Array ( [0] => 14833990 [id] => 14833990 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Proteazom [uri] => Proteazom [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => [[Soubor:Proteasome.jpg|náhled|Pohled na válcovitou strukturu proteazomu; zeleně je vyznačen protein podstupující rozkladný proces]] [1] => '''Proteazom''' je proteinový komplex uvnitř všech [[Eukaryota|eukaryot]], [[Archea|archeí]], a také některých [[Bakterie|bakterií]]. V eukaryotních buňkách je umístěn v [[Jádro buňky|jádře]] a v [[Cytoplasma|cytoplasmě]]. Hlavní funkcí tohoto komplexu je degradace nepotřebných nebo poškozených [[Bílkovina|proteinů]]. Tento děj probíhá pomocí [[Proteolýza|proteolytické]] reakce, která přerušuje [[Peptidová vazba|peptidové vazby]]. [[Enzym]]y, které zajišťují tuto reakci se nazývají [[Proteáza|proteasy]]. Proteazomy jsou hlavním mechanismem, pomocí kterého buňky regulují koncentraci konkrétních proteinů a degradují proteiny, které jsou špatně složeny. Proces degradace vytváří [[peptid]]y o sekvenci sedmi až osmi [[Aminokyselina|aminokyselin]], které mohou být dále degradovány na ještě kratší řetězce a využity k vytvoření nových proteinů. Proteiny, které jsou určeny k degradaci, jsou označeny (otagovány) malým proteinem, který se nazývá [[ubiquitin]]. Tagovací reakce je katalyzována enzymy, které se nazývají ubiquitin [[Ligása|ligásy]]. Jakmile je jednou protein označen jednou molekulou ubiquitinu, je to signál pro další ligásy k připojení dalších molekul. Výsledkem je, že ''polyubiquitinový řetězec'' je navázán na proteazom a označený protein je následně degradován. [2] => [3] => Struktura proteazomu je válcovitý komplex obsahující jádro čtyř naskládaných kruhů, které tvoří centrální pór. Každý z kruhů je tvořen ze sedmi zvláštních proteinů. Dva vnitřní kruhy jsou složeny ze sedmi ''β podjednotek'', které obsahují tři až sedm proteázových [[Aktivní místo|aktivních míst]]. Tři místa se nachází na vnitřním povrchu kruhu, to znamená, že označený protein musí být nejprve uvnitř centrálního póru, předtím než bude degradován. Dva vnější prstence, kdy každý z nich zahrnuje sedm ''α podjednotek'', které zajišťují "vrata", kterými se proteiny dostávají do proteazomu. Tyto podjednotky jsou kontrolovány navázanými "čepicovými" strukturami nebo regulačními částicemi, které rozpoznávají tagované proteiny a zahajují proces degradace. [4] => [5] => Proteazomická degradační dráha je typická pro mnoho buněčných procesů, zahrnující [[buněčný cyklus]], regulaci [[exprese genu|exprese genů]] a odpověď na oxidační stres. Práce vědců [[Aaron Ciechanopver|Aaron Ciechanovera]], [[Avram Hershko|Avram Hershka]] a [[Irwin Rose|Irwina Rose]], která se zabývala důležitostí prolytické degradace uvnitř buněk a rolí ubiquitinu v proteolytických drahách, byla oceněna v roce [[2004]] [[Nobelova cena|Nobelovou cenou]] za [[Chemie|chemii]]. [6] => [7] => == Objev == [8] => Před objevením ubiquitin-proteazomového systému, byla degradace proteinů v buňkách připisována především [[lyzozom]]ům, které umí degradovat a recyklovat exogenní proteiny a staré či poškozené organely. Nicméně práce Alfreda Goldberga v roce 1977 na téma ATP-závislé proteinové degradaci v retikulocytech, které nemají lyzozomy, přinesla druhý intracelulární degradační mechanismus. [9] => [10] => == Funkce == [11] => Proteazom je především místo, kde v buňce dochází k rozkladu ([[hydrolýza|hydrolytickému]] štěpení na malé [[peptid]]y či [[Aminokyselina|aminokyseliny]]) některých vnitrobuněčných [[Bílkovina|proteinů]] (tedy těch, jež nejsou rozloženy v lyzozomu). 26S proteazom speciálně umožňuje rozklad těch bílkovin, na něž byl navázán tzv. [[ubikvitin]].{{citace monografie | autor= Martin Rechsteiner|editoři = Lennarz, W. J., Lane, M. D. | titul = ENCYCLOPEDIA OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, FOUR-VOLUME SET, 1-4}} Tento malý protein signalizuje proteazomu, že má být daná bílkovina rozštěpena. Tyto bílkoviny odsouzené ubikvitinem k rozložení poté vstupují postranním otvorem do dutiny uvnitř válcovitého proteazomu. [12] => [13] => Tento systém umožňuje měnit hladinu jednotlivých [[enzym]]ů, reguluje průběh [[buněčný cyklus|buněčného cyklu]] či umožňuje [[prezentace antigenů|prezentaci antigenů]] v [[hlavní histokompatibilní komplex|MHC]] komplexech. Některé role proteazomu zřejmě nesouvisí s jeho schopností štěpit proteiny: reguluje [[transkripce (DNA)|transkripci]] jednotlivých [[gen]]ů, angažuje se v [[oprava DNA|opravě DNA]] a v přestavbě [[chromatin]]u.{{citace monografie| titul = Encyclopedia of Genetics, Genomics, Proteomics, and Informatics| vydání=3rd Edition| příjmení= Rédei| jméno = George P.| vydavatel=Springer| rok=2008| isbn=978-1-4020-6753-2}} [14] => [15] => == Reference == [16] => [17] => [18] => == Externí odkazy == [19] => * {{Commonscat}} [20] => [21] => {{Organely a struktury buňky}} [22] => {{Autoritní data}} [23] => [24] => [[Kategorie:Buněčná biologie]] [25] => [[Kategorie:Proteolýza]] [] => )
good wiki

Proteazom

Pohled na válcovitou strukturu proteazomu; zeleně je vyznačen protein podstupující rozkladný proces Proteazom je proteinový komplex uvnitř všech eukaryot, archeí, a také některých bakterií. V eukaryotních buňkách je umístěn v jádře a v cytoplasmě.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.

You might be interested in

,'Aminokyselina','peptid','buněčný cyklus','Bílkovina','Kategorie:Buněčná biologie','oprava DNA','transkripce (DNA)','Soubor:Proteasome.jpg','prezentace antigenů','hydrolýza','Jádro buňky','Eukaryota'

Aminokyselina

Bílkovina

Bílkovina je jedním z nejdůležitějších živin v lidské stravě.

Eukaryota

Hydrolýza

Peptid