Array ( [0] => 15518782 [id] => 15518782 [1] => cswiki [site] => cswiki [2] => Chaperon [uri] => Chaperon [3] => [img] => [4] => [day_avg] => [5] => [day_diff] => [6] => [day_last] => [7] => [day_prev_last] => [8] => [oai] => [9] => [is_good] => [10] => [object_type] => [11] => 0 [has_content] => 0 [12] => [oai_cs_optimisticky] => ) Array ( [0] => {{Různé významy|tento=bílkovině|druhý=pokrývce hlavy|stránka=Chaperon (pokrývka hlavy)}} [1] => '''Chaperon''' ({{IPA|ʃɜpron}}, z [[francouzština|fr]]. ''chaperon'', [[gardedáma]]) je speciální [[Bílkovina|protein]], který v buňce pomáhá skládat většinu bílkovin do jejich správného prostorového uspořádání. Tím tedy těmto proteinům umožňují vykonávat jejich funkci v buňce. Chaperony se vyskytují jak v [[Eukaryotická buňka|eukaryotických buňkách]], tak i u [[Bakterie|bakterií]] a v [[Mitochondrie|mitochondriích]].{{Citace monografie | autor = Lennarz,W.J., Lane, M.D. | titul = ENCYCLOPEDIA OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, FOUR-VOLUME SET, 1-4}} [2] => [3] => == Funkce == [4] => Chaperony jsou strážci, kteří kontrolují a zabezpečují správnou prostorovou strukturu proteinů a brání vzniku nesprávných vazeb. Chaperony [[hsp60]] dokonce umí špatně sbalené proteiny opět rozbalit. [5] => [6] => Je známo, že funkce bílkovin obecně není dána pouze jejich [[Bílkovina#Primární struktura|primární strukturou]], ale z velké části také [[Bílkovina#Terciární struktura|terciární strukturou]]. Právě složení do této terciární struktury je kontrolováno z velké části chaperony. V podstatě se jedná o dosažení optimální prostorové organizace [[molekula|molekuly]] proteinu. Chaperon však není součástí výsledného proteinu, nýbrž se po vykonání své činnosti opět odpojí. [7] => [8] => Jak molekulové chaperony fungují, není zatím dostatečně dobře známo, ale některé z nich jsou [[ATPáza|ATPázy]], které se vážou k proteinům, a tím umožňují jejich uvolnění za vzniku energie v podobě [[adenosintrifosfát|ATP]]. K významným molekulárním chaperonům patří tzv. [[heat shock protein|proteiny tepelného šoku]] (heat shock proteiny). [9] => [10] => == Typy chaperonů == [11] => Jsou známy čtyři základní typy chaperonů; obvykle však spolupracují s různými dalšími proteiny, např. [[kochaperon]]y: [12] => [13] => === Hsp70 === [14] => Chaperony [[hsp70]] se vážou na [[hydrofobní]] části právě vznikajících (syntetizovaných) proteinů a stabilizují je v nesbaleném stavu, proteiny pak snadněji procházejí membránami, např. do mitochondrie (kde se na ně naváže mitochondriální hsp70). Chaperony stimulují export proteinů z buněk, podílí se na konformaci [[replikace|replikačních komplexů]], podporují odbourávání poškozených proteinů. Ke správně sbaleným proteinům se nevážou. Při vazbě pomáhá pomocný protein (u ''[[Escherichia coli]]'' je jím ''DnaJ''), samotná vazba probíhá „ATP-dependentním způsobem“, kdy chaperon napřed naváže [[Adenosintrifosfát|ATP]] a tím je schopen reagovat s pomocným proteinem, díky jeho přítomnosti se ATP hydrolyzuje na [[Adenosindifosfát|ADP]]+Pi a získaná energie umožní vazbu na nesbalený protein. Protein se uvolní, když nová molekula ATP nahradí na chaperonu ADP, což zařizuje další pomocný protein (u ''E. coli'' ''GrpE''). [15] => [16] => === Hsp60 === [17] => Chaperony hsp60 podporují sbalování nadprodukovaných proteinů, zúčastňují se sbalování [[fágový virion|fágového virionu]], stabilizují proteiny určené k exportu do mezimembránového prostoru. Nesbalené proteiny přijímají od hsp70, špatně sbalené proteiny umí opět rozbalit. Proteiny sbalují pomocí zvláštní kapsy, do které protein umístí. Chaperonům hsp60 se také říká „chaperoniny“, patří mezi ně např. ''GroEL'' a ''GroES'' z ''E. coli''. [18] => [19] => === Hsp90 === [20] => Chaperon hsp90 se váže na [[steroidní receptory]], inhibuje aktivitu [[tyrozinkináza|tyrozinkinázy]]. U ''E. coli'' ho tvoří ''HtpG''. [21] => [22] => === Hsp100 === [23] => O chaperonech hsp100 se mnoho neví, pravděpodobně pracují podobně jako hsp60, vytvářejí také kapsu. U ''E. coli'' je tvoří proteiny ''Clp''. [24] => [25] => == Poruchy == [26] => Proteiny, které se nenacházejí v optimální [[konformace|konformaci]], svoji funkci plní buď špatně nebo ji neplní vůbec. Oba stavy vedou k četným [[patologie|patologickým]] stavům a mohou mít pro organismus fatální následky, jako např. [[neurodegenerativní onemocnění]]. [27] => [28] => == Reference == [29] => [30] => [31] => == Literatura == [32] => * {{En}} Franz-Ulrich Hartl: ''Molecular chaperones in cellular protein folding'', Nature 13. 6. 1996, str. 571–580 [33] => * Stanislav Rosypal: ''Úvod do molekulární biologie'' – díl první, nákladem vlastním, Brno 1998, {{ISBN|80-902562-0-1}} [34] => * {{En}} David F. Smith a kolektiv: ''Molecular chaperones – Biology and Prospects for Pharmacological Intervention'', Pharmacological Reviews 4/1998, str. 493–513 [35] => [36] => == Externí odkazy == [37] => * {{Commonscat}} [38] => {{Autoritní data}} [39] => [40] => {{Portály|Biologie}} [41] => [42] => [[Kategorie:Proteosyntéza]] [43] => [[Kategorie:Chaperony]] [] => )
good wiki

Chaperon

Chaperon ( z fr. chaperon, gardedáma) je speciální protein, který v buňce pomáhá skládat většinu bílkovin do jejich správného prostorového uspořádání.

More about us

About

Expert Team

Vivamus eget neque lacus. Pellentesque egauris ex.

Award winning agency

Lorem ipsum, dolor sit amet consectetur elitorceat .

10 Year Exp.

Pellen tesque eget, mauris lorem iupsum neque lacus.