Array ( [0] => 15504600 [id] => 15504600 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Glycin [uri] => Glycin [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 1 [has_content] => 1 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => {{Infobox - chemická sloučenina [1] => | název = Glycin [2] => | obrázek = Glycine-skeletal.svg [3] => | velikost obrázku = 200px [4] => | popisek = Strukturní vzorec [5] => | systematický název = Aminoethanová kyselina [6] => | triviální název = Glycin [7] => | sumární vzorec = C2H5NO2 [8] => | číslo CAS = 56-40-6 [9] => | molární hmotnost = 75,07 g/mol [10] => | pKa = pKCOOH: 2,4
pKNH2: 9,8 [11] => | teplota tání = 232–236 °C [12] => | teplota varu = > 230 °C (''rozklad'') [13] => | izoelektrický bod = 5,97 [14] => | průměrný výskyt = (v proteinech) 7,2 % [15] => | hustota = 1,595 g/cm3 [16] => }} [17] => '''Glycin''' ('''Gly''', '''G''') je [[aminokyselina]] s nepolárním [[postranní řetězec|postranním řetězcem]]. Na rozdíl od ostatních nepolárních aminokyselin ([[alanin|Ala]], [[valin|Val]], [[leucin|Leu]], [[isoleucin|Ile]], [[prolin|Pro]], [[methionin|Met]], [[fenylalanin|Phe]], [[tryptofan|Trp]]) však není jeho celkový charakter příliš nepolární. Jedná se o nejjednodušší z 23 [[Aminokyselina#Proteinogenní aminokyseliny|proteinogenních aminokyselin]]: Glycin jako jediná biogenní aminokyselina není [[optická otáčivost|opticky aktivní]], neboť kvůli přítomnosti dvou vodíků na α [[uhlík]]u má rovinu symetrie (nemůže se tedy rozlišit D- a L-glycin). Z důvodu krátkého postranního řetězce se může glycin vázat na místa, na která jiné aminokyseliny ze sterických důvodů nemohou. Například pouze glycin může být vnitřní aminokyselinou [[kolagen]]ové [[šroubovice]]. [18] => [19] => Glycin je velmi evolučně stabilní na důležitých místech některých [[bílkovina|proteinů]] (například, v [[cytochrom c|cytochromu c]], [[myoglobin]]u, a [[hemoglobin]]u), neboť [[mutace]] měnící tuto aminokyselinu za jinou s větším postranním řetězcem výrazně pozměňují strukturu proteinu. Dalším příkladem je aktivní centrum [[proteáza|proteázy]] [[chymotrypsin]]u, který štěpí [[enzym]]y za objemnými aminokyselinami typu [[fenylalanin]], [[tryptofan]], [[tyrosin]], a proto i tady má záměna glycinu vážné důsledky. Enzym neschopný [[katalyzátor|katalýzy]] je vyřazen z činnosti v [[proteazom]]u. [20] => [21] => Glycin má stejný sumární vzorec jako [[nitroethan]]. [22] => [23] => Většina proteinů obsahuje relativně malé množství glycinu. Důležitou výjimkou je kolagen, který se skládá z glycinu z jedné třetiny.Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. ''Molecular Cell Biology''. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/ Důvod spočívá v tom, že další přibližně třetinu kolagenního vlákna zaujímá [[lysin]] a [[hydroxylysin]]. Obě tyto aminokyseliny mají omezené možnosti rotace a glycin tak vyrovnává deformační vliv těchto aminokyselin na strukturu kolagenního vlákna. [24] => [25] => Ve velkém množství se glycin nachází také v [[elastin]]u. [26] => [27] => Kódují ho [[kodón]]y GGU, GGC, GGA a GGG. [28] => [29] => == Fyziologické účinky == [30] => Glycin je [[inhibice|inhibiční]] [[neurotransmiter|neuropřenašeč]] v [[centrální nervová soustava|CNS]], obzvláště v [[mícha|míše]], [[mozkový kmen|mozkovém kmeni]] a v [[sítnice|sítnici]]. V míše je většina inhibičních [[interneuron]]ů [[glycinergní]]ch. Aktivací glycinových [[Ionotropní receptor|ionotropních receptorů]] na postsynaptické membráně se otevírají [[iontové kanály]] a chloridové ionty vstupují do [[neuron]]u, což působí [[hyperpolarizace|hyperpolarizaci]] a takzvaný [[inhibiční postsynaptický potenciál]] (IPSP). [[Strychnin]] je [[antagonismus|antagonista]] ionotropních glycinových receptorů. Glycin je společně s [[kyselina glutamová|glutamátem]] ligandem (konagonista) NMDA receptorů. Na rozdíl od inhibičních účinků v míše, např. inhibice antagonistických svalů v reflexních obloucích, na [[NMDA receptor|NMDA]] glutaminergních receptorech má glycin účinky excitační. [[LD50]] glycinu je 7930 [[miligram|mg]]/kg pro potkana (orálně) a smrt je způsobena hyperexcitabilitou nervové soustavy. [31] => [32] => == Biosyntéza == [33] => Glycin není [[esenciální aminokyseliny|esenciální aminokyselina]], to znamená, že tělo si je schopné syntetizovat potřebné množství samo bez nutnosti jeho výskytu v potravě. [34] => Biosyntéza probíhá z aminokyseliny [[serin]], který je vyráběn z [[3-fosfoglycerát]]u. [35] => U většiny organismů tuto reakci katalyzuje enzym [[serin hydroxymethyltransferáza]] s pomocí [[kofaktor (biochemie)|kofaktoru]] pyridoxalfosfátu (pyridoxal je druh [[vitamín B6|vitamínu B6]]).{{Citace monografie | jméno = David L. | příjmení = Nelson | jméno2 = Michael M. | příjmení2 = Cox | titul = Principles of Biochemistry | svazek edice = 4th | vydavatel = W. H. Freeman | místo = New York | rok = 2005 | isbn = 0-7167-4339-6 | strany = 127, 675–77, 844, 854 | url-access = registration | url = https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_0 }} [36] => : serin + [[kyselina tetrahydrofolová|tetrahydrofolát]] → glycin + 5,10-methylentetrahydrofolát + H2O [37] => [38] => V játrech [[obratlovci|obratlovců]] je syntéza glycinu katalyzována [[enzym]]em [[glycinsyntáza]](neboli GDC - komplex glycin dekarboxylázy). Tato reakce je reverzibilní: [39] => : CO2 + NH4+ + 5,10-methylentetrahydrofolát + NADH + H+ → Glycine + tetrahydrofolát + NAD+ [40] => [41] => == Degradace == [42] => Glycin je degradován třemi různými cestami. V živočiších převažuje cesta skrze enzym [[glycindekaboxyláza]] (stejný enzym jako ten účastnící se biosyntézy). Tato cesta je zpětná reakce biosyntézy: [43] => : Glycine + tetrahydrofolát + NAD+ → CO2 + NH4+ + 5,10-methylentetrahydrofolát + NADH + H+ [44] => [45] => Druhá cesta je dvoukroková. První krok je zpětná reakce biosyntézy z serinu enzymem [[serinhydroxymethyltransferáza]]. Serin je pak přeměněn na [[pyruvát]] enzymem [[serin dehydratáza]]. [46] => [47] => Ve třetí cestě je glycin přeměněn na [[glyoxylát]] pomocí [[D-aminokyselina oxidázy]]. Glyoxylát je pak oxidován jaterní [[laktátdehydrogenáza|laktát dehydrogenázou]] na [[oxalát]] v NAD+-závislé reakci. [48] => [49] => == Přítomnost v mezihvězdném prostoru == [50] => V roce [[1994]] skupina astronomů z [[Univerzita Illinois v Urbana Champaign|University of Illinois]] v [[Urbana-Champaign]] vedená [[Lewis Snyder|Lewisem Snyderem]] ohlásila objev molekul glycinu ve vesmírném prostoru. Následujícími analýzami se ukázalo, že tento objev nemůže být potvrzen. O devět let později, v r. 2003, [[Yi-Jehng Kuan]] z [[National Taiwan Normal University]] a [[Steve Charnley]] detekovali mezihvězdný glycin ve třech zdrojích [[mezihvězdná hmota|mezihvězdné hmoty]]. Ohlásili identifikaci 27 [[spektrální čára|spektrálních čar]] glycinu pomocí [[radioteleskop]]u. Podle počítačových simulací a laboratorních experimentů, vznikl glycin pravděpodobně tak, že ledové částice obsahující jednoduché organické molekuly byly vystaveny [[ultrafialové záření|ultrafialovému záření]]. V říjnu 2004 Snyder a spolupracovníci znovu přezkoumali Kuanův objev glycinu. Snyder dokázal, že glycin nebyl ani v jednom ze tří zdrojů správně detekován. [51] => [52] => == Odkazy == [53] => [54] => === Reference === [55] => [56] => [57] => === Literatura === [58] => * Kuan YJ, Charnley SB, Huang HC, et al. (2003) Interstellar glycine. ASTROPHYS J 593 (2): 848-867 [59] => * Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, et al. (2005) A rigorous attempt to verify interstellar glycine. ASTROPHYS J 619 (2): 914-930 [60] => * https://web.archive.org/web/20071020054638/http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.html Safety (MSDS) data for glycine, 2005, The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University, datum přístupu: 2006-11-01. [61] => * Dawson, R.M.C., Elliott, D.C., Elliott, W.H., and Jones, K.M., ''Data for Biochemical Research'' (3rd edition), pp. 1-31 (1986) [62] => * http://www.newscientist.com/news/news.jsp?id=ns99992558 www.newscientist.com [63] => [64] => === Externí odkazy === [65] => * {{Commonscat|Glycine}} [66] => * [http://www.pdrhealth.com/drug_info/nmdrugprofiles/nutsupdrugs/gly_0127.shtml PDRHealth - Glycine] [67] => * [https://web.archive.org/web/20071016204524/http://compchemwiki.org/index.php?title=Glycine Computational Chemistry Wiki] [68] => * [https://web.archive.org/web/20110511151841/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/GlyCleave.html Glycine cleavage system] [69] => [70] => {{Aminokyseliny}} [71] => {{Neurotransmiter}} [72] => {{Autoritní data}} [73] => {{Portály|Chemie}} [74] => [75] => [[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]] [76] => [[Kategorie:Glycináty| ]] [] => )
good wiki

Glycin

Glycin (Gly, G) je aminokyselina s nepolárním postranním řetězcem. Na rozdíl od ostatních nepolárních aminokyselin (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp) však není jeho celkový charakter příliš nepolární.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'fenylalanin','tryptofan','enzym','proteáza','elastin','Univerzita Illinois v Urbana Champaign','kolagen','mozkový kmen','bílkovina','Ionotropní receptor','oxalát','interneuron'

Bílkovina

Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě.

Elastin

Elastin je elastický protein nacházející se v tkáních savců.

Enzym

Fenylalanin

Fenylalanin je esenciální aminokyselina, což znamená, že ji tělo člověka nedokáže samo syntetizovat a musí ji získávat z potravy.

Interneuron

Kolagen

Kolagen je strukturální bílkovina, která se vyskytuje ve velkém množství v lidském těle.

Proteáza

Proteáza je enzymatická látka, která je schopna štěpit proteiny na menší peptidy nebo aminokyseliny.

Tryptofan