Array ( [0] => 15516371 [id] => 15516371 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Histidin [uri] => Histidin [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => {{Infobox - chemická sloučenina [1] => | název = Histidin [2] => | obrázek = Histidin - Histidine.svg [3] => | velikost obrázku = 200px [4] => | popisek = strukturní vzorec [5] => | obrázek2 = L-histidine-3D-sticks2.png [6] => | velikost obrázku2 = 180px [7] => | popisek2 = model molekuly [8] => | systematický název = 2-amino-3-(1''H''-imidazol-4-yl)propanová kyselina [9] => | triviální název = Histidin [10] => | anglický název = Histidine [11] => | ostatní názvy = glyoxalin-5-alanin [12] => | funkční vzorec = [13] => | sumární vzorec = C6H9N3O2 [14] => | vzhled = bílé [[krystal]]y [15] => | číslo CAS = 71-00-1 [16] => | další čísla CAS = [17] => | číslo EINECS = [18] => | indexové číslo = [19] => | číslo EC = [20] => | PubChem = 773 [21] => | ChEBI = [22] => | UN kód = [23] => | SMILES = c1c(nc[nH]1)C[C@@H](C(=O)O)N [24] => | InChI = 1S/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1 [25] => | číslo RTECS = [26] => | molární hmotnost = 155,16 g/mol [27] => | molární koncentrace = [28] => | molární objem = [29] => | teplota tání = 282–287 °C [30] => | teplota varu = [31] => | teplota sublimace = [32] => | teplota rozkladu = [33] => | teplota změny modifikace = [34] => | teplota skelného přechodu = [35] => | teplota dehydratace = [36] => | hustota = [37] => | viskozita = [38] => | dynamický viskozitní koeficient = [39] => | kinematický viskozitní koeficient = [40] => | index lomu = [41] => | tvrdost = [42] => | kritická teplota = [43] => | kritický tlak = [44] => | kritická hustota = [45] => | teplota trojného bodu = [46] => | tlak trojného bodu = [47] => | pKa = 1,78 [48] => | pKb = 5,97 [49] => | pKc = 8,97 [50] => | autoionizační konstanta = [51] => | rozpustnost = [52] => | rozpustnost polární = [53] => | rozpustnost nepolární = [54] => | součin rozpustnosti = [55] => | parametr rozpustnosti = [56] => | ebulioskopická konstanta = [57] => | kryoskopická konstanta = [58] => | relativní permitivita = [59] => | tlak páry = [60] => | Van der Waalsovy konstanty = [61] => | izoelektrický bod = [62] => | součinitel elektrické vodivosti = [63] => | součinitel tepelné vodivosti = [64] => | součinitel elektrického odporu = [65] => | součinitel délkové roztažnosti = [66] => | součinitel objemové roztažnosti = [67] => | měrná magnetická susceptibilita = [68] => | měrná vodivost = [69] => | měrný elektrický odpor = [70] => | ionizační energie = [71] => | povrchové napětí = [72] => | průměrný výskyt = [73] => | rychlost zvuku = [74] => | krystalová struktura = [75] => | hrana mřížky = [76] => | koordinační geometrie = [77] => | tvar molekuly = [78] => | dipólový moment = [79] => | R-věty = [80] => | S-věty = [81] => | symboly nebezpečí GHS = {{GHS07}}{{Citace elektronického periodika | titul = Histidine | periodikum = pubchem.ncbi.nlm.nih.gov | vydavatel = PubChem | url = https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/6274 | jazyk = en | datum přístupu = 2021-05-23 }}
{{Varování}} [82] => | H-věty = [83] => | P-věty = [84] => | meze výbušnosti = [85] => }} [86] => '''Histidin''' (zkratky '''His''' nebo '''H''') je jedna z nejběžnějších přírodních [[aminokyselina|aminokyselin]] přítomných v [[bílkovina|proteinech]]. Ve smyslu [[Výživa|výživy]] je u člověka histidin považován za [[esenciální aminokyseliny|esenciální aminokyselinu]]. Původně se myslelo, že je esenciální jen u dětí (semiesenciální), ale dlouhodobé studie ukazují, že je nezbytný i pro dospělé.{{Citace periodika | příjmení = Kopple | jméno = JD. | příjmení2 = Swendseid | jméno2 = ME. | titul = Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man. | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-clinical-investigation_1975-05_55_5/page/881 | periodikum = J Clin Invest | ročník = 55 | číslo = 5 | strany = 881–91 | měsíc = May | rok = 1975 | doi = 10.1172/JCI108016 | pmid = 1123426 }} Jeho [[genetický kód|kodóny]] jsou CAU a CAC. [87] => [88] => Histidin byl poprvé izolován [[Německo|německým]] lékařem [[Albrecht Kossel|Albrechtem Kosselem]] v roce [[1896]].{{Citace periodika | příjmení = JONES | jméno = M. E. | titul = Albrecht Kossel, a biographical sketch | periodikum = Yale J Biol Med. | rok = 1953 | číslo = 1 | ročník = 26 | strany = 80–97 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2599350/?tool=pubmed | issn = 0044-0086}} [89] => [90] => == Funkce a vlastnosti == [91] => [92] => === Chemické vlastnosti === [93] => Histidin se řadí mezi bazické aminokyseliny, vzhledem k [[disociační konstanta|disociační konstantě]] (pKa) své [[imidazol]]ové postranní skupiny ležící v neutrálním pH je ale jeho náboj ve fyziologických podmínkách velmi citlivý na změny [[pH]]: teoreticky je pKa histidinu 6, v nižším (kyselejším) pH je tedy histidin protonovaný a nese kladný náboj, při vyšším pH není nabitý. Jeho skutečná pKa se v proteinech ovšem může pohybovat mezi pH 4–10 v závislosti na okolním prostředí.{{Citace monografie | příjmení = Whitford | jméno = David | titul = Proteins: Structure and Function | vydavatel = Wiley | rok = 2005 | počet_stran = 542 | kapitola = 2. Amino acids: the building blocks of proteins | strany = 44–45 | isbn = 978-0471498940 | jazyk = en | vydání = 1. | url-access = registration | url = https://archive.org/details/proteinsstructur0000whit }} Díky této vlastnosti umožňuje proteinům citlivě reagovat na změny pH, například [[Hemoglobin#Bohrův efekt|Bohrův efekt]] (schopnost [[hemoglobin]]u uvolnit [[kyslík]] v kyselejším – odkysličeném – prostředí) je závislý právě na této vlastnosti histidinu.{{Citace periodika | příjmení = Zheng | jméno = G. | příjmení2 = Schaefer | jméno2 = M. | příjmení3 = Karplus | jméno3 = M. | titul = Hemoglobin Bohr effects: atomic origin of the histidine residue contributions. | periodikum = Biochemistry | ročník = 52 | číslo = 47 | strany = 8539–55 | měsíc = Nov | rok = 2013 | doi = 10.1021/bi401126z | pmid = 24224786 }} [94] => [95] => Imidazolová postranní skupina má [[Aromaticita|aromatický charakter]],{{Citace periodika | příjmení = Wang | jméno = L. | příjmení2 = Sun | jméno2 = N. | příjmení3 = Terzyan | jméno3 = S. | spoluautoři = et al. | titul = A histidine/tryptophan pi-stacking interaction stabilizes the heme-independent folding core of microsomal apocytochrome b5 relative to that of mitochondrial apocytochrome b5. | periodikum = Biochemistry | ročník = 45 | číslo = 46 | strany = 13 750 – 13 759 | měsíc = Nov | rok = 2006 | doi = 10.1021/bi0615689 | pmid = 17105194 }} kladný náboj získávaný v kyselém pH ale možné [[patrové interakce]] komplikuje. [96] => [97] => === Význam v proteinech === [98] => V proteinech se histidin často vyskytuje v [[aktivní místo|aktivních centrech enzymů]], místech kontaktů mezi proteiny a slouží k vazbě kovů ([[zinek]], [[železo]]). Vzhledem k jednoduchosti, se kterou může být histidin protonovaný a deprotonovaný, slouží často jako prostředník v přenosu náboje, například v [[katalytická triáda|katalytických triádách]] tvořících centra [[hydroláza|hydroláz]] a [[transferáza|transferáz]], nejčastěji [[Proteáza#Skupiny endoproteáz|cysteinových]] a serinových proteáz.{{Citace monografie | příjmení = Barnes | jméno = Michael R. | titul = Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data | vydavatel = Wiley | rok = 2007 | počet_stran = 576 | kapitola = 14: Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions | strany = en | isbn = 978-0470026205 | jazyk = en}} Dalším příkladem může být role v enzymu [[karbonická anhydráza|karbonické anhydráze]], ve které jsou v [[aktivní místo|aktivním místě]] čtyři histidiny – tři drží atom [[zinek|zinku]], který z vody odtrhne skupinu -OH, a čtvrtý naváže zbylý [[vodík]]. Na -OH skupinu se následně naváže [[oxid uhličitý]] a vzniká rozpustný [[hydrogenuhličitany|hydrogenuhličitan]], v jehož podobě je oxid uhličitý přepravován krví. [99] => [100] => === Další využití === [101] => V lidském těle funguje histidin jako [[prekurzor (chemie)|prekurzor]] pro výrobu [[histamin]]u a [[karnosin]]u. Histamin je signální [[molekula]] spouštějící zánětlivou reakci a slouží jako [[neurotransmiter]], z histidinu vzniká [[Dekarboxylace|dekarboxylací]]. Při vazbě [[beta-alanin]]u na histidin se vytváří [[karnosin]], jehož [[disociační konstanta]] je posunutá ještě blíže k fyziologickému pH (pKa = 6,83), čímž slouží jako výborný [[pufr]], který je využíván především ve [[sval]]ech. [102] => [103] => V [[molekulární biologie|molekulární biologii]] se využívá tzv. [[polyhistidinový tag]], což je sekvence šesti histidinů připojených ke studovanému proteinu metodami [[genové inženýrství|genového inženýrství]], která slouží pro detekci a [[Afinitní chromatografie|afinitní purifikaci]] zkoumaného proteinu. [104] => [105] => == Posttranslační modifikace == [106] => [[Soubor:Diphthamide.png|200px|náhled|vlevo|Dipthamid, jedna z modifikací histidinu]] [107] => Histidin je jednou z aminokyselin, které mohou být [[posttranslační modifikace|posttranslačně modifikovány]] [[fosforylace|fosforylací]]. Toho využívá bakteriální [[dvoukomponentový regulační systém]] složený z [[histidinová kináza|histidinové kinázy]], která je nejčastěji vázaná na membránu a po přijetí stimulu fosforyluje sebe sama na histidinech. Vzniká N-fosfo-L-histidin, který není příliš stabilní a fosfát je z něj přesunut na druhou komponentu systému, která je tímto aktivována. Dvoukomponentový regulační systém se vyskytuje u [[eukaryota|eukaryot]] jen vzácně a enzymy příbuzné [[histidinová kináza|histidinovým kinázám]] v lidských [[mitochondriích]] nemají aktivitu histidinových [[Kináza|kináz]]. Navzdory tomu jsou některé proteiny u lidí na histidinech fosforylovány, i když mechanismus ani význam těchto modifikací není dobře prozkoumaný.{{Citace periodika | příjmení = Attwood | jméno = PV. | titul = Histidine kinases from bacteria to humans. | periodikum = Biochem Soc Trans | ročník = 41 | číslo = 4 | strany = 1023–8 | měsíc = Aug | rok = 2013 | doi = 10.1042/BST20130019 | pmid = 23863173 }} [108] => [109] => V [[eukaryotický elongační faktor 2|eukaryotickém elongačním faktoru 2]] je histidin modifikován do podoby [[diftamid]]u. Tato modifikace je složitá, vyžaduje čtyři enzymatické kroky a je známá pouze z tohoto proteinu. Její funkce je nejasná, ale je nezbytná pro [[proteosyntéza|proteosyntézu]] a modifikace dipthamidu (například [[diphtheria toxin]]em při [[záškrt]]u) vede ke smrti buněk.{{Citace periodika | příjmení = Schaffrath | jméno = R. | příjmení2 = Abdel-Fattah | jméno2 = W. | příjmení3 = Klassen | jméno3 = R. | spoluautoři = et al. | titul = The diphthamide modification pathway from Saccharomyces cerevisiae - revisited. | periodikum = Mol Microbiol | ročník = 94 | číslo = 6 | strany = 1213–26 | měsíc = Dec | rok = 2014 | doi = 10.1111/mmi.12845 | pmid = 25352115 }} [110] => [111] => == Zdroje == [112] => {{Pahýl část}} [113] => Histidin je [[esenciální aminokyselina]], člověk ji tedy musí přijímat v potravě. [114] => [115] => == Metabolismus == [116] => [117] => === Degradace === [118] => Histidin je u lidí degradován v pěti krocích, po kterých vznikne [[2-oxoglutarát|alfa-ketoglutarát]], který vstupuje do [[citrátový cyklus|cyklu kyseliny citrónové]]. V prvním kroku enzym [[histidinlyáza]] přeměňuje histidin na [[amoniak]] a [[kyselina urokanová|kyselinu urokanovou]]. Nedostatek tohoto enzymu se projevuje ve vzácné [[metabolismus|metabolické]] poruše [[histidinemie|histidinemii]]. Histidin má oproti alfa-ketoglutarátu jeden uhlík navíc, k odpojení uhlíku ve čtvrtém kroku je využíván kofaktor [[kyselina tetrahydrofolová|tetrahydrofolát]].{{Citace monografie | příjmení = Nelson | jméno = David L. | titul = Lehninger Principles of Biochemistry | rok = 2013 | url = https://archive.org/details/lehningerprincip0000lehn | vydavatel = W.H. Freeman | kapitola = 18: Amino Acid Oxidation and the Production of Urea | isbn = 978-1429234146 | jazyk = en | příjmení2=Cox | jméno2=Michael M.}} [119] => [120] => == Odkazy == [121] => [122] => === Reference === [123] => [124] => [125] => === Externí odkazy === [126] => * {{Commonscat}} [127] => * [https://web.archive.org/web/20110726040606/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/His1.html Biosyntéza histidinu (Raná fáze)] [128] => * [https://web.archive.org/web/20101129095122/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/His2.html Biosyntéza histidinu (Pozdní fáze)] [129] => * [https://web.archive.org/web/20121015163903/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/His3.html Katabolismus histidinu] [130] => [131] => {{Pahýl}} [132] => {{Aminokyseliny}} [133] => {{Autoritní data}} [134] => [135] => {{Portály|Chemie}} [136] => [137] => [[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]] [] => )
good wiki

Histidin

Histidin (zkratky His nebo H) je jedna z nejběžnějších přírodních aminokyselin přítomných v proteinech. Ve smyslu výživy je u člověka histidin považován za esenciální aminokyselinu.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'aktivní místo','histidinová kináza','disociační konstanta','karnosin','zinek','neurotransmiter','Afinitní chromatografie','hemoglobin','Aromaticita','sval','beta-alanin','patrové interakce'

Aromaticita

Hemoglobin

Karnosin

Neurotransmiter

Neurotransmitery jsou chemické látky v mozkové tkáni, které slouží k přenosu signálů mezi nervovými buňkami, tzv.

Sval

Zinek

Zinek je odborník na výživu a přírodní medicínu, který se zabývá studiem a propagací zdravého životního stylu.