Posttranslační modifikace
Author
Albert FloresPosttranslačními modifikacemi se označují úpravy proteinů po jejich nasyntetizování ribozomem. Proteiny mohou být modifikovány (upravovány) kdykoliv během doby jejich existence a dokonce i během jejich syntézy (tento jev je někdy označován za kotranslační modifikace). Posttranslační modifikace dodávají proteinům nové vlastnosti, stabilizují jejich konformace, pomáhají regulovat jejich funkce, přispívají k imunitním rozpoznáváním atd.
Nejčastější posttranslační modifikace
fosforylace/defosforylace - enzymy kinázy a fosfatázy připojují či odpojují fosfátovou (PO43−) skupinu k proteinu na jeho serinové / threoninové zbytky nebo tyrosinové zbytky. Fosforylace/defosforylace často působí jako přepínač mezi aktivní a neaktivní formou proteinu. +more * glykosylace - napojování sacharidů na protein. Sacharidové zbytky jsou nejčastěji připojovány na serin/ threonin - v případě tzv. O-glykoproteinů, nebo asparagin v případě N-glykoproteinů. Navázání sacharidů může stabilizovat konformaci proteinů; sacharidové složky mnoha proteinů se účastní rozpoznávacích interakcí (protein-sacharidové a nově objevené sacharid-sacharidové interakce) * přidání GPI kotvy (GPI - glykofosfatidylinositol) - připojení GPI na C-konec proteinu. Slouží k uchycení proteinu k membráně * ubikvitinace - připojení malého proteinu ubiquitinu k upravovanému proteinu přes aminokyselinu lysin ( její volný -NH2 konec). Připojování ubiquitinu na proteiny slouží jako molekulární hodiny, které určují stáří proteinu. Proteiny s mnoha navázanými ubiquitiny jsou degradovány v cytoplasmě pomocí proteazomu. Kromě této funkce specifické navázání několika molekul ubiquitinu slouží k regulaci funkce některých proteinů * sumoylace - připojení proteinu SUMO1, regulace funkce proteinů. * proteolýza - odštěpení části molekuly proteinu - vede často k aktivaci nebo desaktivaci funkce proteinu. * methylace - methylování koncové -NH2 lysinu a argininu, vede ke zvýšení bazicity těchto aminokyselin a tím zesílení iontových interakcí. * acetylace - acetylace koncové -NH2 lysinu snižuje jeho bazicitu a zeslabuje tak iontové interakce * hydroxylace - hydroxylace prolinu nebo lysinu v kolagenu, slouží ke stabilizování specifické konformace molekuly kolagenu (trojitá šroubovice). * prenylace - připojení farnesylu nebo geranyl-geranylu (isoprenoidy) k C-terminálním cysteinům cílového proteinu; slouží k ukotvení proteinů do membrán * myristylace (myristoylace) - připojení zbytku kyseliny myristové ke koncovému glycinu proteinu * palmitoylace (modifikace kyselinou palmitovou , S-palmitoylace) - připojení zbytku kyseliny palmitové na -SH skupinu cysteinu * disulfidické můstky - oxidace dvou -SH skupiny cysteinu na -S-S- * ADP-ribosylace - navázání ADP-ribózy na protein * vazba prostetických skupin - např. FAD, FMN, hem, nutné pro funkci některých enzymů.
Odkazy
Reference
Literatura
Voet D. , Voet JG, Pratt CW, "Fundamentals of biochemistry, life at molecular level" 2nd edition, 2006 John Wiley and Sons (Asia) Pte Ltd, * Lodish at al, "Molecular cell biology" 5th edition, 2004, W. +moreH. Freeman and Company,.
Související články
Proteosyntéza * Glykoproteiny * Endoplazmatické retikulum * Golgiho aparát * Histonový kód