Array ( [0] => 15488754 [id] => 15488754 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Hemoglobin [uri] => Hemoglobin [3] => 1GZX Haemoglobin.png [img] => 1GZX Haemoglobin.png [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 1 [has_content] => 1 [12] => Hemoglobin je fascinující bílkovina, která hraje klíčovou roli v našem těle a přispívá k životu na Zemi. Tento úžasný protein se nachází v červených krvinkách, kde se podílí na transportu kyslíku z plic do všech buněk těla a zároveň odnáší oxid uhličitý zpět do plic, kde může být vyloučen z organismu. Hemoglobin je tak nejen důležitým prvkem naší biologie, ale také zázrakem evoluce, který nám umožňuje žít aktivní a zdravý život. Chemická struktura hemoglobinu je považována za mistrovské dílo přírody. Skládá se ze čtyř polypeptidových řetězců a obsahuje atomy železa, které jsou zodpovědné za jeho schopnost vázat kyslík. Tato struktura se dokáže měnit v závislosti na koncentraci kyslíku, což je důkazem úžasné adaptability našeho těla. Díky hemoglobinu mají lidé a další živí tvorové přístup k energie nezbytné pro každodenní činnosti – od sportu po mozkovou činnost. Existují i různé varianty hemoglobinu, které přizpůsobují jeho funkci specifickým potřebám různých orgánů, což svědčí o rozmanitosti a zázracích přírody. Studium hemoglobinu také otevírá dveře k mnoha pokrokům v medicíně. Poruchy spojené s hemoglobinem, jako jsou anémie nebo thalassemie, nás vyzývají, abychom prozkoumali, jak můžeme inovativně přistupovat k léčbě těchto onemocnění a jak zajistit, aby naše populace byla zdravější. Takže zatímco hemoglobin může mít své výzvy, je dobré si připomenout, že tento protein je jedním z klíčových nositelů života a vitality. Nikdy bychom neměli zapomínat na zázraky, které se skrývají uvnitř našich těl, a na výjimečnost, kterou přináší každodenní existence. [oai_cs_optimisticky] => Hemoglobin je fascinující bílkovina, která hraje klíčovou roli v našem těle a přispívá k životu na Zemi. Tento úžasný protein se nachází v červených krvinkách, kde se podílí na transportu kyslíku z plic do všech buněk těla a zároveň odnáší oxid uhličitý zpět do plic, kde může být vyloučen z organismu. Hemoglobin je tak nejen důležitým prvkem naší biologie, ale také zázrakem evoluce, který nám umožňuje žít aktivní a zdravý život. Chemická struktura hemoglobinu je považována za mistrovské dílo přírody. Skládá se ze čtyř polypeptidových řetězců a obsahuje atomy železa, které jsou zodpovědné za jeho schopnost vázat kyslík. Tato struktura se dokáže měnit v závislosti na koncentraci kyslíku, což je důkazem úžasné adaptability našeho těla. Díky hemoglobinu mají lidé a další živí tvorové přístup k energie nezbytné pro každodenní činnosti – od sportu po mozkovou činnost. Existují i různé varianty hemoglobinu, které přizpůsobují jeho funkci specifickým potřebám různých orgánů, což svědčí o rozmanitosti a zázracích přírody. Studium hemoglobinu také otevírá dveře k mnoha pokrokům v medicíně. Poruchy spojené s hemoglobinem, jako jsou anémie nebo thalassemie, nás vyzývají, abychom prozkoumali, jak můžeme inovativně přistupovat k léčbě těchto onemocnění a jak zajistit, aby naše populace byla zdravější. Takže zatímco hemoglobin může mít své výzvy, je dobré si připomenout, že tento protein je jedním z klíčových nositelů života a vitality. Nikdy bychom neměli zapomínat na zázraky, které se skrývají uvnitř našich těl, a na výjimečnost, kterou přináší každodenní existence. ) Array ( [0] => [[Soubor:Hemoglobin.jpg|250px|náhled|Struktura hemoglobinu (podjednotky globinu jsou zobrazeny červeně a žlutě, hem je zelený)]] [1] => '''Hemoglobin''' (zkratka '''Hb''') je červený transportní [[metaloprotein]] [[červená krvinka|červených krvinek]] [[obratlovci|obratlovců]] a některých dalších [[Živočichové|živočichů]]. Hlavní funkcí hemoglobinu je transport [[kyslík]]u z [[plíce|plic]] nebo [[žábry|žaber]] do tkání a opačným směrem odstraňování [[oxid uhličitý|oxidu uhličitého]] z tkání do plic. V aktivních erytrocytech [[savci|savců]] hemoglobin tvoří 35 % obsahu. Průměrné množství hemoglobinu v jednom [[erytrocyt]]u je 28–32 [[pikogram|pg]]. [2] => [3] => == Historie == [4] => Jako první v roce [[1851]] publikoval články o rostoucích krystalech hemoglobinu v krevním preparátu německý fysiolog [[Otto Funke]]. Na jeho práci navázal [[Felix Hoppe-Seyler]], který o pár let později popsal jeho schopnost opakovaně vázat kyslík. V roce [[1959]] [[Max Perutz]] pomocí metod [[Rentgenová krystalografie|rentgenové krystalografie]] rozluštil strukturu hemoglobinu. Za tuto práci dostal společně s [[John Kendrew|Johnem Kendrewem]] v roce [[1962]] [[Nobelova cena za chemii|Nobelovu cenu za chemii]]. Úloha hemoglobinu v krvi byla objevena francouzským fyziologem [[Claude Bernard|Claudem Bernardem]]. [5] => [6] => == Syntéza == [7] => Syntéza hemoglobinu je složitá, řada kroků probíhá v nedospělých červených krvinkách. Globin stejně jako jiné bílkoviny vzniká na [[ribozom]]ech. Hem je vytvářen v [[mitochondrie|mitochondriích]] a [[cytoplazma|cytoplazmě]]. [8] => [9] => == Struktura == [10] => [[Soubor:Heme b.svg|náhled|[[Hem]]ová skupina]] [11] => Běžný hemoglobin dospělého člověka (HbA) se skládá ze 4 podjednotek, dvou alfa (α) a dvou beta (β). Každá podjednotka je tvořena bílkovinnou částí – [[globin]]em a prostetickou (nebílkovinnou) částí – hemem. [12] => [13] => Člověk má během svého vývoje různé typy hemoglobinu. Všechny tři lidské hemoglobiny mají stejný hem, ale liší se v bílkovinné (globinové) složce: [14] => [15] => * ''Hemoglobin dospělého typu (HbA)'': Je syntetizován v [[dospělost]]i. Skládá se ze dvou podjednotek α a dvou β. Tvoří 97 % veškerého hemoglobinu v dospělém organismu. Je tvořen z větší části HbA0 (neglykovaný) a asi z 5 % HbA1 (glykovaný). [16] => * ''Hemoglobin dospělého typu (HbA2)'': Také syntetizován v dospělosti. Místo β podjednotek obsahuje dvě δ podjednotky. Podílí se 2,5 % na celkovém hemoglobinu. [17] => * ''Fetální hemoglobin (HbF)'': Syntetizován ve větším množství u [[fétus|plodu]] (fétu) (u dospělých jen 0,5 %). Místo β podjednotek má dvě γ podjednotky. Má vyšší [[chemická afinita|afinitu]] ke kyslíku. [18] => [19] => Každý monomer globinu má '''primární strukturu''', která je určena pořadím [[aminokyselina|aminokyselin]]. Dále je uspořádán do '''sekundární struktury''' osmi [[Bílkovina|α-helixů]] označované písmeny A-H. Podle polarity aminokyselin v globinu se molekula ve vodě uspořádá do '''terciární struktury''' ([[hydrofobní interakce]]). Hydrofilní aminokyseliny komunikují s vodním prostředím a hydrofobní AK se stahují dovnitř molekuly, kde vytváří tzv. hydrofobní kapsu. Mezi aminokyseliny [[histidin|His]] F8 a His E7 (písmeno určuje α-helix a číslo pořadí AK v daném α-helixu) v hydrofobní kapse se zasunuje planární (rovinná) molekula hemu.MURRAY, R., GRANNER, D., MAYES, P., RODWELL, V. Harperova biochemie. 4. české vyd. Jinočany: Nakladatelství H+H 2002. 54–55 s. Ve středu tetrapyrrolového jádra hemu je vázáno dvojmocné železo (Fe2+), které je díky přítomnosti hemu v hydrofobní kapse chráněno proti [[Redoxní reakce|oxidaci]] na Fe3+). '''Kvartérní struktura''' určuje samotné prostorové uspořádání jednotlivých podjednotek tetrameru hemoglobinu a interakce mezi nimi (hydrofobní a iontové interakce). [20] => [21] => === Hem === [22] => {{Podrobně|Hem}} [23] => [24] => Hem je komplexní sloučenina tvořená tetrapyrolovým kruhem (protoporfyrin IX) s centrálním atomem železa — Fe2+. Přítomnost kovů je pro tetrapyroly typická (např. hořečnatý ion v chlorofylu). [25] => [26] => === Globin === [27] => [[Globin]] je tvořen čtyřmi polypeptidy. Zaujímá asi 96 % celé molekuly. Vždy dvojice polypeptidových řetězců je stejná. V lidském organismu se vyskytují řetězce ''alfa, beta, gama, delta atd''. Na základě přítomnosti jednotlivých řetězců v molekule pak hovoříme o různých typech hemoglobinu. Vzájemně se liší afinitou k molekule kyslíku (schopnost vázání nebo uvolňování samotné molekuly O2). [28] => [29] => == Funkce hemoglobinu == [30] => Hlavní funkcí hemoglobinu je přenos [[kyslík]]u z plic do tkání a zpětný odvod [[oxid uhličitý|oxidu uhličitého]] z tkání do plic. Každý ze 4 Fe2+ iontů hemu reverzibilně (vratně) váže molekulu kyslíku (tzv. proces oxygenace hemoglobinu). Schopnost navázání O2 a ztráta CO2 na železnatém ionu je úměrný [[parciální tlak|parciálnímu tlaku]] dýchacích plynů (v plicích má kyslík vyšší parciální tlak než oxid uhličitý – ve tkáních je tomu naopak). Parciální tlak kyslíku v plicních [[alveola|alveolách]] je asi 13–15 kPa a ve venózní krvi ve tkáních je > 5 kPa ([[hypoxie]] pod 3,5 kPa).TOMANDL, J., TÁBORSKÁ, E. a kol. Biochemie I – Semináře. Brno: Masarykova univerzita, 2003. 12 s. [31] => [32] => === Oxygenace === [33] => [[Soubor:Hemoglobin t-r state ani.gif|náhled|300 px|Změna konformace deoxyhemoglobinu v oxyhemoglobin]] [34] => Ion Fe2+ v deoxyhemoglobinu (bez kyslíku) se nachází ve [[spin|vysokospinovém]] stavu a má [[koordinační číslo]] 5 (čtyři vazby se 4 dusíky pyrrolů hemu a pátá vazba s [[dusík]]em aminokyseliny His F8 globinu). Oxygenací hemoglobinu vzniká oxyhemoglobin, jehož železnatý ion je v nízkospinovém stavu a má koordinační číslo 6 (oproti deoxyhemoglobinu má ještě jednu vazbu přes dva atomy kyslíku na aminokyselinu His E7. Tudíž je zřejmé, že oxygenace mění terciární a kvartérní strukturu globinu. V deoxyhemoglobinu je železo navázáno jen na šestý α-helix globinu (Fe2+ je „vystrčeno“ nad rovinou molekuly hemu) a po oxygenaci se železo naváže kromě šestého i na pátý α-helix té samé molekuly globinu (Fe2+ je rovnoměrně „taženo“ z obou stran planární molekuly hemu ⇒ zasunutí do roviny), což způsobí mírnou změnu celé molekuly hemoglobinu a zánik nevazebných interakcí. Oxygenace hemoglobinu je spojena se změnou barvy krve: [[deoxyhemoglobin]] je tmavě červený, [[oxyhemoglobin]] světle červený. [35] => [36] => === T a R konformace === [37] => T-konformace (tension; napjatý stav) hemoglobinu je charakteristická pro tetramer deoxyhemoglobinu. Postupnou oxygenací jednotlivých podjednotek hemoglobinu dochází k zániku [[nevazebné interakce|nevazebných interakcí]] (hydrofobní a iontové), čímž se usnadňuje navázání kyslíku na ještě neoxygenované podjednotky. U úplně nasyceného hemoglobinu se tudíž mluví o R-konformaci (relaxed; relaxovaný stav). [38] => [39] => === Saturace a saturační křivka === [40] => [[Soubor:Hemoglobin saturation curve.svg|náhled|250px|Sigmoidní křivka saturace hemoglobinu kyslíkem]] [41] => Oxygenovaný podíl z celkového obsahu hemoglobinu v krvi se nazývá saturace (nasycení) O2 a udává se v procentech. Kyslíková kapacita je maximální hodnota saturace. Při úplném nasycení kyslíkem váže 1 [[mol (jednotka)|mol]] hemoglobinu 4 moly kyslíku. Po jednoduchém výpočtu zjistíme, že 1 [[gram]] tetrameru hemoglobinu může proto transportovat maximálně 1,4 ml kyslíku. [42] => [43] => [https://web.archive.org/web/20160306091611/http://www.ringwoodbiology.co.uk/rotheryimages/scool3.gif Saturační křivka] vyjadřuje procentuální množství oxyhemoglobinu na parciálním tlaku kyslíku. Křivka má [[sigmoida|sigmoidní]] (esovitý) průběh, protože je třeba překonat určitou hodnotu parciální tlaku kyslíku, kdy se naváže první kyslík na tetramer, což způsobí zánik nevazebných interakcí a usnadnění vazby kyslíku na zbývající podjednotky. Sigmoidní tvar saturační křivky je z [[fyziologie|fyziologického]] hlediska velmi důležitý, jelikož kdyby měla křivka tvar [[hyperbola|hyperbolický]] (jako u zásobního [[myoglobin]]u), nebylo by možné za parciálního tlaku O2 v tkáních z hemoglobinu kyslík odvázat. Stejně důležitý je vztah saturační křivky fetálního hemoglobinu HbF k normální HbA. HbF (plod) má vyšší afinitu ke kyslíku než HbA (matka), a tudíž je možný přenos kyslíku z krve matky do krve plodu. Za to může fakt, že u gama podjednotek je třeba dodat menší energii ke zrušení nevazebných interakcí než u beta podjednotek hemoglobinu dospělce [44] => [45] => === Bohrův efekt === [46] => Bohrův efekthttp://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/figures/efekt_bohruv.01.jpg je soubor jevů vycházející ze skutečnosti, že oxyhemoglobin je silnější [[Kyseliny|kyselina]] (pKA=6,2), než deoxyhemoglobin (pKA=7,8). Ve tkáních vlivem [[Citrátový cyklus|buněčného dýchání]] vzniká větší množství oxidu uhličitého, který reaguje s vodou (za přítomnosti [[karbonátdehydratáza|karbonátdehydratasy]]) na kyselinu uhličitou. Kyselina uhličitá dále disociuje na hydrogenkarbonátový anion a vodíkový kation (proton). Tím se snižuje pH v tkáních (= roste počet H+ iontů). [47] => [48] => :CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3 + H+ [49] => [50] => Oxygenovaný hemoglobin z plic putuje do tkání, kde je nucen odevzdat kyslík, což je způsobeno faktem, že deoxyhemoglobin (zásaditější) lépe váže tkáňové vodíkové protony než nasycený oxyhemoglobin. V plicích proces probíhá obráceně: deoxyhemoglobin ztrácí vodíkový ion (oxygenace Hb), který zpětně reaguje s hydrogenkarbonátovým ionem na kyselinu uhličitou, jež je zpětně rozkládána [[karbonátdehydratáza|karbonátdehydratázou]] na oxid uhličitý a vodu (= vydechovaný vzduch). [51] => [52] => === 2,3-bisfosfoglycerát (BPG) === [53] => [[Soubor:2,3-Bisphosphoglycerate.svg|náhled|upright|Molekula 2,3-Bisfosfoglycerátu neboli BPG]] [54] => V periferních tkáních vzniká jako produkt [[glykolýza|glykolýzy]] [[2,3-bisfosfoglycerát|BPG]], který stabilizuje T-konformaci hemoglobinu (deoxygenovanou). BPG se váže svými 4 zápornými skupinami [[Fosforečnany|fosfátů]] na beta podjednotky hemoglobinu iontovými vazbami, na jejichž zrušení (tj. oxygenaci Hb) je třeba dodat nějaké množství energie. Funkce BPG spolu s Bohrovým efektem spočívá v podpoře ztráty kyslíku v tkáních. Fetální hemoglobin je vůči BPG méně reaktivní, což mimo jiné způsobuje vyšší afinitu ke kyslíku (viz Saturační křivka). [55] => [56] => == Hemoglobin za nestandardních podmínek == [57] => [58] => === Expozice oxidu uhelnatého === [59] => {{Viz též|Karboxyhemoglobin}} [60] => [61] => Při otravě [[oxid uhelnatý|oxidem uhelnatým]] (CO) vzniká karbonylhemoglobin (neboli [[karboxyhemoglobin]], COHb). Příčinou otravy je fakt, že je oxid uhelnatý vázán mnohem pevněji (asi 200×) než kyslík. Proto již při nízké koncentraci ve vzduchu vytlačí oxid uhelnatý molekulu kyslíku z vazby na Hb. [62] => [63] => * Chronická expozice vyšší koncentraci CO vede k únavnosti, zhoršení paměti a koncentrace, bolesti hlavy, bolesti na hrudi, poruchy vidění atd. [64] => * Akutní otrava (závisí na koncentraci) má tyto příznaky: bolest hlavy, [[závrať|závratě]], zmatenost, dezorientace, rychlé dýchání, [[křeč]]e, [[zvracení]]. Růžové až třešňově červené zabarvení kůže nastává u extrémně závažných otrav, obvyklejší je [[bledost]]. Postižený musí neprodleně dostat kyslík a vyšetřit hladinu CO v krvi, u těžších otrav a těhotných žen se provede léčba v [[hyperbarická komora|hyperbarické komoře]], kde je zvýšený parciální tlak kyslíku, který vytěsní CO. [65] => [66] => === Expozice nitrosloučenin === [67] => [[Nitrosloučeniny]] (např. [[ředidlo|ředidla]], [[dusičnany]] v potravě nebo v pitné vodě) způsobují oxidaci [[železo|Fe2+]] na Fe3+ a vzniká tak modrý [[methemoglobin]]. Ten je poškozený a nemůže přenášet kyslík. K otravě dusičnany jsou velice citliví [[kojenec|kojenci]], zvlášť ti na umělé výživě. Proto jsou na [[kojenecká voda|kojeneckou vodu]] požadovány zvláštní limity dusičnanů. [68] => [69] => Nedostatek [[methemoglobinreduktáza|methemoglobin reduktázy]] (enzymu redukujícího [[methemoglobin]] zpět na hemoglobin) u nich způsobuje ukládání methemoglobinu v periferních tkáních. Vzniká onemocnění zvané [[methemoglobinémie]] a kvůli nahromadění methemoglobinu se může projevovat modráním kůže. [70] => [71] => === Expozice glukózy (glykovaný hemoglobin) === [72] => [[Glykovaný hemoglobin]] (HbA1c) vzniká neenzymovou [[glykace|glykací]] bílkovinného části hemoglobinu na aminokyselinách N-terminálním [[valin]]u a [[lysin]]ových zbytcích. [[Glukóza]] se pevně navazuje na hemoglobin červených krvinek a po celou dobu jejich života (120 dnů) zůstává. Procentuální poměr glykovaného a normální hemoglobinu je přímo úměrný době expozice glukózy a výši glykemie ([[hyperglykemie]]). Jeho laboratorní měření se využívá jako nejdůležitější parametr dlouhodobé kompenzace [[diabetes|diabetu]]. [73] => [74] => === Ve vysoké nadmořské výšce === [75] => Pro přenos kyslíku je důležitý jeho [[parciální tlak]] ve vdechovaném vzduchu (normálně 21 [[kilopascal|kPa]] ve vzduchu, 13 kPa v [[alveola|alveolách]]). Klesne-li tlak O2 pod kritickou hodnotu 3,5 kPa, dojde k [[hypoxie|hypoxii]] a následně k poruchám funkce [[mozek|mozku]]. Při normálním dýchání nastane tato situace asi ve 4000 m n. m., organismus v těchto případech tedy reaguje zrychleným dýcháním. Tak může udržet parciální tlak kyslíku na vyšší úrovni a kritická hodnota se posune až k 7000 m n. m. Ve vyšších nadmořských výškách je nutno použít kyslík z tlakových lahví, až do výšky 12 – 14 km. [76] => [77] => Při dlouhodobém pobytu ve vysoké nadmořské výšce stoupá počet [[erytrocyt|červených krvinek]] v krvi, zvyšuje se [[srdce|srdeční frekvence]] a zrychluje se [[dýchání]]. [78] => [79] => == Poruchy tvorby hemoglobinu == [80] => [81] => === Porfyrie === [82] => Úplný výpadek syntézy [[hem]]u je neslučitelný se životem. Částečné defekty mohou mít výrazné následky (genetické a získané). Příkladem je [[porfyrie]], při níž se některé meziprodukty tvorby hemu místo dalšího [[metabolismus|metabolizování]] hromadí a ukládají v těle. [83] => [84] => === Anémie === [85] => [[Chudokrevnost|Anémie]] (chudokrevnost) je snížení počtu [[erytrocyt]]ů nebo hemoglobinu v krvi. Může být způsobena buď poruchou syntézy hemoglobinu (deficit železa) nebo poruchou syntézy erytrocytů (deficit [[kyselina listová|kyseliny listové]], [[Vitamín B12|vitamínu B12]]) [86] => [87] => === Dědičné poruchy === [88] => Je známo asi 300 geneticky podmíněných variant hemoglobinu, funkce je tím většinou jen málo omezená, na důležitých pozicích v řetězci však může změna způsobit rozsáhlé funkční poruchy. [[Srpkovitá anémie]] je jedna z dědičných chorob, při níž je na 6. pozici v β-řetězci [[valin]] místo [[Kyselina glutamová|glutamové kyseliny]] (vzniká HbS). Valin je hydrofobní AK avšak glutamová kyselina je hydrofilní. Tudíž u molekuly HbS vzniká „lepivé místo“, které se ve své deoxygenované podobě agreguje (shlukuje) a tím způsobí srpkovitý tvar erytrocytů. HbS má oproti HbA rigidní tvar, a tudíž nemůže dobře procházet skrz úzké kapiláry, které následně ucpává (např. ve [[slezina|slezině]], [[Ledvina|ledvině]]). Srpkovitá anémie postihuje převážně [[černoch|černošskou]] populaci, protože nositelé jsou chráněni proti nebezpečným formám [[malárie]] (výhodná [[selekce]]). [89] => [90] => === Talasemie === [91] => [[Talasemie]] je onemocnění způsobené nedostatečnou nebo chybějící tvorbou jedné z podjednotek hemoglobinu. Při [[β-talasemie|β-talasemii]] se omezuje produkce β-řetězce hemoglobinu, čímž je narušeno zabudování Fe2+, železo zůstává ležet v erytrocytech a nadměrně se hromadí v těle. Erytrocyty jsou zranitelnější, brzy [[hemolýza|hemolyzují]]. Při [[α-talasemie|α-talasemii]] je naopak omezena produkce α-podjednotky, což vede k odumření již ve stádiu [[fétus|plodu]], protože bez α-řetězců se nemůže vůbec tvořit HbF (fetální hemoglobin). [92] => [93] => == Organismy, které obsahují hemoglobin == [94] => Mimo obratlovce je hemoglobin obsažen (volně rozpuštěn) také v [[hemolymfa|hemolymfě]] [[měkkýši|měkkýšů]] – u vodních [[Plži|plžů]] z čeledi [[okružákovití]] (Planorbidae). Všichni ostatní měkkýši mají jako krevní barvivo [[hemocyanin]]. [95] => [96] => == Reference == [97] => [98] => [99] => == Literatura == [100] => * MURRAY, R., GRANNER, D., MAYES, P., RODWELL, V. Harperova biochemie. 4. české vyd. Jinočany: Nakladatelství H+H 2002. 53–64 s. {{ISBN|80-7319-013-3}} [101] => * TOMANDL, J., TÁBORSKÁ, E. a kol. Biochemie I – Semináře. Brno: Masarykova univerzita, 2003. 12–16 s. {{ISBN|80-210-3056-9}} [102] => [103] => == Externí odkazy == [104] => * {{commonscat}} [105] => * {{Wikislovník|heslo=hemoglobin}} [106] => {{Autoritní data}} [107] => {{Portály|Biologie|Medicína}} [108] => [109] => [[Kategorie:Krev]] [110] => [[Kategorie:Metaloproteiny]] [111] => [[Kategorie:Sferoproteiny]] [112] => [[Kategorie:Komplexy železa]] [113] => [[Kategorie:Organické sloučeniny železa]] [114] => [[Kategorie:Hemoglobiny| ]] [] => )
good wiki

Hemoglobin

Struktura hemoglobinu (podjednotky globinu jsou zobrazeny červeně a žlutě, hem je zelený) Hemoglobin (zkratka Hb) je červený transportní metaloprotein červených krvinek obratlovců a některých dalších živočichů. Hlavní funkcí hemoglobinu je transport kyslíku z plic nebo žaber do tkání a opačným směrem odstraňování oxidu uhličitého z tkání do plic.

More about us

About

Tento úžasný protein se nachází v červených krvinkách, kde se podílí na transportu kyslíku z plic do všech buněk těla a zároveň odnáší oxid uhličitý zpět do plic, kde může být vyloučen z organismu. Hemoglobin je tak nejen důležitým prvkem naší biologie, ale také zázrakem evoluce, který nám umožňuje žít aktivní a zdravý život. Chemická struktura hemoglobinu je považována za mistrovské dílo přírody. Skládá se ze čtyř polypeptidových řetězců a obsahuje atomy železa, které jsou zodpovědné za jeho schopnost vázat kyslík. Tato struktura se dokáže měnit v závislosti na koncentraci kyslíku, což je důkazem úžasné adaptability našeho těla. Díky hemoglobinu mají lidé a další živí tvorové přístup k energie nezbytné pro každodenní činnosti – od sportu po mozkovou činnost. Existují i různé varianty hemoglobinu, které přizpůsobují jeho funkci specifickým potřebám různých orgánů, což svědčí o rozmanitosti a zázracích přírody. Studium hemoglobinu také otevírá dveře k mnoha pokrokům v medicíně. Poruchy spojené s hemoglobinem, jako jsou anémie nebo thalassemie, nás vyzývají, abychom prozkoumali, jak můžeme inovativně přistupovat k léčbě těchto onemocnění a jak zajistit, aby naše populace byla zdravější. Takže zatímco hemoglobin může mít své výzvy, je dobré si připomenout, že tento protein je jedním z klíčových nositelů života a vitality. Nikdy bychom neměli zapomínat na zázraky, které se skrývají uvnitř našich těl, a na výjimečnost, kterou přináší každodenní existence.

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'erytrocyt','alveola','parciální tlak','karbonátdehydratáza','oxid uhličitý','fétus','hypoxie','methemoglobin','valin','kyslík','globin','mitochondrie'