymy nemění Gibbsovu volnou energii.'''{{Citace elektronického periodika [64] => | titul = Mechanisms [65] => | periodikum = Biology LibreTexts [66] => | url = https://bio.libretexts.org/Courses/University_of_California_Davis/BIS_105%3A__Biomolecules_and_Metabolism_(Murphy)/Enzymes/Mechanisms [67] => | datum vydání = 2013-11-21 [68] => | jazyk = en [69] => | datum přístupu = 2021-03-10 [70] => }} Snížení [[aktivační energie]] výrazně zvyšuje rychlost reakce (stačí poměrně malé snížení energie pro mnohonásobné zvýšení rychlosti). Za vynikající katalytické schopnosti enzymů jsou zodpovědné především čtyři mechanismy. Jednou z možností je, že enzym vhodně přiblíží substráty a vhodně je prostorově orientuje. Vznikne tak vysoká lokální koncentrace substrátů a usnadní se reakce. Jindy se v aktivním místě enzymu vytváří pomocí zbytků vhodných aminokyselin silně [[Kyseliny|kyselé]] nebo [[Zásady (chemie)|zásadité]] prostředí podle toho, co je potřeba k proběhnutí reakce. V jiných případech dochází k navázání substrátu na enzym (např. na [[serin]], [[cystein]] či [[histidin]]) a k natahování nebo rozrušování substrátu, což oslabuje např. cílovou vazbu a usnadňuje rozkladné reakce. Jindy dochází ke katalýze tak, že enzym volí jiný reakční mechanismus, který probíhá snadněji (s nižší [[aktivační energie|aktivační energií]]), a to obvykle tak, že substrát je dočasně kovalentně navázán samotným enzymem. [71] => [72] => === Specifita === [73] => [[Soubor:Induced fit diagram cs.svg|náhled|450x450px|[[Hypotéza indukovaného přizpůsobení]]: toto schéma ukazuje průběh enzymatické katalytické přeměny; enzym mění svůj tvar v reakci na navázání substrátu]] [74] => Enzymy jsou obvykle velmi specifické a obvykle katalyzují zcela konkrétní chemickou reakci, při níž dochází k přeměně substrátu na produkt. Existuje obvykle nejen účinková (reakční) specifita, tedy schopnost enzymu katalyzovat jeden konkrétní typ reakce, ale dále také do jisté míry i substrátová specifita, tedy katalytická aktivita na jeden substrát či na skupinu několika substrátů podobných. Za enzymatickou specifitu je zodpovědný především komplementární tvar substrátu a [[aktivní místo|aktivního místa]] enzymu, náboj a také [[hydrofilní]] a [[hydrofobní]] vlastnosti jednotlivých oblastí enzymu a substrátu. Enzymy jsou díky tomu silně geometricky specifické (rozeznávají konkrétní tvar substrátu, na který se vážou) a [[stereospecifita|stereospecifické]] (působí jen na jeden z [[Chiralita|enantiomerů]]). Některé enzymy účastnící se [[replikace DNA|replikace]] a [[exprese genu|exprimování]] [[DNA]] (např. 3' 5' [[exonukleáza|exonukleázy]]) nejen jsou velice přesné, ale ještě po sobě kontrolují vzácné chyby, a tak jsou ve výsledku tak specifické, že činí méně než 1 chybu na 100 milionů enzymatických reakcí.{{Citace periodika | autor=Shevelev IV, Hubscher U.| rok=2002| titul=The 3' 5' exonucleases| periodikum=Nat Rev Mol Cell Biol.| ročník=3| číslo=5| strany=364–76| pmid=11988770| doi=10.1038/nrm804}}{{Citace monografie | autor=Tymoczko, John L.; Stryer Berg Tymoczko; Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark | titul=Biochemistry | url=https://archive.org/details/biochemistrysupp0000stry | vydavatel=W.H. Freeman | místo=San Francisco | rok=2002 | isbn=0-7167-4955-6}} Na druhou stranu existují i velmi nespecifické („promiskuitní“) enzymy, jež mohou katalyzovat celou řadu reakcí – příkladem je [[γ-humulensyntáza]] z [[jedle obrovská|jedle obrovské]] (''Abies grandis''), která je za pomoci jednoho substrátu schopna vyrobit 52 různých [[seskviterpen]]ů.{{Citace periodika [75] => | příjmení = Yoshikuni [76] => | jméno = Y. [77] => | příjmení2 = Ferrin [78] => | jméno2 = T. E. [79] => | příjmení3 = Keasling [80] => | jméno3 = J. D. [81] => | titul = Designed divergent evolution of enzyme function [82] => | periodikum = Nature. [83] => | rok = 2006 [84] => | číslo = 7087 [85] => | ročník = 440 [86] => | strany = 1078–82 [87] => | issn = 1476-4687 [88] => }} [89] => [90] => Na konci 19. století biochemik [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] navrhl, že substrát přesně zapadá do aktivního centra enzymu.{{Citace periodika | autor=Fischer E.| rok=1894| titul=Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| periodikum=Ber. Dt. Chem. Ges.| ročník=27| strany=2985–93| url =http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer| doi=10.1002/cber.18940270364}} Tato teorie je známa jako [[hypotéza zámku a klíče]]. V roce 1958 [[Daniel E. Koshland, Jr.|Koshland]] vyjádřil přesvědčení,{{Citace periodika| doi=10.1073/pnas.44.2.98| autor=Koshland D. E.| rok=1958| titul=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis| periodikum=Proc. Natl. Acad. Sci.| ročník=44| číslo=2| strany=98–104| pmid=16590179|pmc=335371}} že enzymy se nechovají přesně jako zámek a klíč, ale spíše při vzájemném setkání enzym mění tvar a „zámek a klíč“ se vytvoří teprve v okamžiku, kdy se substrát naváže na enzym. Tato teorie je známa jako [[hypotéza indukovaného přizpůsobení]]. Někdy může přizpůsobovat svůj tvar i samotný substrát.{{Citace periodika| autor=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.| rok=2002| titul=Glycosidase mechanisms| periodikum=Curr Opin Chem Biol.| ročník=6| číslo=5| strany=619–29| pmid=12413546| doi=10.1016/S1367-5931(02)00380-0}} Model indukovaného přizpůsobení je zřejmě blíže pravdě než model zámku a klíče, jak ukázala [[rentgenová difrakční analýza]]. [91] => [92] => === Regulovatelnost === [93] => [[Soubor:HIV protease with bound ritonavir.png|náhled|vlevo|upright=1.5|[[HIV]] [[proteáza]] s navázaným inhibitorem, [[ritonavir]]em. Tato látka brání HIV proteáze v její funkci, a proto se s úspěchem používá jako [[antivirotikum]]]] [94] => Enzym lze regulovat v zásadě dvěma způsoby, regulací jeho množství a regulací jeho aktivity. Celá řada enzymů není v buňce vůbec či téměř přítomna, dokud nejsou skutečně potřeba (typickým příkladem jsou enzymy v bakteriálním [[lac operon]]u). Jiné enzymy je zase možné přestat za jistých okolností vyrábět. V obou případech se jedná o regulaci pomocí navázání na různé [[regulace genové exprese|regulační sekvence]] umístěné před [[gen]]y. Poněkud rychlejší odpovědi buňka dosáhne, pokud zároveň [[proteolýza|rozloží]] enzymy již přítomné v buňce. [95] => [96] => V případě velmi náhlé (a často dočasné) potřeby se obvykle postupuje cestou regulace aktivity enzymu. To znamená, že enzym je přítomen, ale je (de)aktivován navázáním jistého [[ligand (biochemie)|ligandu]] (tzv. [[alosterická regulace|alosterického regulátoru]]) či kovalentní modifikací enzymu. Alosterická regulace obvykle zahrnuje určitý druh [[zpětná vazba|zpětné vazby]]: produkt reakce se váže do alosterického místa enzymu a mění jeho aktivitu (inhibuje ho, nebo naopak stimuluje), a to díky změně Michaelisovy konstanty enzymu či limitní rychlosti reakce vmax. Alostericky působí například vazba různých [[hormon]]ů či [[druhý posel|druhých poslů]] na [[receptor]]. Z kovalentních modifikací je nejznámější zřejmě [[fosforylace]] a [[defosforylace]] enzymů (obvykle pomocí [[kináza|kináz]] a [[fosfatáza|fosfatáz]]), čímž dochází ke změně aktivity enzymu (buď k jeho spuštění nebo vypnutí). Jiným způsobem aktivace je vyštěpení části proteinu pomocí proteázy, čímž se [[proenzym]] (zymogen) změní na aktivní enzym. [97] => [98] => ==== Inhibice ==== [99] => {{viz též|inhibice}} [100] => Obecně lze rozdělit inhibici na ireverzibilní (nevratnou), která trvale modifikuje molekulu enzymu, a reverzibilní (vratnou), kdy po odstranění inhibitoru např. dialýzou či ultrafiltrací dojde k opětovnému zvýšení aktivity. Ireverzibilní inhibitor se na enzym obvykle váže pevnou kovalentní vazbou, zatímco reverzibilní inhibitor je vázán slabšími interakcemi. Z hlediska mechanismu působení inhibitoru se rozeznávají tři základní typy reverzibilní inhibice. První je tzv. [[kompetitivní inhibice|kompetitivní]] (soutěživá) inhibice, kdy inhibičně působící molekula soutěží se substrátem o vazebné místo na enzymu, ale sama se nedokáže přeměnit na produkt. Zvýšením koncentrace substrátu se dá tomuto typu inhibice do velké míry zabránit. Častější je druhý typ inhibice, tzv. inhibice [[nekompetitivní inhibice|nekompetitivní]], při níž dochází k vazbě inhibitoru na alosterické centrum (tedy nikoliv na aktivní místo) a ke snížení funkceschopnosti enzymu. Změna koncentrace substrátu s takovým typem inhibice nic neudělá. Konečně třetím typem je [[akompetitivní inhibice]], kdy dochází k vazbě inhibitoru na enzym až poté, co byl navázán substrát. To zabraňuje komplexu enzym-substrát, aby provedl enzymatickou reakci. Existuje i celá řada dalších způsobů regulace enzymové aktivity v závislosti na tom, jaké hledisko třídění je použito.{{citace monografie| titul = Biochemie| příjmení=Vodrážka| jméno=Zdeněk| vydavatel=Academia| místo = Praha| rok=2007| isbn = 978-80-200-0600-4}} [101] => [102] => == Kinetika == [103] => [[Soubor:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg|náhled|upright=1.5|Závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu má tvar [[hyperbola|hyperboly]], při postupném zvyšování koncentrace substrátu se po určité době téměř přestane zvyšovat reakční rychlost a limitně se blíží maximální rychlosti]] [104] => {{viz též|Chemická kinetika}} [105] => Kinetika zkoumá [[reakční rychlost|rychlost chemických reakcí]] a s ní související záležitosti. Pro enzymovou kinetiku platí obecné zákony [[chemická kinetika|chemické kinetiky]] a uplatňují se v ní běžně známé chemické veličiny, jako je [[reakční rychlost]] (v), [[rovnovážná konstanta]] (K) či třeba [[Gibbsova volná energie|Gibbsova energie]] (G). Obvykle se vychází ze zjednodušující představy, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá ve dvou krocích („E“ je enzym, „S“ je substrát, „P“ je produkt): [106] => : [107] => E + S \overset{k_1}{\underset{k_{-1}}{\begin{smallmatrix}\displaystyle\longrightarrow\\\displaystyle\longleftarrow\end{smallmatrix}}} [108] => ES [109] => \overset{k_2} [110] => {\longrightarrow} [111] => E + P [112] => [113] => načež platí: [114] => : [115] => \begin{align} [116] => v_0 &= \frac{ v_\max {[}S{]}}{K_M + {[}S{]}} [117] => \end{align} [118] => [119] => [120] => Výše uvedená rovnice je tzv. [[rovnice Michaelise a Mentenové]], základní rovnice enzymové kinetiky vůbec. v_0 je počáteční rychlost reakce, v_\max je mezní rychlost reakce (při nadbytku substrátu a 100% nasycení enzymů), K_M je [[Michaelisova konstanta]] a {[}S{]} je [[rovnovážná koncentrace]] substrátu. Podle uvedené rovnice má závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu má tvar [[hyperbola|hyperboly]]. Zajímavou veličinou je Michaelisova konstanta, pro niž platí KM = (k-1 + k2) / k1 a která udává koncentraci substrátu, při níž je reakční rychlost rovna polovině maximální rychlosti. Rovnice Michaelise a Mentenové však je silně zjednodušujícím popisem reality a platila by jen pro počáteční stavy jednosubstrátových reakcí, přičemž by muselo docházet k přímému rozpadu komplexu enzym-substrát na enzym a produkt. [121] => [122] => Na rychlost enzymatické reakce (konkrétně na velikost Michaelisovy konstanty) má výrazný vliv řada fyzikálně-chemických vlastností prostředí. Obecně platí, že s vzrůstající teplotou roste rychlost enzymatické reakce až do doby, než se bílkovinná složka enzymu začne [[denaturace|denaturovat]]. Denaturační teplota obvykle u živočišných enzymů činí asi 50–60 °C.{{Poznámka pod čarou|Nicméně se také uvádí, že teplotní optimum bílkovin je jen o málo vyšší, než [[tělesná teplota]].}} Na rychlost má dále výrazný vliv [[pH]] prostředí – většině enzymů vyhovuje nejlépe pH 5–7, nicméně [[pepsin]] má optimum při pH 1,5–2 a [[argináza]] při pH 9,5. Aktivitu enzymů dále někdy ovlivňuje [[redox potenciál]], [[iontová síla]] a [[relativní permitivita]]. [[Enzym#Regulovatelnost|Samostatnou kapitolou]] je vliv inhibitorů a dalších efektorů na průběh enzymatické reakce. [123] => [124] => == Využití == [125] => Enzymy nalezly celou řadu funkcí i v celé řadě oborů lidské činnosti. Neoddiskutovatelný je jejich význam ve vědě a výzkumu – běžně se využívají různé [[polymeráza|polymerázy]], [[restrikční endonukleáza|restrikční endonukleázy]], [[proteáza|proteázy]] a podobně. Už několik desetiletí se přidávají enzymy také do pracích prášků, čímž se zvyšuje účinnost odstraňování skvrn i při nižších teplotách. Enzymy šetří energii i v potravinářském, textilním a papírenském průmyslu, v odpadovém hospodářství a podobně. Do budoucna se uvažuje o masivním nasazení enzymů pro výrobu ekologicky šetrných biopaliv.{{citace elektronické monografie| url = http://www.osel.cz/index.php?zprava=1843| titul = Enzymy proti klimatickým změnám| datum=8. 12. 2010| vydavatel=OSEL.cz| poznámka=zřejmě založeno na [http://www.biotrin.cz/czpages/bulletin/Internet_bulletin_201011.pdf]}} Těmto a dalším aplikacím by mělo usnadnit cestu tzv. [[enzymové inženýrství]].{{citace elektronické monografie| titul=Chemists Create 'Designer Enzymes'| vydavatel=Medical News Today| rok=2008| url=http://www.medicalnewstoday.com/articles/101236.php| datum přístupu=2011-04-24| url archivu=https://web.archive.org/web/20091002215228/http://www.medicalnewstoday.com/articles/101236.php| datum archivace=2009-10-02| nedostupné=ano}} [126] => [127] => Proteolytické enzymy se používají například v mlékárenském průmyslu jako syřidla ([[chymosin]]) nebo k přípravě hypoalergeního mléka. Enzymy lze využít i ke změkčování masa ([[papain]]). Pomocí enzymatického štěpení trisacharidů v luštěninách lze připravit takové luštěniny, které nenadýmají. V [[analytická chemie|analytické chemii]] lze použít enzymů jako značek na specifickém indikátoru (např. [[ELISA]]). Pomocí redoxních enzymů lze poměrně snadno stanovit koncentraci specifického substrátu pro daný enzym. V lékařství lze podávat enzymy jako náhradu chybějících enzymů při poškození [[slinivka břišní|slinivky břišní]] či při léčbě některých onemocnění. Při [[perorální]]m podávání enzymů, které mají usnadnit trávení či metabolismus, zpravidla dochází k denaturaci těchto enzymů v [[žaludek|žaludku]].{{citace monografie| titul = Food and Nutrition| isbn = 978-93-80179-13-1| příjmení= Ross | jméno= Don| vydavatel=Oxford Book Company| rok=2010| místo = Jaipur, Indie}} Denaturaci enzymů v kyselém prostředí žaludku je možno předcházet pomocí vhodné enkapsulace; žaludkem však v takovém případě projde jen několik procent enzymů v původním (nedegradovaném) stavu{{Citace periodika|příjmení=Nouza|jméno=K.|příjmení2=Wald|jméno2=M.|titul=[Systemic enzyme therapy: problems of resorption of enzyme macromolecules]|periodikum=Casopis Lekaru Ceskych|datum=1995-10-04|ročník=134|číslo=19|strany=615–619|issn=0008-7335|pmid=7585873|poznámka=PMID 7585873|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7585873/|datum přístupu=2017-01-17}}. Enzymy jsou také využívány při restaurování uměleckých předmětů, převážně malby.{{Citace kvalifikační práce|příjmení = Tomalová|jméno = Iva|instituce = Přírodovědecká fakulta Masarykovy univerzity|odkaz na instituci = Přírodovědecká fakulta Masarykovy univerzity|titul = Využití enzymů v restaurátorské praxi|url = http://is.muni.cz/th/175107/prif_b_b1/bakalarska_prace2.pdf|typ práce = Bakalářská práce|vedoucí = Igor Fogaš|místo = Brno|rok = 2008|počet stran = 32}} [128] => [129] => == Odkazy == [130] => [131] => === Poznámky === [132] => {{Poznámky pod čarou}} [133] => [134] => === Reference === [135] => {{Překlad|en|enzyme|401253580}} [136] => [137] => === Literatura === [138] => * {{citace monografie| titul = Biochemie| příjmení=Vodrážka| jméno=Zdeněk| vydavatel=Academia| místo = Praha| rok=2007| isbn = 978-80-200-0600-4}} [139] => * {{citace monografie| titul = Enzymologie| vydavatel=VŠCHT v Praze| jméno=Zdeněk|příjmení=Vodrážka| jméno2= Pavel| příjmení2=Rausch| jméno3= Jan| příjmení3=Káš| rok=1998}} [140] => * {{citace monografie| příjmení = Voet | jméno=Donald |příjmení2= Voet |jméno2=Judith | titul = Biochemie | vydání = 1. | vydavatel=Victoria Publishing| místo=Praha| rok= 1995| isbn= 80-85605-44-9}} [141] => * {{citace monografie| příjmení = Murray| jméno= Robert K., et al.|titul= Harperova biochemie | překladatelé = Jiří Kraml et al.|vydání= 4. v ČR| místo= Praha|vydavatel= H & H| rok= 2002| počet stran = 872 s|isbn=80-7319-013-3}} [142] => [143] => === Externí odkazy === [144] => * {{Commonscat}} [145] => * {{Wikislovník|heslo=enzym}} [146] => * [https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/ BRENDA] — comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes [147] => * [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Podrobná klasifikace enzymů] [148] => [149] => {{Dobrý článek}} [150] => {{Autoritní data}} [151] => {{Portály|Biologie|Chemie}} [152] => [153] => [[Kategorie:Enzymy| ]] [154] => [[Kategorie:Organické látky]] [155] => [[Kategorie:Bílkoviny podle funkce]] [] => )
good wiki

Enzym

S-hexylglutathion Enzym je jednoduchá či složená bílkovina s katalytickou aktivitou. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle všech živých organismů včetně člověka.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'aktivní místo','pepsin','prostetická skupina','Kofaktor (biochemie)','ribozym','Chiralita','Věda','Transferáza','reakční rychlost','trávení','aktivační energie','katalyzátor'

Chiralita

Katalyzátor

Pepsin

Ribozym

Transferáza

Trávení

Trávení je biologický proces, který se vyskytuje v trávicím traktu živočichů, včetně lidí.

Věda