Array ( [0] => 14770141 [id] => 14770141 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Fosforylace [uri] => Fosforylace [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:Phosphorylated serine.png|náhled|vpravo|Fosforylovaný [[serin]]ový zbytek]] [1] => [2] => '''Fosforylace ''' je [[adice]] fosfátových skupin (PO{{su|b=4|p=3−}}) na proteiny nebo jiné organické [[molekula|molekuly]]. Může měnit strukturu [[Bílkovina|proteinů]] v [[enzym]]ech a tím i jejich funkci a činnost. Fosforylace proteinů hraje významnou roli v celé řadě buněčných procesů. Z tohoto důvodu se stává předmětem řady biochemických výzkumů. [3] => [4] => == Fosforylace proteinů == [5] => === Historie === [6] => V roce 1906 Phoebus A. Levene v Rockefellerově ústavu pro lékařský výzkum identifikoval [[Fosforečnany|fosfát]] v bílkovině vitellin,{{cite journal | title = The cleavage products of vitellin | journal = J. Biol. Chem. | volume = 2 | issue = 1 | pages = 127–133 | year = 1906 | month = | doi = | url = http://www.jbc.org/cgi/reprint/2/1/127.pdf | author1 = Levene PA | author2 = Alsberg CL | author-separator = , | titul = Archivovaná kopie | datum přístupu = 2012-08-25 | url archivu = https://web.archive.org/web/20200609105125/https://www.jbc.org/content/2/1/127.full.pdf | datum archivace = 2020-06-09 | nedostupné = ano }} a v roce 1933 Fritz Lipmann objevil fosfoserin v kaseinu.{{cite journal | title = Serinephosphoric acid obtained on hydrolysis of vitellinic acid | journal = J. Biol. Chem. | volume = 98 | issue = 1 | pages = 109–114 | year = 1932 | month = October | doi = | url = http://www.jbc.org/cgi/reprint/98/1/109.pdf | author1 = Lipmann FA | author2 = Levene PA | author-separator = , | titul = Archivovaná kopie | datum přístupu = 2012-08-25 | url archivu = https://web.archive.org/web/20200609105128/https://www.jbc.org/content/98/1/109.full.pdf | datum archivace = 2020-06-09 | nedostupné = ano }} Nicméně trvalo dalších 20 let, než Eugene P. Kennedy popsal první "enzymatickou fosforylaci proteinů".{{cite journal | title = The enzymatic phosphorylation of proteins | journal = J. Biol. Chem. | volume = 211 | issue = 2 | pages = 969–80 | year = 1954 | month = December | pmid = 13221602 | doi = | url = http://www.jbc.org/cgi/reprint/211/2/969.pdf | author1 = Burnett G | author2 = Kennedy EP | author-separator = , | titul = Archivovaná kopie | datum přístupu = 2012-08-25 | url archivu = https://web.archive.org/web/20200609105131/https://www.jbc.org/content/211/2/969.full.pdf | datum archivace = 2020-06-09 | nedostupné = ano }} [7] => [8] => === Funkce === [9] => [10] => Reverzibilní fosforylace proteinů je důležitý regulační mechanismus, který se vyskytuje u [[prokaryota|prokaryotických]] i [[eukaryota|eukaryotických organismů]].{{cite journal | author = Cozzone AJ | title = Protein phosphorylation in prokaryotes | journal = Annu. Rev. Microbiol. | volume = 42 | issue = | pages = 97–125 | year = 1988 | pmid = 2849375 | doi = 10.1146/annurev.mi.42.100188.000525 | url =}}{{cite journal | title = Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria | journal = Microbiol. Rev. | volume = 53 | issue = 4 | pages = 450–90 | year = 1989 | month = December | pmid = 2556636 | pmc = 372749 | doi = | url = | author1 = Stock JB | author2 = Ninfa AJ | author3 = Stock AM | author-separator = ,}}{{cite journal | title = The Two-Component System . Regulation of Diverse Signaling Pathways in Prokaryotes and Eukaryotes | journal = Plant Physiol. | volume = 117 | issue = 3 | pages = 723–31 | year = 1998 | month = July | pmid = 9662515 | pmc = 1539182 | doi = 10.1104/PPSOE.117.3.723| url = | author1 = Chang C | author2 = Stewart RC | author-separator = ,}}{{cite journal | title = The structure and mechanism of protein phosphatases: insights into catalysis and regulation | journal = Annu Rev Biophys Biomol Struct | volume = 27 | issue = | pages = 133–64 | year = 1998 | pmid = 9646865 | doi = 10.1146/annurev.biophys.27.1.133 | url = | author1 = Barford D | author2 = Das AK | author3 = Egloff MP | author-separator = ,}} [11] => [[Kináza|Kinázy]] fosforylují bílkoviny a fosfatázy bílkoviny defosforylují. Mnohé enzymy a [[receptor]]y jsou ve stavu "zapnutý" nebo "vypnutý" prostřednictvím fosforylace a defosforylace. Reverzibilní fosforylace vede ke konformačním změnám struktury mnohých [[enzym]]ů a [[receptor]]ů, které způsobují aktivaci nebo deaktivaci. Fosforylace se v eukaryotických proteinech obvykle vyskytuje na [[aminokyselina|aminokyselinách]] [[serin]], [[threonin]], [[tyrosin]] a [[histidin|histidinových zbytcích]]. Histidinová fosforylace eukaryotických proteinů je častější než fosforylace na [[tyrosin]]u. V prokaryotických bílkovinách dochází k fosforylaci zbytků aminokyselin serin, threonin, tyrosin, histidin, [[arginin]] nebo [[lysin]].{{cite journal | title = Phosphorylation of basic amino acid residues in proteins: important but easily missed | journal = Acta Biochim Pol | volume = 58 | issue = 2 | pages = 137–47 | year = 2011 | pmid = 21623415 | author1 = Ciesla J | author2 = Fraczyk T | author3 = Rode W | author-separator = ,}}{{cite journal | title = Ser/Thr/Tyr protein phosphorylation in bacteria - for long time neglected, now well established | journal = J Mol Microbiol Biotechnol | volume = 9 | pages = 125–31 |year = 2005 | author1 = Deutscher J | author2 = Saier MH Jr | author-separator = , | doi = 10.1159/000089641 | pmid = 16415586 | issue = 3–4 | last2 = Saier}} Přidáním [[fosforečnany|fosfátových iontů]] (HPO{{su|b=4|p=2-}}) na polární R skupiny [[aminokyselina|aminokyselinových zbytků]] se mohou změnit hydrofobní části proteinu na polární a extrémně hydrofilní část molekuly. Tímto způsobem je možné zavést konformační změnu ve struktuře proteinu prostřednictvím interakce s jinými hydrofobními a hydrofilními částmi [[Bílkovina|proteinu]]. [12] => Jeden takový příklad regulace je fosforylace [[p53]] tumor supresorových proteinů. Protein [[p53]] je silně regulován{{cite journal | title = Regulation of p53 Function and Stability by Phosphorylation | journal = Mol. Cell. Biol. | volume = 19 | issue = 3 | pages = 1751–8 | year = 1999 | month = March | pmid = 10022862 | pmc = 83968 | doi = | url = | author1 = Ashcroft M | author2 = Kubbutat MH | author3 = Vousden KH | author-separator = ,}} a obsahuje více než 18 různých míst fosforylace. Aktivace p53 může vést k zástavě [[buněčný cyklus|buněčného cyklu]], který může být obrácen a za určitých okolností může vést k [[Apoptóza|apoptotické buněčné smrti]].{{cite journal | title = p53 in signaling checkpoint arrest or apoptosis | journal = Curr. Opin. Genet. Dev. | volume = 6 | issue = 1 | pages = 12–8 | year = 1996 | month = February | pmid = 8791489 | doi = 10.1016/S0959-437X(96)90004-0| url = | author1 = Bates S | author2 = Vousden KH | author-separator = ,}} Tato aktivita se vyskytuje pouze v situacích, kdy jsou buňky poškozené, nebo je u zdravých jedinců narušená jejich [[fyziologie]]. Po deaktivačním signálu je protein znovu defosforylován a přestane fungovat. Aktivace fosforylací je mechanismus, který se vyskytuje v mnoha formách přenosu signálů, jako například způsob, jakým se světlo zpracovává ve světločivných buňkách sítnice. [13] => [14] => Regulační role fosforylace: [15] => [16] => * Termodynamika biologických systémů pro reakce vyžadující energii [17] => ** Fosforylace Na+/K+-ATPázy během přepravy sodíkových (Na+) a draslíkových (K+) iontů přes [[Buněčná membrána|buněčnou membránu]] v osmoregulaci pro udržení [[Homeostáza|homeostázy]] v těle. [18] => [19] => * Zprostředkování inhibice enzymu [20] => ** Fosforylace enzymu GSK-3 pomocí protein kinázy B jako součást inzulinové signální dráhy.{{cite journal | title = Essential role for protein kinase B (PKB) in insulin-induced glycogen synthase kinase 3 inactivation. Characterization of dominant-negative mutant of PKB | journal = J. Biol. Chem. | volume = 273 | issue = 21 | pages = 13150–6 | year = 1998 | month = May | pmid = 9582355 | doi = 10.1074/jbc.273.21.13150| url = | author1 = van Weeren PC | author2 = de Bruyn KM | author3 = de Vries-Smits AM | author4 = van Lint J | author5 = Burgering BM | author-separator = ,}} [21] => ** Fosforylace Src tyrozin kinázy přes C-terminální Src kinázu (Csk) indukuje konformační změnu v enzymu, která zakrývá jeho kinázové domény, a tak se vypne kinázová aktivita.{{cite journal | title = Protein tyrosine kinases Src and Csk: a tail's tale | journal = Curr Opin Chem Biol | volume = 7 | issue = 5 | pages = 580–5 | year = 2003 | month = October | pmid = 14580561 | doi = 10.1016/j.cbpa.2003.08.009| url = | author1 = Cole PA | author2 = Shen K | author3 = Qiao Y | author4 = Wang D | author-separator = ,}} [22] => [23] => * Protein-proteinové interakce prostřednictvím "rozeznávacích domén" [24] => ** Fosforylace cytosolických komponentů NADPH oxidázy, což je velký membránově vázaný multi-proteinový enzym přítomný u [[Fagocyt|fagocytárních buněk]], hraje důležitou roli v regulaci protein-proteinových interakcí v tomto enzymu.{{cite journal | author = Babior BM | title = NADPH oxidase: an update | journal = Blood | volume = 93 | issue = 5 | pages = 1464–76 | year = 1999 | month = March | pmid = 10029572 | doi = | url =}} [25] => [26] => * Degradace proteinů [27] => ** V roce 1990 bylo zjištěno, že fosforylace některých proteinů způsobuje jejich degradaci přes ATP-dependentní ubiquitin / proteazomové dráhy. Tyto cílové proteiny se stanou substráty pro jednotlivé E3 ubiquitin ligázy pouze tehdy, jsou-li fosforylovány. [28] => [29] => === Signální dráhy === [30] => [31] => Objasnění komplexní signální dráhy fosforylace může být obtížné. V buněčných signálních drahách protein A fosforyluje protein B a protein B pak fosforyluje protein C. Nicméně, v jiných signálních drahách protein D fosforyluje protein A, nebo fosforyluje protein C. Globální přístupy jako je fosfoproteomika (což je studium fosforylovaných proteinů prostřednictvím proteomiky v kombinaci s hmotnostní spektrometrií), byly využity k identifikaci a kvantifikaci dynamických změn fosforylovaných proteinů v průběhu času. Tyto techniky jsou důležité pro systematickou analýzu komplexních fosforylačních sítí.{{cite journal | title = Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks | journal = Cell | volume = 127 | issue = 3 | pages = 635–48 | year = 2006 | month = November | pmid = 17081983 | doi = 10.1016/j.cell.2006.09.026 | url = | author1 = Olsen JV | author2 = Blagoev B | author3 = Gnad F | author4 = Macek B | author5 = Kumar C | author6 = Mortensen P | author7 = Mann M | author-separator = ,}} Byly úspěšně použity k identifikaci dynamických změn ve stavu fosforylace na více než 6000 místech po stimulaci epidermálním růstovým faktorem.{{cite journal | year = 2007 | month = | title = Phosphoproteomics for the discovery of kinases as cancer biomarkers and drug targets | journal = Proteomics - Clinical Applications | volume = 1 | issue = 9 | pages = 1042–1057 | publisher = | pmc = | doi = 10.1002/prca.200700102 | author1 = Li-Rong Y | author2 = Issaq HJ | author3 = Veenstra TD | author-separator = , | pmid = 21136756}} [32] => [33] => Jiný přístup k pochopení fosforylačních sítí je na základě měření genetické interakce mezi více fosforylovanými proteiny a jejich cíli. To ukazuje zajímavé opakující se vzorce interakcí tzv. síťové motivy.{{cite journal | year = 2009 | month = | title = Functional Organization of the S. cerevisiae Phosphorylation Network | journal = Cell | volume = 136 | issue = 5 | pages = 952–963 | publisher = | pmc = 2856666| doi = 10.1016/j.cell.2008.12.039 | author1 = Fiedler D | author2 = Braberg H| author3 = Mehta M | author4 = Chechik G |author-separator = , | pmid=19269370 | last5 = Cagney | first5 = Gerard | last6 = Mukherjee | first6 = Paromita | last7 = Silva | first7 = Andrea C. | last8 = Shales | first8 = Michael | last9 = Collins | first9 = Sean R.}} [34] => [35] => === Místa proteinové fosforylace === [36] => [37] => Existuje tisíce různých fosforylačních míst v dané buňce, protože: [38] => * Existuje tisíce různých druhů bílkovin v konkrétní buňce (například [[lymfocyt]]ů) [39] => * Odhaduje se, že 1/10 až 1/2 proteinů je fosforylována (v určitém buněčném stavu) [40] => * Fosforylace se často vyskytuje na několika různých místech na daném proteinu [41] => [42] => Fosforylace jakéhokoli místa na daném proteinu může změnit funkci nebo lokalizaci tohoto proteinu. Například, pokud je aminokyselina Serin-473 ("S473") v proteinu AKT fosforylována, protein kináza B je funkčně aktivní jako kináza. Pokud protein kináza B není fosforylována, je to neaktivní [[kináza]]. [43] => [44] => === Typy fosforylace === [45] => [46] => Uvnitř bílkoviny může dojít k fosforylaci na několika aminokyselinách. Fosforylace na [[serin]]u je nejčastější, hned za ním následuje [[threonin]]. Tyrosinová fosforylace je poměrně vzácná. Vzhledem k tomu, že tyrosin-fosforylované proteiny je poměrně snadné purifikovat pomocí [[Protilátka|protilátek]], jsou fosforylace prostřednictvím tyrosinu poměrně dobře prozkoumané. Fosforylace histidinu a [[Kyselina asparagová|aspartátu]] se vyskytují hlavně u prokaryot jako součást dvousložkové signalizace. V některých specifických případech se může vyskytovat také v signálních drahách u eukaryot.{{cite journal | title = Eukaryotic signal transduction via histidine-aspartate phosphorelay | journal = J. Cell. Sci. | volume = 113 | issue = 18| pages = 3141–50 | year = 2000 | month = September | pmid = 10954413 | doi = | url = http://jcs.biologists.org/cgi/reprint/113/18/3141.pdf| author1 = Thomason P | author2 = Kay R | author-separator = ,}} [47] => [48] => === Detekce a charakterizace === [49] => Protilátky mohou být použity jako výkonné nástroje pro detekci toho, zda je protein na určitém místě fosforylován. Protilátky vážou a detekují konformační změny vyvolané fosforylací proteinů. Tyto protilátky se nazývají fosfo-specifické. Nyní jsou k dispozici stovky těchto protilátek.{{cite web |url=http://www.exactantigen.com/review/phospho-antibody.html |title=phospho antibody |accessdate=2009-01-22 |work=exactantigen.com |archive-url=https://web.archive.org/web/20090129182947/http://www.exactantigen.com/review/phospho-antibody.html |archive-date=2009-01-29 |dead-url=ano |titul=Archivovaná kopie |datum přístupu=2012-08-25 |url archivu=https://web.archive.org/web/20091207010708/http://www.exactantigen.com/review/phospho-antibody.html |datum archivace=2009-12-07 }} Jsou to důležité biochemické nástroje a to jak pro základní výzkum, tak pro klinické diagnózy. [50] => [51] => [[Soubor:PTM-phosphorylation-example-jepoirrier.jpg|náhled|Příklad posttranslační modifikace detekované na 2D gelu YUI(hranice byly vymezené podle analytického softwaru, identifikace byla provedena hmotnostní spektrometrií, P46462 je ID proteinu v Expasy)]] [52] => [53] => == Posttranslační modifikace == [54] => PTM (Posttranslační modifikace) izoformy jsou snadno zjistitelné na 2D gelu. Fosforylace nahrazuje neutrální [[Hydroxyl|hydroxylové skupiny]] na serinech a threoninech nebo tyrosinech za negativně nabité fosfátové skupiny s pKs kolem 1.2 a 6.5. Pod [[pH]] 5,5 fosfáty přidají jeden záporný náboj, u pH 6,5 přidávají 1,5 záporného náboje, nad pH 7,5 přidávají 2 záporné náboje. Relativní množství každé izoformy může být také snadno a rychle určeno z intenzity zbarvení na 2D gelu. [55] => V některých velmi specifických případech, je možné detekovat fosforylaci jako posun v proteinu. Tuhle elektroforetickou pohyblivost lze provádět pomocí jednoduchých 1rozměrných SDS-PAGE gelů, jak je to popsáno například pro transkripční koaktivátor v článku Kovacs et al.{{cite journal |last=Kovacs KA |first=Steinmann M |authorlink= |coauthors=Magistretti PJ, Halfon O, Cardinaux JR |year=2003 |month=Sept. |title=CCAAT/enhancer-binding protein family members recruit the coactivator CREB-binding protein and trigger its phosphorylation |journal=J Biol. Chem. |volume=278 |issue=38 |pages=36959–65 |publisher= |location = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 12857754 | bibcode = | url = | accessdate =| doi = 10.1074/jbc.M303147200}} [56] => Většina fosforylačních míst, pro které byly tyto mobilní posuny popsány spadají do kategorie SP a TP míst. (tj. prolinové zbytky následované fosforylovanými serinovými nebo threoninovými zbytky). [57] => Nedávné rozsáhlé analýzy [[hmotnostní spektrometrie]] byly použity k určení místa fosforylace proteinů. Za poslední 4 roky, desítky studií zveřejnily každou identifikaci tisíců míst, z nichž dříve mnohé nebyly popsány.{{cite journal | title = Qualitative and quantitative analyses of protein phosphorylation in naive and stimulated mouse synaptosomal preparations | journal = Mol. Cell Proteomics | volume = 6 | issue = 2 | pages = 283–93 | year = 2007 | month = February | pmid = 17114649 | doi = 10.1074/mcp.M600046-MCP200 | url = | issn = | author1 = Munton RP | author2 = Tweedie-Cullen R | author3 = Livingstone-Zatchej M | author4 = Weinandy F | author5 = Waidelich M | author6 = Longo D | author7 = Gehrig P | author8 = Potthast F | author9 = Rutishauser D | author-separator = ,}}{{cite journal | title = Quantitative analysis of synaptic phosphorylation and protein expression | journal = Mol. Cell Proteomics | volume = 7 | issue = 4 | pages = 684–96 | year = 2008 | month = April | pmid = 18056256 | doi = 10.1074/mcp.M700170-MCP200 | url = | issn = | author1 = Trinidad JC | author2 = Thalhammer A | author3 = Specht CG | author4 = Lynn AJ | author5 = Baker PR | author6 = Schoepfer R | author7 = Burlingame AL | author-separator = ,}} Hmotnostní spektrometrie je ideální pro takové analýzy, pro které přidávání fosforylace vede ke zvýšení množství proteinů a fosforylovaného zbytku. Nicméně, pokročilé, vysoce přesné hmotnostní spektrometry jsou u těchto studií nezbytné, což představuje omezení pouze na laboratoře s nejmodernějšími hmotnostními spektrometry. [58] => [59] => Podrobná charakterizace lokalit fosforylace je velmi obtížná, a kvantifikaci proteinů fosforylací pomocí hmotnostní spektrometrie vyžaduje vnitřní standardní přístupy s použitím [[izotop]]ů {{cite journal | title = Absolute quantification of proteins and phosphoproteins from cell lysates by tandem MS | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 100 | issue = 12 | pages = 6940–5 | year = 2003 | month = June | pmid = 12771378 | pmc = 165809 | doi = 10.1073/pnas.0832254100 | url = | issn = | author1 = Gerber SA | author2 = Rush J | author3 = Stemman O | author4 = Kirschner MW | author5 = Gygi SP | author-separator = ,}} [60] => Relativní kvantifikaci lze získat s různými diferenciálními technologiemi, například označování prostřednictvím izotopů.{{cite journal | title = Proteome analysis of low-abundance proteins using multidimensional chromatography and isotope-coded affinity tags | journal = J. Proteome Res. | volume = 1 | issue = 1 | pages = 47–54 | year = 2002 | pmid = 12643526 | doi = 10.1021/pr015509n| url = | issn = | author1 = Gygi SP | author2 = Rist B | author3 = Griffin TJ | author4 = Eng J | author5 = Aebersold R | author-separator = ,}} Existuje také několik kvantitativních metod proteinové fosforylace, včetně fluorescenčních a imunologických, FRET, TRF, [[fluorescenční polarizace]], [[fluorescenční spektroskopie]], [[gelová retardační analýza (EMSA)]], bead-based detekce (metoda pozostávající ze třech prvků: kulička (průměrem 5,6-micromů), oligomerní zachycovací sondy připojené k povrchu a tři fluorofory pro multiplexní detekci), cell-based metody (metody založené na bázi buněčných testů se vztahují na některý z řady různých experimentů založených na použití živých buněk. Tyto metody mohou obsahovat různé testy, které měří proliferaci buněk, toxicitu, motilitu, měřitelnou výrobu produktu, a morfologii buněk. Cell-based testy nabízejí přesnější vyjádření reálného života v modelu, protože jsou používány živé buňky, a také nabízejí možnost dynamického experimentu prostřednictvím sledování množství nebo chování živých buněk).{{cite journal | author = Olive DM | title = Quantitative methods for the analysis of protein phosphorylation in drug development | journal = Expert Rev Proteomics | volume = 1 | issue = 3 | pages = 327–41 | year = 2004 | month = October | pmid = 15966829 | doi = 10.1586/14789450.1.3.327 | url = | issn =}}{{cite journal | title = A cell-based immunocytockemical assay for monitoring kinase signaling pathways and drug efficacy | journal = Anal. Biochem. | volume = 338 | issue = 1 | pages = 136–42 | year = 2005 | month = March | pmid = 15707944 | doi = 10.1016/j.ab.2004.11.015 | url = | issn = | author1 = Chen H | author2 = Kovar J | author3 = Sissons S | author4 = Cox K | author5 = Matter W | author6 = Chadwell F | author7 = Luan P | author8 = Vlahos CJ | author9 = Schutz-Geschwender A | author-separator = ,}} [61] => [62] => == Jiné druhy == [63] => ATP, "vysoce energetické" výměnné médium v buňce, je syntetizováno v mitochondriích přidáním třetí fosfátové skupiny na ADP v procesu nazvaném oxidační fosforylace. Další způsob tvorby ATP je syntetizace na úkor sluneční energie v procesu fotofosforylace v [[chloroplast]]ech rostlinných buněk. [64] => Fosforylace cukrů je často první fáze jejich [[Katabolismus|katabolismu]]. To umožňuje buňkám hromadit cukry, protože fosfátová skupina brání molekulám difundovat zpátky přes jejich transportéry. Dále existuje tzv. [[substrátová fosforylace]], při které vznikne ATP mimo [[dýchací řetězec]](např.: z [[GTP]] vznikající v [[Citrátový cyklus|Citrátovém cyklu]], při [[Glykolýza|glykolýze]], apod...). [65] => [66] => == Reference == [67] => {{Překlad|článek=Phosphorylation|jazyk=en|revize=505866349}} [68] => [69] => [70] => == Externí odkazy == [71] => * {{Commonscat}} [72] => * [https://web.archive.org/web/20090416125554/http://natureprotocols.com/2007/01/10/functional_analyses_for_sitesp.php Functional analyses for site-specific phosphorylation of a target protein in cells (A Protocol)] [73] => [74] => {{primární struktura proteinů}} [75] => {{Autoritní data}} [76] => [77] => [[Kategorie:Biochemie]] [78] => [[Kategorie:Metabolismus]] [] => )
good wiki

Fosforylace

Fosforylovaný serinový zbytek Fosforylace je adice fosfátových skupin (POb=4|p=3−) na proteiny nebo jiné organické molekuly. Může měnit strukturu proteinů v enzymech a tím i jejich funkci a činnost.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'enzym','threonin','Bílkovina','receptor','aminokyselina','p53','tyrosin','serin','Kináza','gelová retardační analýza (EMSA)','hmotnostní spektrometrie','izotop'