Array ( [0] => 14665844 [id] => 14665844 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Kolagen [uri] => Kolagen [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => Kolagen je strukturální bílkovina, která se vyskytuje ve velkém množství v lidském těle. Nachází se ve tkáních postižených degenerativními onemocněními, jako je artróza, a přispívá k jejich správné funkci a zachování. Kolagen má také významnou roli v kosmetologii, kde se často používá v krémů a kosmetických přípravcích pro zlepšení elasticity a pevnosti pokožky. Dostatečný příjem kolagenu z potravy je důležitý pro udržení zdravého stavu kůže, kloubů a kostí. Existují různé druhy kolagenu, například kolagen typu I, II nebo III, které se liší svou strukturou a funkcí. Kromě toho je kolagen také hojně využíván v potravinářském průmyslu jako želírovací látka. Celkově lze říci, že kolagen je důležitým prvkem, který má mnoho příznivých účinků na lidské zdraví. [oai] => Kolagen je strukturální bílkovina, která se vyskytuje ve velkém množství v lidském těle. Nachází se ve tkáních postižených degenerativními onemocněními, jako je artróza, a přispívá k jejich správné funkci a zachování. Kolagen má také významnou roli v kosmetologii, kde se často používá v krémů a kosmetických přípravcích pro zlepšení elasticity a pevnosti pokožky. Dostatečný příjem kolagenu z potravy je důležitý pro udržení zdravého stavu kůže, kloubů a kostí. Existují různé druhy kolagenu, například kolagen typu I, II nebo III, které se liší svou strukturou a funkcí. Kromě toho je kolagen také hojně využíván v potravinářském průmyslu jako želírovací látka. Celkově lze říci, že kolagen je důležitým prvkem, který má mnoho příznivých účinků na lidské zdraví. [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:Fibers of Collagen Type I - TEM .jpg|náhled|kolagenová vlákna typu I v transmisním elektronovém mikroskopu]] [1] => [[Soubor:1K6F Crystal Structure Of The Collagen Triple Helix Model Pro- Pro-Gly103 04.png|náhled|Model krystalové struktury trojité šroubovice kolagenu Pro-Pro-Gly103]] [2] => [3] => '''Kolagen''' je [[skleroprotein]], extracelulární, ve vodě nerozpustná [[bílkovina]], která je základní stavební hmotou [[pojivová tkáň|pojivových tkání]]. Tvoří 25–30 % všech [[Bílkovina|proteinů]] v těle [[savci|savců]], ve formě kolagenních vláken je složkou [[Mezibuněčná hmota|mezibuněčné hmoty]]. V současnosti je známo nejméně 27 rozdílných typů kolagenů. [4] => [5] => Kolagenové choroby, tj. choroby charakteristické patologickými či degradačními formami kolagenu, postihují např. [[srdce]], cévy, [[sval]]y a [[Kůže|kůži]]. Samotný kolagen hraje důležitou roli i při [[stárnutí]] organismu. [6] => [7] => == Struktura == [8] => === Aminokyselinové složení === [9] => Molekula kolagenu je tvořena hlavně [[Aminokyselina|aminokyselinami]] [[glycin]]em, [[prolin]]em, [[hydroxyprolin]]em a [[hydroxylysin]]em. Poslední dva vznikají [[Posttranslační modifikace|posttranslační modifikací]] [[prolin]]u a [[lysin]]u za účasti [[Kyselina askorbová|kyseliny askorbové]] – [[vitamín C|vitaminu C]]. [10] => [11] => Kolagen se skládá z řetězců alfa 1 a alfa 2, které se jen málo liší pořadím [[Aminokyselina|aminokyselin]]. Řetězce tvoří trojitou spirálu, která se označuje jako [[tropokolagen]]. Je to základní jednotka kolagenu, dlouhá přibližně 256 [[nanometr|nm]]. [12] => [13] => [87] => [88] => === Sekundární struktura === [89] => Levotočivá šroubovice protáhlého typu,{{Citace periodika [90] => | příjmení1 = Shoulders [91] => | jméno1 = Matthew D. [92] => | příjmení2 = Raines [93] => | jméno2 = Ronald T. [94] => | titul = Collagen Structure and Stability [95] => | periodikum = Annu. Rev. Biochem. [96] => | číslo = 78 [97] => | strany = 929–958 [98] => | doi = 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833 [99] => }} kde závity mají stoupání 0,95 nm a jednotlivé [[Peptid|peptidy]] jsou vzdálené o 0,286 nm. [100] => [101] => === Terciární struktura === [102] => Terciární strukturu kolagenu tvoří 3 řetězce, které se vzájemně ovíjejí za vzniku pravotočivé trojšroubovice se společnou osou. Výsledné tyčinkovité uspořádání je dlouhé cca 290 nm o průměru 1,4 nm a nazývá se tropokolagen. [103] => [104] => === Kvarterní struktura (vlákno) === [105] => Kolagenní vlákna jsou komplexní vláknitou strukturou. Vyskytují se ve všech typech pojivových tkání. Jsou měkká, ohebná, nepružná a vysoce pevná v tahu. Uvádí se, že 1 mm2 kolagenních vláken udrží 50 kg. Ve svazcích mají bílou barvu. [106] => Ve tkáních mohou být uspořádány do řídkých sítí nebo uspořádaných svazků ([[šlacha|šlachy]]). [107] => Tloušťka kolagenního vlákna se pohybuje mezi 1–20 μm, délka může být různá. Při větším zvětšení se přestanou jevit jako homogenní struktura a lze vidět podélné pruhování. [108] => [109] => Nejtenčí struktura ještě rozlišitelná světelným [[mikroskop]]em se nazývá fibrila. Je tlustá 0,3–0,5 μm. Ovšem i fibrily samotné se skládají z menších jednotek, mikrofibril, které jsou pozorovatelné pouze pod [[elektronový mikroskop|elektronovým mikroskopem]] případně v [[Mikroskopie atomárních sil|AFM]]. Průměr mikrofibril se pohybuje mezi 20–100 nm, v průměru asi 75 nm. Nově vytvořené mikrofibrily měří cca 20 nm, s přibývajícím věkem se jejich tloušťka zvětšuje. Pro mikrofibrily je charakteristické příčné pruhování v intervalu 64 nm. Molekuly tropokolagenu, uspořádané v mikrofibrile v paralelních řadách, se totiž přesahují o 1/4 své délky. Místo přesahu se tak v elektronovém mikroskopu jeví tmavší. [110] => [111] => [112] => [113] => == Typy kolagenu == [114] => Existuje celá řada typů, nejdůležitější je kolagen typu I, II, III, IV, a V. Nejrozšířenější je typ I, představuje 90 % kolagenu v organismech, je přítomen v [[Pokožka (živočichové)|pokožce]], [[šlacha|šlachách]], [[kost]]ech a [[zuby|zubech]]. Typ II se vyskytuje v [[chrupavka|chrupavkách]]. Typ III je kolagen embryonálního vývoje, později je nahrazen typem I. Typ IV se vyskytuje v bazální membráně [[epitelová tkáň|epitelů]]. Kolagen typu V je charakteristický pro stěnu krevních [[céva|cév]]. [115] => [116] => === Kolageny tvořící vlákna === [117] => Mezi tyto typy patří široce rozšířené kolageny typu I, II, III, V, XI, nově objevené XXIV a XXVII. Všech 12 vlákna-tvořících α-řetězců sdílí dlouhou nepřerušovanou kolagenní doménu ukončenou N- a C- terminálními propeptidy[http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/281/50/38117] {{Wayback|url=http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/281/50/38117|date=20070929090416}} J. Biol. Chem., Vol. 281, Issue 50, 38117-38121, December 15, 2006, Molecular Recognition in the Assembly of Collagens: Terminal Noncollagenous Domains Are Key Recognition Modules in the Formation of Triple Helical Protomers, Jamshid Khoshnoodi{ddagger}1, Jean-Philippe Cartailler§1, Keith Alvares¶, Arthur Veis¶, and Billy G. Hudson. α-řetězce vytváří nejméně 12 specifických protomerů charakterizovaných jako homo- a [[Heterotrimer|heterotrimery]]. Terminální propeptidy jsou později v procesu [[Oligomer|oligomerizace]] a tvoření fibril odstraněny specifickými [[proteáza]]mi. [118] => [119] => === Kolageny tvořící sítě === [120] => Do této skupiny náleží typy IV, VIII a X. Na rozdíl od předchozích je C-NC doména součástí suprastruktur. Krystalová struktura C-NC domén je známa, což poskytuje informaci pro pochopení mechanismu výběru řetězce. [121] => [122] => === FACIT === [123] => FACIT (z angl. ''Fibril-associated collagens with interrupted triple helix'', volně přeloženo jako ''s vláknem asociované kolageny s přerušenou trojitou šroubovicí'') tvoří rodinu obsahující typ IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI a XXII. Kolagen IX je tvořen 3 α-řetězci a všechny ostatní jedním α-řetězcem. Charakteristikou je krátká kolagenní doména přerušovaná několika NC doménami. Protomer kolagenu IX je heterotrimer, zatímco ostatní jsou homotrimery. Na rozdíl od kolagenů tvořících vlákna FACITy mají významně kratší C-NC domény: 75 reziduí u kolagenu XII a méně než 30 reziduí u kolagenu IX, zatímco kolageny tvořící vlákna mají cca 260 reziduí. [124] => [125] => [128] => [129] => === Transmembránové kolageny === [130] => Transmembránové kolageny obsahují typy XIII, XVII, XXIII, XXV a další kolagenu-podobné proteiny jako např. [[makrofág]]ový receptor MARCO. Jejích funkcí je podíl na buněčných povrchových receptorech a v matrixu. α-řetězec každého typu obsahuje N-terminální NC doménu, která zahrnuje [131] => # tři subdomény – intracelulární, transmembránovou a extracelulární juxtamembránovou spojovací subdoménu [132] => # velkou extracelulární doménu sestávající z několika kolagenních domén přerušených NC doménami. [133] => Protomer každého α-řetězce je homotrimer. Extracelulární spojovací doména obsahuje α-helikální coiled coil strukturu. [134] => [135] => === Ostatní kolageny === [136] => Jen velmi málo je známo o kolagenu XV, XVIII a nově objeveném XXVI a XXVIII. Každý typ sestává z jediného α-řetězce, který obsahuje kolagenní doménu obklopenou N-CN a C-NC doménami. [137] => [138] => === Přehled === [139] => [[Soubor:Collagentriplehelix.png|náhled|vpravo|120px|Tropokolagen – spirálovité vlákno kolagenu]] [140] => {| class="wikitable" [141] => | '''Typ''' || '''Poznámky''' || '''Gen resp. geny''' || '''Poruchy''' [142] => [143] => |- [144] => |I [145] => ||Tento typ je nejdůležitějším a nejrozšířenějším typem kolagenu, který má i široké průmyslové využití. Je základem např. hemostatické plsti, chirurgických nití, kolagenových membrán, dále pak je součástí řady potravinových doplňků či kosmetických přípravků proti stárnutí pleti. [146] => [147] => Kolagen typ I tvoří typická 1–20 µm dlouhá kolagenní vlákna. [148] => [149] => '''Hlavní výskyt v lidském těle'''{{Citace elektronického periodika |titul=histologická wiki |url=http://wiki.medik.cz/wiki/P%C5%99ehledy_z_histologie |datum přístupu=2007-04-24 |url archivu=https://web.archive.org/web/20070507070738/http://wiki.medik.cz/wiki/P%C5%99ehledy_z_histologie |datum archivace=2007-05-07 }}: [150] => [[arachnoidea]], Bowmannova membrána rohovky, [[bubínek (anatomie)|bubínek]], [[choroidea]], [[kost]], kůra [[vaječník]]u, pleura, perineurium, subserosa [[žlučník]]u, [[tuková tkáň]], [[tunica adventitia]] cév (i kapilár), vazivová chrupavka, závěsný aparát zubu. [151] => ||{{Gen|COL1A1}}{{Gen|COL1A2}} [152] => ||''[[osteogenesis imperfecta]], [[Ehlers-Danlosův syndrom]]'' [153] => [154] => |- [155] => | II [156] => || Jsou 20 nm dlouhé fibrily (neagregují ve vlákna). [157] => [158] => '''Hlavní výskyt v lidském těle''': arachnoidea, bazální membrána lamina reticularis, papilaris, endoneurium, hyalinní a elastická chrupavka (i vazivová), kůra vaječníku, lamina propria endometria, mezenchymové vazivo, okolo hladkých svalových buněk, opora sacculi alveolares a alveolů, pars distalis adenohypofýzy, perineurium (s kolagenem I), pouzdro Langerhansových ostrůvků, retikulární vazivo, rosolovité vazivo (Warthonův rosol – pupečník), stroma kostní dřeně (s retikulárním vazivem), stroma glandulae parathyreoideales, stroma jater, stroma lymfatického uzlíku, stroma lymfatických uzlin, stroma nadledvin, stroma periferních lymfatických orgánů, stroma sleziny, stroma štítné žlázy, stroma tonzily, tuková tkáň (s kolagenem I), tunica media (okolo hladkých svalových buněk) [159] => ||{{Gen|COL2A1}} [160] => || - [161] => [162] => |- [163] => | III [164] => ||Výskyt podobný jako typ I. Dříve se nazýval retikulín. [165] => ||{{Gen|COL3A1}} [166] => ||''[[Ehlers-Danlosův syndrom]]'' [167] => [168] => |- [169] => |IV [170] => ||Jde o nepolymerizovaný tropokolagen. [171] => '''Hlavní výskyt v lidském těle:''' bazální lamina, [[capsula lentis]]. [172] => ||{{Gen|COL4A1}}{{Gen|COL4A2}}{{Gen|COL4A3}}{{Gen|COL4A4}}{{Gen|COL4A5}}{{Gen|COL4A6}} [173] => ||''[[Alportův syndrom]]'' [174] => [175] => |- [176] => | V [177] => || '''Hlavní výskyt v lidském těle:''' zevní laminy svalových elementů, glií, [[Tuková buňka|adipocytů]]. [178] => ||{{Gen|COL5A1}}{{Gen|COL5A2}}{{Gen|COL5A3}} [179] => || - [180] => [181] => |- [182] => | VI [183] => ||Je příbuzný kolagenu IV. [184] => '''Výskyt:'''V intersiciální tkáni. [185] => ||{{Gen|COL6A1}}{{Gen|COL6A2}}{{Gen|COL6A3}} [186] => ||''kongenitální myopatie''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?id=158810 BETHLEM MYOPATHY, MYOPATHY, BENIGN CONGENITAL, WITH CONTRACTURES MUSCULAR DYSTROPHY, BENIGN CONGENITAL] [187] => [188] => |- [189] => | VII [190] => ||V tkáních epitelu. [191] => ||{{Gen|COL7A1}} [192] => ||''[[epidermolysis bullosa]]'' [193] => [194] => |- [195] => | VIII [196] => ||'''Výskyt:''' V některých buňkách [[endotel]]u. [197] => ||{{Gen|COL8A1}}{{Gen|COL8A2}} [198] => || - [199] => [200] => |- [201] => | IX [202] => ||FACIT. [203] => '''Výskyt:''' V chrupavkách společně s typem II. [204] => ||{{Gen|COL9A1}}{{Gen|COL9A2}}{{Gen|COL9A3}} [205] => || - [206] => [207] => |- [208] => | X [209] => || '''Výskyt:'''Je součástí hypetrofických a mineralizujících chrupavek. [210] => ||{{Gen|COL10A1}} [211] => || - [212] => [213] => |- [214] => | XI [215] => ||'''Výskyt:''' V chrupavce. [216] => ||{{Gen|COL11A1}}{{Gen|COL11A2}} [217] => || - [218] => [219] => |- [220] => | XII [221] => || FACIT. [222] => '''Výskyt:'''Vyskytuje se společně s typy I a II. [223] => ||{{Gen|COL12A1}} [224] => || - [225] => [226] => |- [227] => |XIII [228] => || transmembránový kolagen [229] => [230] => ||{{Gen|COL13A1}} [231] => || - [232] => [233] => |- [234] => | XIV|| FACIT [235] => [236] => ||{{Gen|COL14A1}} [237] => || - [238] => [239] => |- [240] => | XV || - ||{{Gen|COL15A1}} [241] => || - [242] => [243] => |- [244] => | XVI ||FACIT [245] => [246] => ||{{Gen|COL16A1}} [247] => || - [248] => [249] => |- [250] => | XVII [251] => ||transmembranový kolagen [252] => [253] => ||{{Gen|COL17A1}} [254] => ||''bulózní pemfigoitida'' a jisté formy ''[[epidermolysis bullosa]]'' [255] => [256] => |- [257] => | XVIII|| ||{{Gen|COL18A1}} [258] => || - [259] => [260] => |- [261] => | XIX ||FACIT [262] => [263] => ||{{Gen|COL19A1}} [264] => || - [265] => [266] => |- [267] => | XX [268] => ||FACIT [269] => [270] => || {{Gen|COL20A1}} || - [271] => [272] => |- [273] => | XXI [274] => ||FACIT [275] => [276] => || {{Gen|COL21A1}} || - [277] => [278] => |- [279] => | XXII [280] => ||FACIT [281] => [282] => || {{Gen|COL22A1}} || - [283] => [284] => |- [285] => | XXIII [286] => ||transmembránový kolagen [287] => || {{Gen|COL23A1}} || - [288] => [289] => |- [290] => | XXIV || - || {{Gen|COL24A1}} || - [291] => [292] => |- [293] => | XXV [294] => ||transmembránový kolagen [295] => || {{Gen|COL25A1}} || - [296] => [297] => |- [298] => | XXVII || - || {{Gen|COL27A1}} || - [299] => [300] => |- [301] => | XXVIII || - || {{Gen|COL28A1}} || - [302] => |} [303] => [304] => == Metabolismus kolagenu == [305] => [[Soubor:Collagen biosynthesis (it).JPG|300px|náhled|Souhrnné schéma syntézy kolagenu]] [306] => [307] => === Syntéza === [308] => Kolagen je produkován především vazivovými buňkami ([[fibroblast]]y), buňkami chrupavky ([[chondroblast]]y), kostí ([[osteoblast]]y), ale i [[epitelová tkáň|epitelovými]] buňkami. Syntéza zčásti probíhá uvnitř buňky, částečně extracelulárně. [[Polypeptid]]ové řetězce jsou syntetizovány na hrubém [[endoplazmatické retikulum|endoplazmatickém retikulu]] [[buňka|buňky]]. Vzniklý [[prokolagen]] je vyloučen do [[mezibuněčná hmota|extracelulárního prostoru]], kde z něj [[enzym]] [[prokolagenpeptidáza]] odštěpí tropokolagen. Ten reaguje s ostatními molekulami tropokolagenu a za přítomnosti [[katalyzátor]]u, kterým je enzym [[lysyloxidáza]], vytváří mikrofibrily. [309] => [310] => Následně po syntéze procházejí molekuly kolagenu [[Posttranslační modifikace|posttranslační modifikaci]], která [[Bílkovina|bílkovině]] zajistí plnou funkčnost. Mezi tyto modifikace patří i [[hydroxylace]], kdy se [[Hydroxyl|hydroxylová skupina]] váže s četností jedna ku tisíci aminokyselinových molekul kolagenu. Přesto je hydroxylace pro správnou funkci kolagenu nenahraditelná, jak dokazuje výzkum choroby [[osteogenesis imperfecta]] neboli nemoci „křehkých kostí“.http://www.osel.cz/index.php?clanek=2203 [311] => [312] => === Rozklad === [313] => Rozklad kolagenu v mezibuněčných prostorách umožňují zejména tzv. [[kolagenáza|kolagenázy]]. [314] => [315] => == Využití == [316] => Kolagen se používá k výrobě [[želatina|želatiny]], [[klíh|klihu]], jako materiál pro výrobu [[Chirurgické šicí vlákno|chirurgických vláken]], na úpravu [[Cévní náhrada|cévních protéz]] a na obaly uzenin (střívka). Své využití našel také v [[plastická chirurgie|plastické chirurgii]], [[orgánové inženýrství|orgánovém inženýrství]][http://osel.cz/index.php?clanek=2533 Umělá mízní uzlina – základním stavebním kamenem je kolagen] a v [[kosmetika|kosmetice]]. [317] => [318] => == Stanovení obsahu kolagenu v mase == [319] => Obsahem kolagenu se rozumí obsah hydroxyprolinu vynásobený koeficientem 8[http://eur-lex.europa.eu/LexUriServ/LexUriServ.do?uri=CELEX:31997R2331:CS:HTML Nařízení Komise (ES) č. 2331/97 o zvláštních podmínkách pro poskytování vývozních náhrad pro některé výrobky z vepřového masa]. Obsah hydroxyprolinu je nutno stanovit metodou ISO 3496-1978. [320] => [321] => == Pravěký kolagen == [322] => Od roku [[2005]] se objevují zprávy o izolování původních [[Bílkovina|proteinů]] (včetně kolagenu) z výborně dochovaných [[Fosilie|fosilií]] druhohorních [[Dinosauři|dinosaurů]] (např. rodů ''[[Tyrannosaurus]]'' nebo ''[[Brachylophosaurus]]''). Tímto výzkumem se dlouhodobě zabývá například [[Molekulární paleontologie|molekulární paleontoložka]] [[Mary Higby Schweitzer]]ová ze [[North Carolina State University|Státní univerzity v Severní Karolíně]].Paul V. Ullmann, Kyle Macauley, Richard D. Ash, Ben Shoup and John B. Scannella (2021). [https://www.mdpi.com/2079-7737/10/11/1193 Taphonomic and Diagenetic Pathways to Protein Preservation, Part I: The Case of ''Tyrannosaurus rex'' Specimen ''MOR 1125'']. ''Biology''. '''10''' (11): 1193. doi: https://doi.org/10.3390/biology10111193{{Citace elektronického periodika [323] => | příjmení = Socha [324] => | jméno = Vladimír [325] => | odkaz na autora = Vladimír Socha [326] => | titul = Příběh gravidní tyranosauřice pokračuje [327] => | periodikum = OSEL.cz [328] => | rok vydání = 2021 [329] => | měsíc vydání = prosince [330] => | den vydání = 23 [331] => | url = https://www.osel.cz/12078-pribeh-gravidni-tyranosaurice-pokracuje.html [332] => }} {{Cs}} V roce [[2017]] bylo novými metodami zjištěno, že původní [[Peptid|peptidy]] a proteiny se za určitých podmínek skutečně mohou zachovat i ve fosiliích starých desítky milionů let.http://dinosaurusblog.com/2011/06/21/896562-zachovani-dinosaurich-proteinu/http://dinosaurusblog.com/2017/01/30/kolagen-stary-78-milionu-let/ [333] => [334] => V roce [[2019]] byla publikována studie týmu vědců, kteří údajně přímo prokázali přítomnost kolagenu typu I ve vzorcích tyranosaura zvaného „[[Wankel-rex (Tyrannosaurus)|Wankel-Rex]]“ (''MOR 555'', později ''USNM 555000''), objeveného roku [[1988]] ve východní [[Montana|Montaně]].http://www.osel.cz/10891-co-je-noveho-u-dinosaurich-mekkych-tkani.html [335] => [336] => == Odkazy == [337] => [338] => === Reference === [339] => [340] => [341] => === Externí odkazy === [342] => * {{Commonscat}} [343] => * {{Wikislovník|heslo=kolagen}} [344] => {{Autoritní data}} [345] => [346] => [[Kategorie:Skleroproteiny]] [347] => [[Kategorie:Pojivová tkáň]] [] => )
good wiki

Kolagen

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'Bílkovina','osteogenesis imperfecta','epitelová tkáň','šlacha','Peptid','epidermolysis bullosa','kost','Aminokyselina','Posttranslační modifikace','prolin','Ehlers-Danlosův syndrom','Chirurgické šicí vlákno'

Aminokyselina

Bílkovina

Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě.

Kost

Peptid

Prolin

Prolin je česká značka kosmetických výrobků, která byla založena v roce 1998.

Šlacha